Aminoácidos e Petídeos 2015.ppt
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PROTEÍNASPEPTÍDIOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
Unidade química estrutural das PROTEÍNAS
Ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio
A principal fonte de aminoácidos são as proteínas ingeridas na alimentação
Estrutura Química Básica dos Aminoácidos
Carboxila Amino Radical (cadeia
lateral) Hidrogênio
Exceção: A PROLINA contémo grupo imino NH2
+
Prolina e Alanina
Áminoácidos com Radical Hidrofóbico
Estrutura Química Aminoácidos apresentam um carbono assimétrico.
O carbono α é um centro quiral (opticamente ativo) A denominação dos carbono a partir do Cα ou da Carboxila C1
GRUPOS QUIMICOS PRESENTES NO RADICAL OU CADEIA LATERAL
Alifáticos: alanina, isoleucina, leucina, valina, prolina
Ramificados: isoleucina, leucina, valina Aromáticos: fenilalanina, tirosina,
triptofano Sulfurados: metionina, cisteína Amidas: glutamina e asparagina Alcool: serina, treonina Básicos: arginina, lisina, histidina Ácidos: ác. glutâmico, ác. aspártico
Neutra a pH 7,0.
Positiva a pH menor a 7,0
PROPRIEDADES FISICO-QUÍMICAS GERAIS DOS AMINOÁCIDOS
Ionizam-se no meio aquoso, apresentam carga neutra positiva ou negativa dependendo do pH e do valor do pK dos grupos ionizáveis.
A estrutura espacial é tetraédrica e tridimensional.
A configuração ou o arranjo molecular no carbono quiral ou carbono alfa é do tipo L-aminoácido
Agem como base ou ácidos são anfotéros Alto ponto de fusão devido a alta força de coesão
molecular. Apresentam massa molecular de 75-204 Dalton.
Polaridade
Ionização
Acidez/Basicidade
Caráter anfótero
Flexibilidade conformacional
Capacidade de formar ligações cruzadas
Capacidade de formar ligações fracas
Reatividade química
A NATUREZA QUÍMICA DO RADICAL OU DA CADEIA LATERAL DO AMINOÁCIDO determina as propriedades
FÍSICO-QUÍMICAS dos peptídeos e proteínas
Classificação dos Aminoácidos• O tipo de radical e polaridade: alifáticos,
polares neutros, aromáticos, ácidos e básicos.• A polaridade do radical: hidrofóbicos e
hidrofílicos.• O grupo químico presente no radical:
alifáticos, alifáticos- ramificados, aromáticos, ácidos, básicos, sulfurados, amidas.
• A capacidade de ser sintetizados ou a necessidade de ser ingeridos pelo organismo animal: essenciais e não essenciais.
O destino metabólico: glicogênicos, cetogênicos
Classificação Segundo: A Polaridade do Radical
HIDROFÓBICOS Aminoácidos com cadeias alquilas lineares, cíclicas ou aromáticas, apolares: Ala, Val, Leu, Ileu, Met, Pro Phe, Trp
HIDROFÍLICOS Aminoácidos com Radical polar neutro ou iônico: hidrogênio, hidroxilas, sulfidrilas, ácidos, aminas ou amidas. Gly, Asn, Cys, Gln, Ser, Thr, Tyr, His, Lys, Arg, Asp e Glu
Localização dos aa apolares e hidrofílicos nas proteínas
Classificação Segundo: o Destino Metabólico
Glucogênicos: Precursores de síntese de glicose: Ala, Val, Arg, Thr, Cys, Met e His.
Glucocetogênicos: Precursores de síntese glicose ou de corpos cetônicos. Leu, Ile Phe,Tyr e Trp.
Cetogênicos: Precursores de síntese de corpos cetônicos: Leu
Segundo a Capacidade de Síntese
Não Essenciais Essenciais Glicina ; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina e Arginina
Fenilalanina; Valina e Triptofano
Ácido aspártico; Ácido glutâmico; Histidina e Asparagina
Treonina; Lisina; Leucina e Isoleucina
Glutamina e Prolina Metionina
Essenciais - 8 a 10 aas não sintetizados pelo organismo animal, a His e Arg eventualmente se tornam essenciais segundo a idade do individuo.
