AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALAGOASCAMPUS ARAPIRACA

Enfermagem

Disciplina: Bioquímica

Professora: Elaine Virgínia

Proteínas são polímeros de aminoácidos (AA), com cada resíduo de AA unido ao seu vizinho por um tipo de ligação específica.

20 aminoácidos

Asparagina_ 1806

Aspargo

Treonina_ 1938

Glutamato

Trigo, cevada, aveia, triticale e centeio

Tirosina

Glicina

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

•um átomo de carbono (C) central (designado carbono alfa) •um átomo de hidrogênio •um grupo carboxilo (-COOH) •um grupo amina (-NH2) •uma cadeia lateral (grupo R).

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

•Estrutura

•Tamanho

•Carga elétrica

Solubilidade em água

Existem outros AA menos comuns (20 AA):

Modificados depois da síntese

Representação dos aminoácidos

Abreviaturas_ três letras

Símbolo_ Uma letra

ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS

Centro quiral

Arranjo tetraédrico

Dois possíveis arranjos espaciais_ estereoisômeros

São isômeros, mas que não são classificadas como isômeros constitucionais.

São os chamados estereoisômeros, cujos átomos são ligados na mesma sequência (a mesma constituição), mas diferem no arranjo de seus átomos no espaço.

Estereoisômeros

Estereoisômeros

Carbono quiral

Um objeto quiral é aquele que possui a propriedade de "lateralidade", ou seja, é um objeto que não pode ser colocado sobre a sua imagem especular de forma que todas as partes coincidam. Em outras palavras, um objeto quiral não é superponível à sua imagem especular.

Estereoisômeros

Estereoisômeros

A configuração absoluta do átomo de carbono alfa dos aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-.Opticamente ativas:

Convenção de Fischer

Os resíduos de AAs

Estereoisômeros L

Estereoisômeros D

Alguns peptídeos de membrana bacteriana

Certos peptídeos antibióticos

CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R

PROPRIEDADES QUÍMICA DOS AAS

BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS

É o grupo R que distingue um aminoácido de outro, sendo ele o responsável pelas propriedades físico-químicas de cada aminoácido;

•Polares carga positiva•Polares com carga negativa•Polares com carga nula a pH fisiológico (pH 6-7)

Aminoácidos hidrofílicos

Aminoácidos hidrofóbicos

Aminoácidos Aromáticos

Aminoácidos hidrofóbicos

Os grupos R nesta classe de AAs são apolares e hidrofóbicos

Aminoácidos hidrofóbicos

Alanina

Valina

Estabilizam a estrutura proteica_ Interações hidrofóbicas

Leucina

Isoleucina

Aminoácidos hidrofóbicos

Metionina

Prolina

Grupo tioéter

Cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta

Grupo Imino_ conformação rígida (colágeno)

Aromáticos

Aminoácidos hidrofóbicos

Interações hidrofóbicas

Fenilalanina

Aromáticos

Aminoácidos hidrofóbicos

Tirosina

Triptofano

Aminoácidos hidrofílicos

Não carregados

Ligações de hidrogênio_ grupo hidroxil

Serina

treonina

Aminoácidos hidrofílicos

Não carregados

Cisteína Ligações de hidrogênio_ Grupos sulfidril

Cistina

Ligação dissulfeto

Hidrofóbico

Ligação covalente (entre cadeias polipeptídicas)

Insulina bovina

Aminoácidos hidrofílicos

Não carregados Grupos amida

Asparagina

Gluatamina

Aminoácidos hidrofílicos

Carregados positivamente

Histidina

Lisina

Básicos

Aminoácidos hidrofílicos

Carregados positivamente

Arginina

Aminoácidos hidrofílicos

Carregados negativamente Ácidos

Aspartato

Aminoácidos hidrofílicos

Carregados negativamente Ácidos

Glutamato

Aminoácidos incomuns com funções importantes

4-hidroxilisina

Tecido conectivo (colágeno)

Proteínas de parede celular

6-N-metil-lisina

Aminoácidos incomuns com funções importantes

Aminoácidos incomuns com funções importantes

Carboxiglutamato

Protrombina

Aminoácidos incomuns com funções importantes

Aminoácidos incomuns com funções importantes

Desmosina_ 4 lisinas

Lisina

Aminoácidos incomuns com funções importantes

Desmosina_ 4 lisinas

Elastina

Aminoácidos incomuns com funções importantes

Adição de grupo fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-ribosil ou outros grupos a resíduos de Aas específicos pode aumentar ou diminuir a atividade de proteínas

FUNÇÕES BIOLÓGICAS

•Estrutura da célula.•Hormônios.•Receptores de proteínas e hormônios.•Transporte de metabólitos e ions.•Atividade enzimática.•Imunidade.•Gliconeogenese no jejum e diabetes.

