Inibição enzimática
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Enzimas
Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
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Importância Biomédica
Toxicologia e Farmacologia
Venenos metabólicos
Inibir ou abolir reações metabólicas essenciaisInibir a atividade de enzimas
Drogas terapeuticamente importantes
Utilizadas no tratamento de inúmeras patologias
Descoberta do mecanismo de ação de enzimas
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Enzimas• Inibição enzimática
• Regulação enzimática
• Ampliação enzimática
• Uso de enzimas em diagnóstico– Isoenzimas
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Inibição Enzimática
Quanto ao tipo:
competitivanão-competitivaincompetitiva
inibidor a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas
irreversível reversível
inibidor a atividade de todas as enzimas ex: agentes desnaturantes
inespecífica -
específica -
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Inibição Enzimática–Inibição Enzimática Irreversível
• inibidor se combina com um grupo funcional (sítio ativo) da enzima
• inibidor se liga à enzima formando um complexo ESTÁVEL
• forma-se uma ligação COVALENTE entre o inibidor e a enzima
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Inibição Enzimática IrreversívelEx: Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato
Ciclo-oxigenase
Prostaglandinas
Processos fisiológicos, ex. sensação de dor
Ácido araquidônico
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Inibição Enzimática IrreversívelUteís para o estudo do mecanismo de reação através da determinação do aminoácido que se liga covalentemente
ao inibidor quando a enzima é inibida
Enz - CH2-OHSerina
+ DIFP
diisopropilfluorfosfato
H+ F
Ex. DIFP inibe aceticolinesterase hidrolisa aceticolina
NeurotransmissorContração e peristaltismo intestinal
Bradicardia
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Inibição Enzimática Irreversível
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Inibição Enzimática Irreversível Inibidores Suicidas
Inibidores com Base no Mecanismoou
Compostos, em geral, pouco reativos até se ligarem à enzima
Convertido em um compostomuito reativo que se combina
IRREVERSIVELMENTE com a enzima
Forma um produto que é um potente inibidor do próximo passo da via
metabólica
ou
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Aconitase
Exemplo de Inibidor Suicida
Reações do Ciclo de Krebs
Oxalacetato + Acetil-CoA Citrato Isocitrato
Oxalacetato + Fluoroacetato Fluorocitrato
Inibidor suicida
Citrato Sintase
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Inibição Enzimática
– Inibição Enzimática Reversível• inibidor forma com a enzima um
complexo INSTÁVEL• inibição NÃO envolve modificação
COVALENTE• Tipos de inibidores reversíveis
• competitivos• não competitivos• incompetitivos
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Inibição CompetitivaInibidor competitivo
Estrutura semelhante à do substrato Liga-se ao Sítio Ativo da Enzima
E + S ES E + P
EI
+I
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Inibição Competitiva
EnzimaSítio Ativo
IC
S
S
ICIC
IC
IC
S
P
P
SS
S
S
S S
S
P
P
P
P
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Inibição Competitiva
[substrato] necessária para que a enzima funcione normalmente
afinidade da enzima pelo substrato
Na presença do inibidor competitivo
Km aparente da enzima
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Inibição Enzimática Competitiva
• Inibidor tem semelhança estrutural com o substrato
• O inibidor se liga no sítio ativo da enzima• Aumento da [substrato] diminui a inibição • Km aparente da enzima AUMENTA • Em uma concentração suficientemente alta de
substrato a VELOCIDADE da reação atinge a Vmáx
observada na ausência do inibidor
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Inibição Competitiva
Análise Gráfica
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Inibição Competitiva
FAD FADH2
CH2 – COOH CH - COOH
CH2 – COOH CH - COOHÁcido Succínico Ácido Fumárico
COOHCH2
COOHÁcido Malônico (inibidor)
Succinato
-
-
Fumarato
Malonato
-
-
-
-
Succinato Desidrogenase