Não essenciais - sintetizados pelo organismo animal.
A classificação dos aminoácidos em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode
ser essencial para um animal e não essencial para outro.
Símbolos dos Aminoácidos
A Ala Alanina C Cys Cisteína D Asp Aspartato (Ácido aspartico) E Glu Glutamato (Ácido glutâmico) F Phe Fenilalanina G Gly Glicina H His Histidina I Ile Isoleucina K Lys Lisina L Leu Leucina
Símbolos dos AminoácidosM Met Metionina N Asn Asparagina P Pro Prolina Q Gln Glutamina R Arg Arginina S Ser Serina T Thr Treonina V Val Valina W Trp Triptofano Y Tyr Tirosina Z Glu Glutamato
AMINOÁCIDOS DERIVADOS
Aminoácidos modificados pela adição de grupos químicos.
Constituinte estruturais das proteínas fibrosas.
Apresentam diversas funções biológicas, hormonal, neurotransmissores.
Constituinte Estrutural do Colágeno
Constituintes Estruturais do Colágeno
Constituinte Estrutural da Elastina
Aminoácido Presente na Protombina, Proteína Responsável pela Coagulação
Sanguínea.
DERIVADOS DOS AMINOÁCIDOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA
• HISTAMINA Descarboxilação da His• DOPAMINA Hidroxilação e
descarboxilação da Tyr• EPINEFRINA DOPAMINA + metila, derivado
da Tyr• SEROTONINA Trp• GABA Descarboxilação da Gln
• ORNITINA Perda H2O Arg
Aminoácidos Derivados da Arginina. Intermediários do Ciclo da Uréia
Cistina Aminoácido Derivado da Cys, estabiliza a estrutura 3ª de proteínas pela formação de
pontes de dissulfeto.
PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS
Ionização
Propriedades ácido-base
Estrutura espacial
Isomeria óptica
Fluorescência
Solubilidade
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os grupos carboxílicos, COOH e os grupos aminos, NH3
+, de caráter ácido, ao liberar o próton mudam o estado de ionização do aminoácido.
COOH COO- + H+
Não iônico Iônico
NH3+ NH2 + H+
Iônico Não iônico
IONIZAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
A ionização do grupo carboxila origina a forma dipolar neutra ou zwitterion, forma isoelétrica de carga elétrica zero.
ANFÓTEROCaráter anfótero – aminoácidos na forma polar
neutra, pode reagir tanto como ácidos quanto como base.
Ácido, libera H+
Básico, seqüestra H+
Mudança de Ionização dos Aminoácidos
O caráter iônico dos aminoácidos depende do pH da solução e do pK dos grupos químicos ionizáveis.
Mudança do pK do grupo
carboxílico
Ácido acético
Glicina
A carga positiva do grupo amino favorece a liberação de H+ do grupo
carboxílico da glicina e a diminuição do pKa
pKa = 4,8
pKa = 2,34
pK dos aminoácidos
Propriedades Ácido-Báse dos Aminoácidos
Os aa em solução aquosa, contêm grupos α-carboxila e grupos α-amino fracamente ácidos;
Cada um dos aa ácidos e básicos contêm um grupo ionizável em sua cadeia lateral;
Aa livres peptídeos e proteínas podem atuar como
TAMPÕES
Comportamento acido base da glicina, mostra
duas regiões de tamponamento, em torno do pK1
e pK2
pI= pk1 + pK2
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PROPRIEDADES ÁCIDO BASE DOS AMINOÁCIDOS
Equilíbrio Ácido- base do Ácido Glutâmico
Equilíbrio Ácido- base da Histidina
: ISOMERIA OPTICA DOS AMINOÄCIDOS
L- Aminoácidos Configuração Biologicamente Ativa
Observações importantes:• Os aminoácidos presentes nas moléculas protéicas
são sempre L-aminoácidos• Os D aminoácidos são encontrados em plantas,
paredes celulares de algumas bactérias e alguns antibióticos naturais.
