340 Un dade lo - Aúinas e am noácidos

Copfrulo 2Os ominodctdos

lnlÍoduçõoConforme você já aprendeu, câda

composto pertence a umâ determinadâfunção, Entretanto, existem compos-tos que pertencem simuÌtaneamente aduas ou mais funções. Tais compostossão de íunçõo mista.

lÌnções amina e ócido: sào os aminoácidosA nom€nclatuÍa dos aminoácidos

dev€ obedecer às regras da lupac. As-sim, a numerâção dos carbonos da ca_deia principal d€vc se iniciar pelo gru-po cârboxilai ou, enlào, devemos no-mear tais caÍbonos com letras gaegas apaúir do caÍbono vizinho à carboxiÌa.

Observe:

Dentre os compostos d€ função mista, tôm grânde importância os que apresentâm as

... c'- c' c'- c' c -1oò r D a -oH

,'.oH.C C'

I -onNH:

ácido 2 aninTetaróicoou ácìdo a 4 ninúet a nóìcD

HH| ,.,o

H,C C-C-C_I I 'OH

CHT NH]

HI .,-o

H,C C_C:.-oH

NH,ácìdo 2 anino prcpanóico

ou ácìdo a.anint Pnpandco

H| ...o

H,C C C-L -oH

OH NH:

ácido 2 anìna? hidtüaprcpxnúio

Ho- - ,o

HO- H, -OHNH'

á cido 2 anìnobut atadiíìco1ácido asPárlico)

á cido 2 âhino l netìl búanóica

H

-oH,c c-c-c c ' (H. H, | -oH

NH: NH.

ácido 2, 5 dianinÈFentantjlco(omitinal

cáptruro 2 ossminoá.idos 341

ClossiÍlcoçõoOs aminoácidos se cÌassificam em es,rercdiJ e nõo-essenciaís.Os aminoácidos esserciiais, oü indispensótyeis, são aqueÌes que o organismo humano

não consegue sintetizar. Desse modo, eles devem ser obrigatoíiam€nte ìngeridos através dealimentos, pois, câso contrário, ocoIle a desnuttiçao. Assim, a alimentação deve ser a maisvariadâ possivel para que o organismo se satisfaça com o maioÍ número desses aminoácidos

D€ntre os aminoácidos essenciais,poclemos citar: leucinâ, valina, isoleu-cina, Ìisina, triptofano, fenilalaninâ,metionina e treonina.

As principais fontes desses ami-noácidos são a carne, o leite e o ovo.

Os aminoácidos ão-e.rse, cìais, o,r dìspensáyeis, são aqueles que o organisúo humanoconsegue sintetizar a paÍtir dos alimentos ingeridos.

De acoÍdo com a cadeia carbônica, os aminoácidos seclassificam em a/tjfá ticos, alicíclì-cos e aromáíicos. Veja:

HI r,o

H,C-C-C C-C1H: H: -oH

NH' N.\-c

H

H annoàcido atumítito

CoroctoÍÍslicos ÍÍsicosCom relação aos a-aminoácidos, podemos dizer qu€ são todos compostos sótialos inco_

lores, sendo a maioria de saboradocicado, algurÌs insipidos e outros amargos. Com exceçãoda elicina, que ê solúvel €m água, os demais apresentam solubilidade vãÍiável.

AnâÌisando as fórmulas estrutuÍais,percebemos que os a-aminoácidos, com ex-ceção da glicina, apresentam carbono assi-métrico; âssim, €sses compostos apresen-iam atjvìdade óptica, aparecendo quasesempre na forma levogira.

H

H _O

| -oHNH'

%-l*

342 u.dade ro

H H ,Oc)\c-c-c-c 'a

I I -oHNHz NHI

,od) H1c-c c cí

] HI HI -OHNH:

c) ácido 2, 3-diâÌnino-heMnóicod) ácido 2-amino-hexanodióico

o \ . -Ë . íoHo- I -oH

NH:

n o' tc

. - . -Ë-"--oHo" H, H, I -or- ' NH,

,..oH,C-C( + HCÌ

| 'oHN}lz áctdo d.aninÈetaróìco

(glicúal

la\- \ . j , \ ^2" iHl_oH

cí^ 1 -oH rH.-oH--o clÌ,

H| - ,o+ H,C-C-C<

'oHNH" acido oaninpnpaoa;ro

Este processo coresponde à sintese de Gabriel. lalânina)

Ì

ffi Exercícios de oprendizogem W[417) Dê os nomes dos aminoácidosl

H-Oa)H,C-c-C-Ca

I H, -OHNHZ NHI

a1 u.c - c -c(I H, 'OHNH:

EÂlE) Coistrua a fónrula estrutuÌal d0:a) ácido 3-anino-pertânóicob) ácidor'anino-hu1aDóico

M6l0d0s de prepoÍoFo dos ominoücidosDentre os processos existentes para a obtenção de a-aminoácidos, vamos analisar os

seglintes:

l?) A partb de ácidos a-halogenadosl

Submetendoos ácidos a'halogenados à ação do gás amoniaco, obtemos a-aminoácidos:

H -O ,- ' ' ^ ' .OHrc-c-cí * lOl- l ) t t - : :i 'cr ! ; -oH--------- - - - - - - - r r r ,* ' - -o

._ potsssEsteoo a crüÈpnpan c0

-.,, -,,-,-- __-\ -

..u.(oit Ï ...,o ');

Este processo coÌresponde à alquilação da amônia (Hoffmann).