Características Físicas

•São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;•Incolores;•A maioria apresentam sabor adocicado;•Alguns insípidos;•E outros amargos;•Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.

PROPRIEDADES QUÍMICAS

• Característica ácida (presença do grupo carboxila);

• Característica básica (presença do grupo amino);• Interação intramolecular, originando um "sal

interno":

• PF e PE altos (características dos sais)

Propriedades Químicas

Caráter anfótero – íon dipolar (pode atuar como base ou ácido)

Titulação de um Aminoácido

De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água.

HH-- C C -- NHNH33++

COOCOO--

RR

COOCOOHH

RRHH-- C C -- NHNH33

+ + + + OHOH--COOCOOHH

RRHH-- C C -- NHNH33

+ + + + OHOH--

pKpK11íon dipolar

H20

Titulação de um Aminoácido

Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .

COOCOO--

RRHH--CC--NNHH33

+ + ++ OHOH--COOCOO--

RR

COOCOO--

RRHH--CC--NNHH33

+ + ++ OHOH-- HH--CC--NHNH22

COOCOO--

RRHH--CC--NHNH22

COOCOO--

RRpKpK22

H2O

íon dipolar

Titulação de um AminoácidoCOOCOO--

CHCH33

HH--CC--NHNH33++

COOCOO--

CHCH33

COOCOO--

CHCH33

HH--CC--NHNH33++ HH--CC--NHNH22

COOCOO--

CHCH33

HH--CC--NHNH22

COOCOO--

CHCH33

COOCOOHH

CHCH33

HH-- C C -- NHNH33++

COOCOOHH

CHCH33

HH-- C C -- NHNH33++

pKpK11 pKpK22

Região de tamponamento

devida ao grupo -COOH

Região de tamponamento

devida ao grupo -NH2

++HH33NN-- C C --HHCOOHCOOH

RR++HH33NN-- C C --HH

COOHCOOH

RR++HH33NN-- CC-- HH

COOCOO--

RR++HH33NN-- CC-- HH

COOCOO--

RRHH22NN-- CC-- HH

COOCOO--

RRHH22NN-- CC-- HH

COOCOO--

HH22NN-- CC-- HHCOOCOO--

RR

FormaFormaIsoelétricaIsoelétrica

pKpK11 pKpK22

A+A+ AA--

Ponto Isoelétrico

É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual número de cargas positivas e negativas. Encontra-se eletricamente neutro. íon dipolar ou zwitterion

O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.

Curva de TitulaçãoGlicina

O ambiente químico influencia o pKa

Ácido acéticoO pKa normal para um grupo

carboxil é em torno de 4,8

MetilaminaO pKa normal para um grupo

Amino é em torno de 10,6

O α-aminoácido (glicina) pK1 = 2,34

A repulsão entre o grupo amino e

e o próton reduz o pKa para o grupoCarboxil

O α-aminoácido (glicina) pK2 = 9,60

A alta eletronegatividade do oxigênio puxa os elétrons do

grupo amino reduzindo seu pKa

Grupos carboxil e amino metil-

substituídos

Grupos carboxil e amino na glicina

Curva de Titulação_ GlutamatoAminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de pK

Curva de Titulação_ HistidinaAminoácidos com grupos R carregados apresentam três valores de pK

PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

Polímeros de aminoácidos

PEPTÍDEOS São cadeias de aminoácidos

Ligações peptídicas

Ligação amídica

Reação de desidratação

Dipeptídeo

Tripeptídeo_ 3 aminoácidos_ 2 ligações peptídicas

Tetrapeptídeo_ 4 aminoácidos_ 3 ligações peptídicas

Pentapeptídeo_ 5 aminoácidos_ 4 ligações peptídicas

.

.

.

.

Oligopeptídeos_

Polipeptídeos_ Massa molecular menor que 10.000 dáltons

Proteínas_ Massa molecular maior que 10.000 dáltons

PEPTÍDEOS

PEPTÍDEOS

Resíduos

Éster metílico de L-Aspartil-L-fenilalanina (Aspartame)

Alguns peptídeos

Insulina

Amanitina(Veneno de cogumelos)

Alguns peptídeosOcitocina (9 resíduos de AAs)

Proteínas

ProteínasFormação_ subunidades

1. Uma subunidade

2. Mais de uma subunidades_ multissubunidades

ProteínasClassificação (composição)

Proteínas simples

A quimotripsina (E.C. 3.4.21.1) é específica para ligações peptídicas contendo resíduos de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas em R1, como a fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp).

Proteínas conjugadas

ProteínasClassificação (composição)

Grupo prostético (parte não protéica)

Proteínas conjugadas

ProteínasClassificação (composição)

Obrigada!