ISOMERIA- ENANTIOMEROS
ABSORBÂNCIA DA LUZ ULTRAVIOLETA DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos aromáticos apresentam absorção a 280 nm, permitindo a quantificação espectrofoto-métrica de proteínas
Compostos sólidos, cristalinos e se fundem a alta temperatura;
Incolores; A maioria apresenta sabor adocicado; alguns
insípidos e outros amargos; Com exceção da glicina, que é solúvel em
água, os demais apresentam solubilidade variável;
Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
Outras Características Físico- Químicas
Unidade estrutural de proteínas. Transporte de metabólitos e íons: Glutamina Recurso energético no jejum e diabetes Neurotransmissores: Gly, Glu , Gaba Precursores de síntese de moléculas com
atividade biológica, Histamina, Seretonina Adrenalina.
Intermediários metabólicos ciclo da uréia, Ornitina, citrulina, arginina
Hormonal serotonina, adrenalina
Função Biológica dos Aminoácidos
2 aminoácidos..................... dipeptídios
3 aminoácidos.....................tripeptídios
4 aminoácidos................ tetrapeptídios
5 aminoácidos ................pentapeptídios
+ de 10 aminoácidos........ oligopeptídios
+ 100 aminoácidos .......... proteínas
Formados pela união de aminoácidos:
Peptídios
CONDENSAÇÃO ENZIMÁTICA DE AMIOÁCIDOS
CONDENSAÇÃO ENZIMÁTICA DE AMIOÁCIDOS
ARRANJO DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA E DOS RADICAIS NA CADEIA CARBÔNICA
LIGAÇÃO PEPTIDICA
CARACTERISTICAS FÍSICO-QUÍMICAS DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
• Caráter de dupla ligação parcial• Rígidas e planares• Configuração Trans• Sem carga porém polares
Componentes dos Peptídios
•Esqueleto carbônico - formada pela união dos aminoácidos pela ligação peptídica
•Grupamento N-terminal (NH3+ livre)
C- terminal (COO- livre)
•Resíduos de aminoácidos
•Radicais dos aminoácidos – R ligados ao carbono alfa responsáveis pelas propriedades dos peptídios
O
Alanina
ALANIL GLUTAMIL LISINA
++HH33N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COON - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO--_
CHCH33
COOHCOOH
(CH(CH22))2 2
NHNH22
(CH(CH22))44
Glutamato Lisina
Nomenclatura Química dos Peptídios
PEPTÍDIOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA
• ASPARTAME (L-aspartil-fenilalanina metil éster) adoçante
• GLUTATIONA tripeptídeo (Glutamil-Cistinil-Glicina) Antioxidante forma ligações S-S na forma oxidada.
• GRAMICIDINA 10 aa Antibiótico produzido por Bacillus brevis
• CARNOSINA dipeptídeo (Alanil- Histidina) contração muscular e antioxidante
• TRH, ENCEFALINAS, VASOPRESINA, OCITOCINA Hormônios
Peptídios de Importância Biológica
Ocitocina
Cys
Cys
Phe
Arg
Cys
Cys
Ile
Leu
Vasopressina
Peptídiosde Importância Biológica
•Vasopressina- hormônio antidiurético
•Ocitocina- hormônio que atua no sistema reprodutor feminino
Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação
Desempenha um papel durante a lactação
Peptídios de Importância Biológica
EFEITOS FISIOLÓGICOS Visam da glicemia• Degradar o glicogênio• Sintetizar glicose • Estimular a liberação de ác. graxos do tecido adiposo
Glucagon • hormônio peptídico - 29 Aa • produzido pela células das ilhotas do pâncreas
Outras Funções Biológicas dos Peptídios
Receptores de proteínas e hormônios: Glicoproteínas
Antibióticos: Gramicidina Marcadores moleculares: Ubiquitina, peptídeo 76
aa. Toxinas e venenos: Amanitina toxina produzida
pelos cogumelos