Submetendo os âcidos a-halogenados à ação da ftaìimida potássica, obtemos um produto que, por hidróüse, odgina a-aminoácidos:

c<^,:

" cH1

+ KCÌ

' ,o"-oH +. --oH

I

câpíturo 2 os aminoácidos 343

29\ Síntese de Strccket:Este processo, que corresponde a uma síntese cianidrica, é devido a Adolf Strccket e

teÌÍ como composto de partida um aÌdeído. Assim:Submetemos üm aldeido à ação do ácido cianídrico e obtemos uma aldo-cianidrina:

H,c czo'';-"H cN ----Ptárri

\-ì-H

kldeido)

OHI

H,C C CNI

H

A seguìr, a cianidrina é submetida à ação do gás amoníaco, originando um a-amino-niÌrilo:

óìi ---..

",. - à .* * ìtÈ- *", *

HH

Finalmente, o a-amino-nitriÌo, submetido a umahialrólise, conduza um o-aminoácido:

NH,I

HrC-C-CN + H:OI

NH,I -o2H.o - i - H( c c ' : I NH,

'oH

NH'I

H3C-C-CN +I

H H áctdo d.aninúrÍDos'óicoNote que o a-aminoácido obtido âpÌesentâ um caÍbono a mais que o aldeido de ori.

gem. Portanto, trata-se de uma sintese,

ffiER6)

Exercício resolvidoObter o ácido d-amino-acético pela síntese de SÌrecker.

Como o ácido a-âmino-âcético possui dois carbonos, então dêvemos parir do atd€ídocom um cafbono, ou sêjâ, o metanal:

+ H_CN+

OHI

H C_CNI

NH,I

HCCN+HrOI

l !H'

H-C-Cí + NHr| 'oHH áctdo d-amneacótico

H C:\H

H_NH,-. . . -

OHIcI

NHzlcI

CN

H_ CN 2H,O -...-

344 Unidadô 1o - Aminâs s aminoácido3

+ NHr -

t@.)--"-

H,C - -c4

HIc-i

NH

H

CI

G)NH,H

- ole

A interaçâo acima explicâ o caráter anfótero dos aminoácidos; ou seja, eles reagemtanto com ácidos como com bases. Droduzindo sais:

H| -o

- H,c_c_cíI -oH

NHll 'Cl

ckidpto de alanhâ lsall

H

,.-o- H,C-C + Ì{-aì

| \o l Nu'NH'

a dnnÈPrapaararode sódìo lsatl

Conforme o aminoácido, o zwitterion pode ser neuiro, positivo ou negativo:

l?) Zwitte on neulrci

. Quândo o aminoácido apÍesenta igual número de grupos - COOH e NHr, ozwìtteríon correspondente é neutro. Veja:

H,C

H/ ,o

HrC-C-C1 + Na+OH-1 'ote^,-y'

---f-'o-llï, 't_,-"

lH!

ffi ÉYercÍc,bs de oprendizogem uW

PÍopÍiododos quÍmicos do6 ominodcidosOs amìnoácidos apresentam em sua molécula o grupo carboxila (que the dá caracterís-

tica ácida) e o gÌupo amino (que the dá camcteúsrica básica). Desse modo quando em solu-çào. ocorre inÌeraçào inlíamoleculaÍ. originando um \al inrerno :

o

-o

8 19) Obtenha o ácido a-anino-bulanóico pelã sinrese de

EA20) hdiquc & que âldeído daúos pârÍÌ pa!â obrerÍros, p€la ríntes€ de StlcÌs, o! següinre! a-ãni,

â) ác'do a-anino-hexânóimb) ácido a-anino-ocúnói.a

D{21) Conplel€ as eqDaÉes:

H -,oa)HrC-C-c-

Ì _oHcì

H

-9b) H3c-c-c-c:H, | -OH

cl

Conproya-se e$a interação iútranolecülar DeloIãlo de os âninoácido! seÌm solúveis en ágüa.insolúveis en solvent€s orsânicos e Ìeren PF ePE aìÌos (cüaclenÍicas dos sris).

câp-nu ô 2 o. âminoácidos 345

HH

n,.- l - . io -- l l ,=g- H,c c cao| -o rH) 'o

NH, / @ NHr

árido 2.anín!Íopaúho

Note que o zwitteríon apresenta o mesmo núÌnero de caÌgas positivas e negâtivas; por-tanto, eÌe é neutÍo.

Desse modo, a solução aquosa d€ um aminoâcido, nessas condiçô€s, ë üÍn soluçãoneutra (pH = 1).