inibidor competitivo
Exemplo: inibidor do metabolismo energético
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Inibição CompetitivaIntoxicação por Metanol
MetanolÁlcool
desidrogenaseCausa lesão
tecidual
cegueriaInfusão EV
Etanol
URINA Formaldeído
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Inibição Competitiva
Terapias com drogas
Conceitos de inibição enzimática
Drogas projetadas para inibirem uma enzima específicaANTIMETABÓLITOS
Antivirais, antibacterianos, antitumorais
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Inibição Competitiva
Exemploantibacteriano
PABA Ácido fólico Diidropteroato
sintetasebacteriana Essencial para o
crescimento bacteriano
Sulfanilamida
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Inibição CompetitivaExemplo: Quimioterápico - Leucemia
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Inibição Competitiva
Síntese de purinas pirimídinasDiidrofolato redutase
Diidrofolato
Metotrexano
Multiplicação das células leucêmicas
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Produzem vasoconstrição, elevando a pressão arterial e
promovem a síntese de aldosterona (hormônio esteróide) que promove a retenção de sódio
Inibidores da ECA(Enzima Conversora de Angiotensina)
CaptropilEnalapril
Exemplo:Tratamento de hipertensão
Inibição Competitiva
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Inibição CompetitivaExemplo:Tratamento de hipercolesterolemia
Lovastatina
Droga que inibe competitivamente a HMG-
CoA redutase(hidroximetil glutaril-CoA redutase)
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Inibição CompetitivaExemplo:Tratamento de hipercolesterolemia
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Inibição Não-Competitiva
E + S ES E + P
EI + S
+I
+I
EIS
• Inibido não-competitivoNÃO se liga ao sítio ativo da enzima
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Inibição Enzimática Não-Competitiva
• Inibidor não tem semelhança estrutural com o substrato
• NÃO se liga no sítio ativo da enzima• Aumento da [substrato] não diminui a
inibição • Km aparente da enzima NÃO se altera• A VELOCIDADE máxima DIMINUI na
presença do inibidor
![Page 29: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/29.jpg)
Inibição Não-Competitiva
Diminui a concentração de enzima ativa
Velocidade Máxima da Reação
Exemplos: Metais pesados - Pb+2
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Inibição Não-Competitiva
Análise Gráfica
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Mecanismos de Regulação da Atividade Enzimática
![Page 32: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/32.jpg)
Mecanismos de Regulação da Atividade Enzimática
• Compartimentalização intracelular• Disponibilidade de substrato• Enzimas alostéricas• Clivagem proteolítica de pró-enzimas• Controle à nivel gênico
– indução– repressão
• Modificação covalente - Fosforilação
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R
Regulação da Atividade EnzimáticaEnzimas Alostéricas
• Reguladas por
efetores ou moduladores alostéricos
fora do sítio ativo (sítio alostérico)
modo não covalente
positivos negativos
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Regulação da Atividade EnzimáticaEnzimas Alostéricas
R
Efetor positivo
Efetor negativo
Sítio catalítico
Em muitas enzimas alostéricas existe
um protômero regulatório distinto do protômero que
contém o sitio catalí
EX: Proteína Quinase AQuando a subunidade regulatória (R) da proteína quinase A (PKA)
liga o efetor alostérico, AMPc, permitindo a atividade das
subunidades catalíticas
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Regulação da Atividade EnzimáticaClivagem Proteolítica
Enzima Ativa
Pró-EnzimasZimogênios
Clivagem Proteolítica
![Page 36: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/36.jpg)
Enzimas digestivas - Proteases
Pepsinogênio PepsinaTripsinogênio Tripsina
Quimiotripsinogênio Quimiotripsina
Regulação da Atividade EnzimáticaClivagem Proteolítica
![Page 37: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/37.jpg)
Regulação da Atividade EnzimáticaControle à Nível Gênico
Mensagem genética
RNAm
PROTEÍNA(ENZIMA)
Algumas enzimas não são sintetizadas continuamente pelas células