29 \ Z vi it teio n positírol

Quando o aminoácido apresenta mais erupos - NHz que - COOH, o zwifteÌíoncorrespondente é positivo. Obs€rve:

u,c-c-[-c?oHlô

\oìuçào - H,c c è-c/"-

lH, l \ooNH, @ NHT

\o

NH'

HHl - .o l_o

H-c-(-( -c7 ^ l .È-oH 'H.c-c-c-ç4 -- oHlH,t -oQ-, , Hl-ou

NH ONH. -,/'

NH O\H zwiteta, puìlitoa\:, ==;'-Note queo zìvitteríon apresenta mais cargas positivas que negativas; portanro, ele é po-

PeÌceba que ocorre Ìiberação de ions OH ; logo, a solução de üm aminoácido, nessascondições, é uma solrçiio bósica (pH > 7).

3? ) Zv,r' itteío n negat ivo:

Quardo o aminoácido apresenta mais gÍupos COOH que - NHr, o zwifierioncorrespondent€ é negativo. Veja:

Ho--"-"-J

"zoH- o' / H' | \o

Ho_-- I

-,o>c c-c cíH O- H: -Oe

O NH'

Ho-\ | ,,o

^ )c c c cí ^+

H,o@

ANH| zwitterionngatíva

àctdo 2 nnino hnanoüi.o V

Ho-- | -o)c-c-c-cí + H:o -Í1 o'' ' i, '1 - -' oo zri--==:-ey----?

r

346 Un dade 1o Aúinas e am noácidos

Note que o zwitterion apresenta mais cargas negativas que posìtivas; portanto, ele é ne_gativo.

Perceba que, agora, ocorre liberação de ions H3O* ou H'; logo, a soÌução d€ um aminoácido. n€ssas cordições, ë trÍÍrs. sotução ácida (pH < 7).

Vamos, agoÍa, reaìizaÌ a eletrólise de soluções de aminoácidos que apresentam zwitte-rion neuúo, positìvo e negativo. Essa eletrólise recebe o nom€ particular de eleroforcse.

19\ Ztlitteríon neuíro:

Os aminoácidos qu€, em solução, foÍnecem o zwitaerjon neutÌo não sofÍem eletroforese, poìs o zwitterion não é atraido paÍa o cátodo nem para o ânodo. Veja:

Entretanto, se à soÌu-çâo desse aminoácido vocêadicionar um ácido (H'),ocoÍerá uma neulraÌizaçâoda parte negativa e o zrvitte-íon se tornará positivo.

Agora que o zwitteríon épositivo, ele será atÍaído pelo cátodo (pólo negativo) e, assim,ocorreÍá a el€trofoÍese, que receberá o nome especid de cataÍorcse, pois o zwitteríon se dì-Íige paÍa o cátodo.

Mas, se em lugar de um ácido você adicionar uma base (OHl à solução do aminoáci-do, haveÍá uma n€utralização da parte positiva e o zwitteÌíon se tornará negativo-

,o.c-c/ .7 + H,o' l

-ooNHr

zwìÌÍúíon ne$tiro

Desse modo, o zwitteúon, sendo negâtivo, seÍá atraído pelo ânodo {pólo positivo) e,assim, ocorrerá a el€tÍofoÍese, que recebeú o nom e de akaÍorese, po\s o zwitteíon se dirige

29) Zwifterton positivo:

H.c-c<oF,4 r!Ê9-I 'O/HSNr-'_ _-í'v

,oH,C C< .

-oc@ NHr

Est€ zwitleríon não é âtraÍdo pornenhun dos pólos (cálodo e âno-do), poú ele é neurro. Loso, o anrnoácido não sofre €l€troforese.

Os aminoácidos que, em solução, forn€cem o zwitteríon positivo sofrem elelÍofor€se,oü seja, cataÍorcse, pois o zwitteÍíon, sendo positivo, ê atÍaido pelo cótodo (Pólo negatìvo).Veja:

H -OH,c-c-c< soruçao -| 'oH

NH, NH,ticído 2, 3.dísúinÈptupatóno

H --oH.C-C-C: '' i | -oo

NH, NH. z,ftrrlo,@ '@ - pos ìro

capíturo, os amhoácidos 347

Adicionando convenientemente uma base (OH ) à solução desse aminoácido, pode-mos neutralizar o zwitteríon.

H _OH.i .C-C-/ +- Ì \oo . , ,

l ìNH, NH.-.-- -@t l l )- ,--- '

H r-oOH - H,C C C- + H,O' ' l I \oo

NH, NH.

zwitteÌìoi ntuttu

Agora, com o zwitleúon neatro não ocorre eletroÍorese.Entretanto, se adicionarmos base (OH ) em excesso, o zwitteríon ficaíá negarivo.

H -OH,c - c-c< - +/ | -ôe

-NH] "NH)

H _OH,C-C-Cí

^ + 2H,O

l lNH, NH,

2oH

Desse modo, com o zwitterion negativo haverá ur,],a anaforcse.

3 ? ) Zwìtte río n negat iyolOs aminoácidos que, em soÌução, forn€cem o zÌtitterion negativo soÍrcm anaíorcse,

pois o zwitt€ríon, sendo n€gativo, é atraído pelo ânodo (pólo positivo). Veja:

HO' H, | 'OH

NH,

soru(ão o\^ ^ I ^ ' . ,o

oo- " ' ,n ' !" , -oo

ácìdo 2 anitcbutanadüico

Este zwitleríon é a1râído pelo ânodo.Loso, esse aninoâcido sofre arílofese.

Adìcìonando convenientemente um ácido (H') à solução desse aminoácido, pod€mosneutraÌizaÍ o zwitterion.

o-:- H --o]C_C_C_Cao' H. | -oo

@NHr

o_- H -.o)c-c-c-c-(HO H, | -Oe

oNH:

zwlterÌm nutn

Agoía, com o zwitíeríon neutrc não ocoïe eÌettuforese.Entretanto, se adicionaimos ácido em excesso, o zwitteríon ficará positivo.

o\ A ,zoc -c -C-C ì 2H'

ao- H, I -oo

o)"- . -Ë-"7oso- H, | -oH

ONH] ONHI

zwÍteíon pos'tvo

Desse modo, com o zwitteÌion positivo haverá unTa caldíorese.

348 u"id.de 10 - Â-i.," ë amiô.á"idos

. Com essa-analise. podemos concluir que. para quatquer aminoàcido, e\iste uma deLer_mrnaoaJotuçáo (acrda. bãsica ou neutra) na qual o r$i er ion t ica neurro e, porÌanlo. náo

. Ao.pH_dasoluçâo em qüe o aminoácido não sofre eìetroforese damos o nome de pIlisoelétrico (plli) o\! ponto ísoelétríco.

Com relaçào aos aminoacidoj. é inreÍessante ajnda saber o que ocone quando eles sàoaquecidos e como je comporram na preçença de ácido nitroòo.l?) Aquecimentoi

.Os a-aminoácidos, por aquecimento, sofrem conalensação odginanalo compostos cha_maóos piperuzonas, os quais, por redução, prodl.zem piperazinas:. veia:

H| ._.--

H,ç - N -ir-tI

tCro' - oH)

HI

N

_,-(.19)...2o.:Ïj-r,.,- Js,

' lH

H

I-N - - ,oH,C C'-

I + 2H:o

o'-2c""-cH'

H

H,CI

IH

HrCslHl ---- | + 2H,O

CH.

á"td;.r.tf":i'*ï?:j:.", oor aquecimenro, sofrem eliminação de sás amoníaco, orisinando

HH

HrC-C-Cl- .tqìrÉ)

,o--i]_

oH-

H

ì' f - l_' . . iNo\= I I

IH,C --* -'

cu:

I pA"*noH

HHl l / ,o

HrC-C:C-C< + NHj_oH

ácído butet 2.óico

capÍÌúo 2 os aminoácidos 349

, Os I-aminoácido'r d-amrno;cidos. por àquecimento. sofrem el iminaçáo inrramolecu.rar oe agua. produllndo composÌos chamados /a./dnor.

H,C_CH,

/ \ + H,OH,c\ /c : o

NI

29) Reação com ácido nitrcsoiO'.aminoãcidos, por apresentarem o grupo amino ( NHr). reagem com ácido ni l rosoproouzrndo hrdro\r-àcjdo. com l iberaçáo de nirrogènio. veja:

,oH,C-C-c-c?.,-- -

I H, n, -.oH) "N _^-,

u-- -ìã," l:L - -_ desidÉração inÍâmolsrutaÍ

H| , .o

HrC-ç-C< + HNO,-. . . . -áêido a anìtu. 'OH

Hl -o

HrC-c Cí + H:o +íN,)ticído a hÌd'o!í | -OH

pnparóico OH

. .A closagem de aminoácidoç do sangue, por exemplo, é feira com base na reaçâo comacrdo nrrroso. atrar és da medrçâo do \ olume de N que\eforma.L,\emèlododeão,aeenrtbi introduzido pelo quimico holandês Lucius Lincoln van S/r,t€ (1859,1931) e ê conheÍãtpor método de Slrke.

Observ&ção:

Os aminoácidos, sob a ação de certas enzimas, se alescarboxilam pÍoduzindo aminas.lsso ocorr€ nos organjsmos em putrefação:

-ï-;, "<1"NH, snitoa.ido

H. . . -c-cHr + co,

N}It anína

N$í Exercíclos reso/ydos WERTI Equãcionar a interâção inÍãmoiecutaf e âs reâções com HCt e com NãOH que ocôriem

com o ácido a amino-butânóìco.

- i ^ / . . "

sol lcèo

H2 _ OíH J

NH"

"" . .Ë . io^-

"-cr - H,c . 3 . 'oHÕ?-'1 ' \og

o \nr - -

oÌ\Hrlcp

" . . 3 . lo^*

^u oH - Hrc , E , ro , H.oH_ -O?. P, | -o9ru"oONH3 NH:

HooHrC C C-Ca

H, 'oo@NH3 'wtEtun ntutn

Ì

350 unidud" 1o aminase aminoácidos

ÊR8l 2,Og de uma certa amostra apressntam o ácido a-amino-stanóìco. Determinar â porcên-tagem, em massâ, desse ácido present€ na amostfa, sab€ndo que êm reação com HNO,o ginâ-se 0,444I de Nr, nas CNTP.