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ENZIMAS
•Constitutivas
•Induzidas ou Adaptativas
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Enzimas Constitutivas
• Organismos possuem independente da constituição do meio
• Organismos sintetizam quando em presença do substrato
Enzimas Induzidas ou Adaptativas
Indução enzimática
Exemplo: galactosidase (Lactase)
![Page 40: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/40.jpg)
Regulação da Atividade EnzimáticaControle à Nível Gênico
Sua produção é induzida pela presença de uma substância adequada
INDUTOR
Induzir a transcrição dos genes da proteína (enzima)
![Page 41: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/41.jpg)
Regulação da Atividade EnzimáticaControle à Nível Gênico
INDUTORpresente
Síntese da proteína
INDUTORausente
NÃO ocorre a síntese da
proteína
![Page 42: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/42.jpg)
Exemplo: lac operon (E. coli)
• Operon - Unidade regulatória completa•Gene regulador•Sítios de controle•Genes estruturais
![Page 43: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/43.jpg)
lac operon (E. coli)
RNA polimerase
Genes estruturais NÃO serão transcritos
Proteína NÃO será sintetizada
Gene regulador
![Page 44: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/44.jpg)
lac operon (E. coli)lac operon (E. coli)
RNA polimerase
(Lactose)
Repressorinativo
-galactosidase Permease Transacetilase
RNAm
![Page 45: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/45.jpg)
Lac operon
![Page 46: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/46.jpg)
Exemplos de Enzimas Induzidas no Fígado no no ESTADO ABSORTIVOESTADO ABSORTIVO
1. Glicoquinase2. Glicose 6-fosfato desidrogenase3. 6-fosfogluconato desidrogenase4. PFK15. Piruvato quinase6. Enzima málica7. Citrato liase8. Acetil-CoA carbolixase9. Ácido graxo sintase10. 9 dessaturase (estearoil CoA dessaturase)
![Page 47: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/47.jpg)
Exemplos de Enzimas Induzidas no Fígado no no ESTADO DE JEJUMESTADO DE JEJUM
1. Glicose 6-fosfatase2. Frutose1,6difosfatase3. Fosfoenolpiruvato carboxiquinase4. Aminotransferases
![Page 48: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/48.jpg)
Regulação da Atividade EnzimáticaModificação Covalente
Fosforilação de enzimas Mediada por intervenção hormonal
Regula inúmeros processos metabólicos
Proteínas quinases e fosfatases(ENZIMAS)
![Page 49: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/49.jpg)
Regulação da Atividade EnzimáticaModificação Covalente
Fosforilação
Enzima-OH Enzima-OPO3-
ATP ADP
H2OHPO4-
Quinase
Fosfatase
EX:
A fosforilação de uma enzima pode aumentar ou diminuir a sua atividade
![Page 50: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/50.jpg)
Síntese e Degradação do GlicogênioVias reguladas por fosforilação de enzimas específicas
![Page 51: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/51.jpg)
AdrenalinaGlucagon
Adenilato CiclaseInativa
Adenilato CiclaseAtiva
ATP AMPc
PKA inativaProteína quinase
dependente de AMPc
PKA ativa
Fosforilase quinase inativa
Fosforilase quinase ativa
P
Glicogênio Fosforilase
ativa
P
Glicogênio Fosforilase
inativa
Degradação do glicogênio
![Page 52: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/52.jpg)
Mecanismo de Amplificação Enzimática
![Page 53: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/53.jpg)
Mecanismo de Amplificação Enzimática
![Page 54: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/54.jpg)
Enzimas e a Clínica Médica
Além do papel central das enzimas na bioquímica, a atividade das enzimas no
sangue fornece informações importantes para o diagnóstico de doenças.
O perfil da atividade de enzimas no soro está relacionado à processos patológicos.
![Page 55: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/55.jpg)
Enzimas e a Clínica MédicaAs enzimas podem ser classificadas em dois grupos
Plasma-específicas
secretadas ativamente no plasma por certos órgãos, tendo papel funcional no plasma
Não-plasma específicas
produzidas pelas células durante o metabolismo celular normal. São enzimas intracelulares, sem função fisiológica no plasma.