H.C - C?- | -onNHu

\-------w-

Então:

+ HNO2 - H'C - Ca-| -oH

OH

+H2O+N2

1 mol -

22,4 L

22,4Lo,448 L

Logo:

mistun aninoácído

2,O S 1,5 S1009 - p

75 . 0.444- '=2rA-='"s

loo 1.5

E IX) O ácido paía-sulfanlìco (ácido pârâ-nnino-b.m-m-sull6nico) apr€sentâ ht€nção intÍanoLcular se-nelhãnt€ à dos aninoácidos. qüacionc, então, es-

EA27) Deteínine a porcenlagen, en mrssâ, dc ácidoâ-aDino.acelico pres€nte Íuma dosrn. Sabe-6equo ó,25 g do$a aÍroltÌa, em reação mn HNOr,origiian I,l2 L de N1, nas CNTP.

f,Â2l) 2,5 I de uDa anostra qüe conúD álido a-miio'piopanóico são subrnetidos à ação de HNO, e libshú 0,56 L de N,, nar CNTP. Calcüle ã poÌ@ntagem, m ndsa, do ácido na âìoírâ.

IÂ29) Unã anostrâ qu. contén ácido a-amino-acetico ésubne$da à ação de HNO, e ìibèrla 4,92 L dc Nr,medid$ a 27" C e I atì. Sabendo que a nasa daahostn que.e{giu ó de 18,?5 B, detemine a poÈeDlagen, m ndsa, do ácido u ano$ta.

ffi Exercícrbs de oprendizogem W[Ar2) Equacione a intcração htranohculaÌ e ar Ìsçõ6

con HCI e NaOH que ocoÌren mD o {cido 3-ani-

f,Â23) PEp@ldo mã slução do ácido 2, 3-diaÌnino-bìt-lãróico, qüe tipo dc cletÍofoÌesc o.!Íe.á con 6sa!oluçáo?

f,424) Prepau-se una mlução do ácido 2-ânino.prcpdodióim.  $gun, âdiciona-$ a ess solu!áoereM de m ácido. Qüe tipo de eletíofores€ ocoFreú con essâ nom solução?

EA25) Você dispõc de uma $olução do ácido 2,4dianino-butdóico. O que você pÌeis faze para que â so'lüção trão sola eletoíoÌcae?

As pÍoleÍnosAs proteínas, também cíamzdas pútides, são composíos orgânicos de estrutura com-

plexa e massa molecular elevada (entre 15 0O0 e 20 000 0O0), e são sintetizadas pelos organis-mos vivos atrâvés da cond€nsaçâo de um número grande de moleculas de o-aminoácidos.

capíturo 2 oEâninoácÌdos 351

A estrutura das proteínas foi esclareciala poÍEÍill Fische\ que verificou seÍem esses compostosformâdos pela condensâção entre muitas moléculasde d-aminoácidos atÍavés de ligaçôes denominadas /igaçôes peptídicas. V elal

f l85219tS).fischsÍ foi um d6 mâis notáveii yulos

da 0uími$ 0ryânici. Esrúdou e rEhathoucom Baaysr e, em | 892, suEd.u Hoftmanncomo prolesd tu 0uímica na Univeddadode BeÍlim.

Das muilas p!$quìsas que Ímlilou. âmis impoÍtanlÈíoia que ÍÊ$ultou ia dosccbena da cstrútun das prctelnas. o que pNsibilil0u â ÍdlizaÉo das sínteses dâsses

R

; r i * r -c cí?. - : r i -n- l c 'oI j ' -bu ì - - . j , ,

HHHH

duas moléculas de a-aminoácidos - dipeptídeotrês moÌéculas d€ d'aminoácidos

- tÌipeptideo

müitas moìóculasde a-âminoá€idos * polipeptideo

Logo, asprotejnas são polipeptideos qüe resultam dacondensação d€ milhâr€s demolé-cuÌas de a-aminoácidos.

Evidentemente, as proteinas, por hidrólise, oÌiginam uma mistura de a-amìnoácidos. As-sim é que, aquecendo uma proteína (porexemplo, a albumina existenle no ovo) durante umtempoprolongado(24h) napresençadeácido ou base fortes diluídos, ela sedesdobraemseuso-aminoácidos.

O qüe ocoïe comaproteína no oÍganismo?

As proteínas são essenciais àestrutura, ao funcionamento eàÍepÍodução de todas as cé-lulas vivas, €, j untamente com os glicídios (açúca.res) elipídios (óleos e gorduÍao, constituema aÌimentação básica dos animah.

No oÍganismo hümano, as proteínas, durante â digestão, se hidrolisam catalìticamenteno eslômagosob â açâo dape?sird (suco gástrico) e da t/|pj,r,a (suco pancreárico), e nointes-tino (duodeno) sob a ação dà ercpsìna.

Como a5 proteínos te aprcsenwn?

As proteínas são substâncias sólidas, incolores, irsolúveis em soÌventes orgânicos;algu-mas são solúveis em água, enquanto outms são solúveis ou em soluções aquosas diluidas desais, ou em soluções aquosas de ácidos, ou em soluçôes aquosas debases, produzìndo s€mprecolóides.

--* 'âs soluções das proteinas podem ser eletrolisadas. Assim, as pÍoteínas ent que há predo-mìnância degrupos aminicos pÍoduzem zÌÀ,itteríoff positivos, que se dirigem para o cátodo(pólo negativo), ocorrendo uma catafoÍese. Por outro Ìado, as proteinas em que hápredomi-nância de grupos carboxílicos produzem zwitteriorÌs negativos, que se dirigem para o ânodo(póÌo positivo), ocorrendo uma anafoÍese.

352 uôidâdâ io - amin* ô âúinóácidc

Onde ocotem as prcteírus?São muitas âs fontes, e o número de

proteínas existent€s na Natureza é pÍatìca-mente infinito, embora o rúmero de a-ami-noácidos que as conÍituem seja basiantereduzido, em torno de 25. Isso ocoÍe por-que o número de associações dos a-amìno-ácidos se dá assim:. três a-aminoácidos diferentes, A, B e C,

conduzem a seistÌipeptideos: ABC, ACB,BAC, BCA, CAB e CBA.(3! = 3.2.1=ó)

. quatio d-amiroácidos diferentes, À, B, CeD, conduzem a 24 tetrapeptideos.(4! = 4.3.2. r=24)

. dez q-aminoácidos difer€ntes corduzem amais de três miÌhões (3628800) de decapeptideos, sem a incÌusão dos possiv€isisômeros ópticos.(10! = t0.9 . 8 .7 .6. s.4.3.2. I = 3628800)

Como se classi,fícam as proteínaszAs pÍoteinas são classificadas em homoprcíeínas, hetercprcteínas e proteínas deiya-

1:) Homoprcleínasl

Tâmbém chamadas l,r.oíeínas simples, são aqu€las que, por hidrólise, produzem so-mente ?-aminoácidos.

De acordo com a solubiÌidade, as condições de coagulação, o comporramento lrente aum âquecimento, as precipìtações com sais etc, são agrupâdâs em:

São pÍoteínas de caráter básico, solúv€is em água e incoaguÌáveis pelo calor.Exemplos:

f sahina (espeÍma do salmão)1 estorina (esperma do estuÍjãoìLchupeinâ (espeÍma do Ârenque)

São pÍoteínas solúveis em água, insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo

Exemplos:íglobina (hemoglobina: corpúsculo sangüjneo)lescombrina (esperma de cavalo)

c\ Albuninas:

São proteinas solúveis em água, solúveis em soluções diluidas de sais e coaguláveis pelo

Exemplos:T ovalbumina (clara de ovo)I soralbumina tsoro sangüineo)Llactalbumina (ìei te)

Sangue dos vertebrados

Ovo, leite, sangìre

ChifÌe, unha e casco deanimâis

Sangue dos invertebrados

Vegetais verdes

capituro 2 os âmnoácidG 353

d) Globulinasi

São proteinas insolúveis em água, solúveis em soluções de sais e coaguláveis peÌo caÌor.Exemplos:

íovoglobulina (ovo)(soroglobüÌìna (soÌo sângüíneo)

lactogÌobulina (leìte)amandina (amêndoas)

et GlutelinasiSão proteinas insolúveis em água e soluções de sais, solúveis em soluções de ácidos ou

bâses e coagnláveis pelo calor.Exemplo:

glutenina (tÍigo)

f) Prclaminas ou gliadinasi

São proteínas insoÌúveis em água, soluções de sais, soluções de á€idos e soluções de

E\emplos:í zeína (milho)

I tinina (malre)I eliadina (úrigo)

g, Albuminóidesi

São as proteinas que apÍesentam função de suporte ou proteção; são insolúveis eúágua, soluções de sais, soluções de ácido e soluções de bases.Eremplos:

queratina (cabelo, cascos, unhâs, chifreo fibroina (seda) elastina (tendões)

29\ Hetercprcteínas:

São aquelas que, por hidÌólise, produzem a-aminoácidos ao lado de outros compostosdenominzdos núcko prostétìco ott grupo ptostético.

De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteropÍoteínas podem seÍ g[icopro-teínas, fosfoptuteínas, cromoproteínas e nucleoproteínasr

3P, Prcteínas dei|adasl

São aquelas resuÌtantes da hidrólise paÍcial de prot€inas naturâis. Essas prot€inas sãoproduzidas durante a digestão das proteinas naturais no organismo.Exemplos:

proleanas proteínas coaguladas peptonasmetaproteínas proteoses poÌipeptídeos

354 unidêdê ío - aminâs e amÌnoócidos

Como se caracteriza tma pÍoteína?Para reconhecermos uma pÍoteína, podemos utiÌizar as chamadas reações de caracteri-

zação, das quais as principais sâo:

l:) Reaçtlo xaníoprotéica,

As proteínas que contêm núcleo benzênico nâ sua estrutura, sob a ação de ácido nítrico(HNO3) concenüado, adquirem coloração amarcla. Essa reação ocorre quando acidentaÌ-mente cai HNOnói.) em nossa pele.

2?\ ReaçAo do biweto:As pÍoteínas, sob aquecimento na pÍesença de sais cúpricos (por exemplo, o CuSOa) €

uma base alcalina (poÍ exemplo, o NaOH), âdquiÍem colorâções específicas.