![Page 56: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/56.jpg)
Liberação de enzimas a partir de células normais e de células doentes
ou expostas a um trauma
![Page 57: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/57.jpg)
Enzimas não-plasma específicas
Atividade de enzimas intracelulares no plasma
Estado patológico
Extravazamento por lesão tecidual
Extravazamento por alteração de permeabilidade da membrana
A determinação das atividades de muitas enzimas no plasma é utilizada para fins diagnósticos em várias doenças.
O grau de elevação da atividade enzimática no plasma pode auxiliar na avaliação do prognóstico do paciente.
![Page 58: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/58.jpg)
Enzimas não-plasma específicas
Em termos de diagnóstico deve-se considerar que:• a proporção das enzimas varia de tecido para tecido • tempo de aparecimento destas no plasma é diferente
Diagnóstico específicoValor diagnóstico
limitado
Concentração no plasma
Distribuição tecidual ampla
Distribuição tecidual restrita a um ou a
poucos tecidos
![Page 59: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/59.jpg)
Cinética de liberação de enzimas cardíacas no soro após um IAM
CPK – creatina quinaseLDH – Lactato desidrogenaseHBDH - -hidroxibutírico desidrogenase
![Page 60: Inibição enzimática](https://reader033.fdocumentos.tips/reader033/viewer/2022061523/5571f7d149795991698c0eff/html5/thumbnails/60.jpg)
Diagnóstico EspecíficoIsoenzimas ou isozimas
Enzimas intracelulares que catalisam a mesma reação em diferentes tipos celulares
Enzimas formadas por várias cadeias polipeptídicas (subunidades) permitindo diferentes associações
Proteínas geneticamente diferentes Propriedades diferentes:
Km imunológicas
Aplicação na clínica médica
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IsoenzimasLactato desidrogenase - LDH
Lactato Piruvato
NADox NADred
Tetrâmero: subunidades M e H 5 isoenzimas
Composição Tipo Localização
MMMM M4 LDH5 Fígado e Músculo Esquelético
MMMH M3H LDH4 Fígado e Músculo Esquelético
MMHH M2H2 LDH3 Cérebro e Rim
MHHH MH3 LDH2 Miocárdio e Hemáceas
HHHH H4 LDH1 Miocárdio e Hemáceas
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Padrão normal e alterado das isoenzimas LDH no soro humano
A: paciente com infarto do miocárdioB: paciente normalC: paciente com doença hepática
Isoenzimas LDH do soro humano foram separadas em acetato de celulose, em pH 8,6 e coradas para enzima.
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IsoenzimasCreatina quinase
Creatina Fosfocreatina
ATP ADP
Dímero: subunidades B e M 3 isoenzimas
Composição Tipo Localização
BB CK1/CPK1 Cérebro
MB CK2/CPK2 Coração
MM CK3/CPK3 Músculo esquelético
Aparecimento de CPK2 no sangue infarto do miocárdio
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TGO - Transaminase glutâmico oxalacética
TGP - Transaminase glutâmico pirúvica
Presentes nas células do fígado, coração, músculo esquelético, rim e pâncreas.
Outras enzimas importantes em diagnóstico
Transaminases
DOENÇA HEPÁTICA
INFARTO AGUDO DO MIOCÁRDIO TGO eleva-se após 12 horas, atingindo seu pico após 24-36 horas.
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Outras enzimas importantes em diagnóstico Fosfatases
Fosfatase Alcalina Presente em muitos tecidos, principalmente no fígado e nos ossos. O aumento fisiológico é observado na GRAVIDEZ
e na INFÂNCIA.
DISTÚRBIOS ÓSSEOSDOENÇA HEPÁTICA OBSTRUTIVA
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Outras enzimas importantes em diagnóstico Transferases
GAMA GLUTAMIL TRANSPEPTIDASE Presente no fígado.
INDICADOR DE DOENÇA HEPÁTICAALCOOLISMO
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Outras enzimas importantes em diagnóstico Amilase
Produzida pelo pâncreas e pelas glândulas salivares.
PANCREATITE CAXUMBA