3i) Reação de Mi on:As proteínas que contêm a tirosina na sua estrutura, sob âação de mercúrio, ácido ni-

trico (HNO3) e ácido nitroso (HNO:), e por aquecimento, pÍoduzem um precipitado par-do-avermelhado,

4!\ Reaçao de Colel

As pÍoteínas que contêm o tÍiptofano na sua eslÍutuÍa, sob a âção de ácìdo glioxitico

/o=^ ^zo\,t - - -

C C \ ^ - . J e acido sul fúrìco (H:SO.). adquirem coloraçáo azul-violera.\ l l u l l /

Qual é a estrutura de uma proteí a?Com reÌação à estrutura das proteínas, temos que considerar três aspectos: ertrufrrd

pdmti a- estntun secandària e ?slruIura tercüiria.A esttutura pitltiria de uma proteína se r€fere à seqüência de rcsíduos dos aminoóci-

dos no polipeptídeo. Uma variação na seqüência conduz a uma proteina diferente, coÍr-ação bioqulmica difereÍte. Assim, por exemplo, embora a oxìtocina e a vasopr€ssina difi-ram entre si na seqüência de ap€nas dois aminoácidos, a oxitocina pÌovoca as contÍaçõesutednas enquanto a vasopressina pÍovoca um aumento cla pressão sangüín€a.

Á êtào de unÉ Uoteina depüde dt tua esunuã

*

ns0pressna

A 0rÍocìna ea vas0pÍessinasão duâs mìnipmreinas.

caphulo 2 os êminôácÌdos 355

O cientista Linus Parlir,g e seus colaboradoresdeduziram, em 1951 - de acordo com diagramas dedifração de raios X obtidos de pÍoteinas cristaÌizadas-, que algÌrmas proteÍnas tem \ma estfüllrra secun'íJár'id de forma helicoidal, devido às pontes de hidro-gênio estabelecidas intramolecuÌarmente. Isso ocor-re, por e\emplo. com a\ proìeÍnas f ibrosa5 que sàoIongos polipeptideos filiformes, dispostos em capasunidas por pontes de hidÍogênio, formando fibras in-solúveis em água. Dentre as proteinas fibrosas, pode_mos citar a queratina (cabeÌo, unha, chifre, casco,penat e a miosina (múscuÌot.

Estudos rec€ntes de algümas proteínas mostlam que deve existir uma esld turu Eíciárìabastante complexa, em qu€ as cadeias de polipeptídeos se enrolam ao redor de si mesmâs.

Assim, por exemplo, os cientistas Kendrew e PeÍutz, da UniveÍsìdade de CambÍidge(InglaterÌa), deduzìram a eíÍutura terciária da hemoglobina.

A orientação espacial é vital para a função bioquimica de uma proteina. Como as pon-tes de hidrogènio são ligações fracas, um aquecimento pode provocar o rompimento dessasligações; assim, as estruturas secundária e terciária se desfazem e, com isso' a proteinâ per-dè a sua ação biológica. Esse fenômeno, geralm€nte irrev€rsível, é conhecido poÍ denatura'

çâo, que você pode percebeÍ facilmente aquec€ndo um ovo: antes do aquecimento ele é so_lúveÌ em água; após o aqÌrecimento ele se torna insolúvel na água.

356 u. ìd"d.1o

Áscam$humn!, dEpeüD, degrlinha, de hoierD. sã0 fomadas For pmtein (ássociaqõa de o aminoácidosl.PoÍ quq en1ã0. a0 t0mêínos came de pDixe não íÌcamos com $me dE pDixe? 0u ão comemN 6mE dB boiiã0

li.anos con came de boi?0bseBel

As pÍoteinas da came dè peireapÍesentam 0s amin0ócid6 Asoôiados num.en. odem,

No no$o inr6tino as pruteinas da came de peúêsão q@.bÍadas, lihsnndo os íespecli

0s aminoicidos liheÍados atmvssam a pârede do intesrin0 esã0 hvad6 atnués do sansuepor r0d0 0 noso .0Íp0, ondese assocEm novamÊnlo r0rmand0 as prcteins dã n6scamq poÉm, esss sssúiaçãoss dâ ntnr odtn diÍe.enE.

g Exelcícios de oprcndizogem fre*lrF[À30) Xstabehça a ÌisaÉo peplidica entft Íes moléculas

de ácido a-amino{tanóìm Gliciia):

,oH.C C' /

I -osNHI

EA3l) DeleÍnine quanlos poÌipeprideos se fomam, sÍ0considdar os isôftÌos ópticos, nas dsocìaçõs

a) seis a-aninoácidos dileEnlesb) oito a-aminoácidos dilecntcs

As enzimosChâmamos de e/,?inds as proteinas complexas (heteroproteinas ou proreinas deriva-

das) que atuâm como catalisadores nos pÍocessos bioÌógicos. Assim, as reações que ocor-r€m nos organismos vivos são catalisadas pelas enzimas. Em muitos casos, as enzimasatuam na própria céÌula em que são formadas, dai serem chamadas de erzimas intrucelula-rcs ov eúdoenzìmas. Em outros casos, atuam fom da céluÌa em qu€ são pÍoduzidas, daí se-rem châmdda< de eral.nas pxtrucelularct oD exoenztna\,

EA32) PÌovocando a eleÍotore$ d^ solDções das seguintes proteína!, paú qüe pólo se d;isem os respecti-

a) pÌor€íB con predoÌnináncia de stupos - COOHb) pÍoteinas con pÌedomirância de sropos NH:

[43]) Qual ó a Ìieãção pÌircipal que naDtÉ6 a eÍrutura se-cundárìâ de uma pÌoÌeiDa?

84.34) 0 que camcledza a eslÌuluÌa prìníia de üna pÌo-

EA35) Deteiniie que compoÍos se lomam nâ hìdóÌke

a) honoproleinas b) helsopÌoteínd

cápiruro 2 - 03 aminoácidos 357

*WK #t"::#"íos qr.re sao facilmente destruídos pelo caloÌ (temperatuÍa aci-

*ï$ãi"1f#.:ï'"'j',""*Ë:Ïâr:ii:ïï:iJ:: :#â: lÏ"xï$1ff"Ìx;kïÂï?fi ::ou bases etc.

,.. "';ÌlÌril gl.*mH:t';.;; i"ffiìf :ïffi ;ï,["i"ï":i1iìff "",ì,ïïl,l;.*'::'

.enie, rotre uá a.'aourameDto regenerando a enzima Assim:

-A.

"nzi_u. ,ào

"ut"lisadores altamente específicos, o que, aliás, fica perfeitameÍte evi'

a*"iàïïïii" ""ãp"'"iáo aot"rio., poi" pa'u cad':9l'il:-(:i1":3:) d*em existir pou'

;;df,ï,gij$Ïit;,k;.;;ï;ç ïr#: "ffi#;- eiviì*iádvanào-orotéica. der.oÍnin da coen ma.

*" ;illïÏï#3ï::::ïlïo"il1$'llr" "",",n"a

.ras e'zimas, observe a comparação dâ

"-r.ïi# "iiãii.ã!'do substrató com

'r- cadeado Note que o subsÍato (cadeado)

ãìigina o" proautos "

a erÌzima (chave) peÌmanece inaìteracla'

Ww&@ -%n

\ :

;;ì;"-;'fi;;;;; ;;imas {cha\ei que se encai-\am adequadamenre

Como as enzimas sõo nomeadas?AnomenclatuÍaClasenamasefei taapart Í . lonomedosubstratosobÍeoqualatuam.

seguido dâ terminação are AssÌm:

íureas€ (catalisa a hidrólise da uÍéia)lmaltase (cataÌisa â hidÍóÌise da maltose)

As enzimas, conforme as reaçôes que catalisam' sào classilicadas em i/droldses (câtali-

sarn as iiaçoes âe ndrólise) e deg'odtes (catalisâm as Íeações de óxido-reduçào)

I ExemDlos:I tniaroUses: lipase, mallase, lactase' pepsina urease' amilase elc'r l,lesmotases: ?imase' calalase, lilosinase carolenase elc

Í

ffi Exelcícr'os de frxoção W

m Êxercíclos complementores ffi1)(PUC-SP)Considerasequeásproteínâssãoconst i tuídasdemoléculashenores,devidãmenreintertÈ

gádas. Relativam6nt6 ô essãs substâncias de menor massa molecular, indique:

b) os grupos Íuncionais quë êsião presêntês nassuãs moléculas.

2) (U FOP-MG) Consìdere as estruturas abaixo:

cH,-cooH;INH.

I

EFI) Dê a fórmula dos seguintes aminoáci

a) glicina {ácido 2 amino,acétícoìbì alaniru {ácido 2 amino,propanóico}c) serina (ácido 2 amino 3-hidroxi pro

d) valina lácido 2 amino'3-metalbuta

ê) ìeucina (ácido d amìno-y'metil-pen-

f) ácido aspártico {ácido .-amino-bu-tanodióico)

g) ácido glutâmico {ácido a amino'pentânodióico)

EF2l Oual â equação corespondente à obtenção da etilaminã, pelo método de

Ìodas as áhèrnativãs estão corrctas. *cetea) lé um áminoácìdoeênÍâ nâ composição das proteínas.b) llé umããmina alifáticã € ãorese.ta comDoria mento básico.c) lllé uma amìna eapresenta umâ iÍsaturáção em suâêsÍutura.d lVe um dlcool ë ãpresonta carbonos h.bridizsdosta.to narorma sp':tomo sp .e) Vá um Íenol e aDresenla comoortá menÌo ácido-

3) {lTÁ SP)Ouãldasalternativasab.ixo rèpresenta olipo de ligação responsávelunidades constitúintes dâs próteí.as7

HH

c) -C-N:N-C-I

HH

4ì {Vun6sp-SP) Escrevalaì asfórm!las eí íutúrâis dâ ahina têrciár ia e doéstercom o menor número possívèlde átomos dê

bì os nomes dos com postos, utilizando a nomenclalu ra oÍicial.

358 uDidade 1o aminas e aminoácidG

EF3) 3,O g de ácido o amino-êtanóico reagem completamêntê com ácìdo nìtro-so. Calcule o volumê de nitrogênio ob-tido, nas CNTP.

EF4l Determine a massâ de ácido 4-amino-propanóico nec€ssária para reagÌ comácido nìÍoso e produzn 6,72 L de niúogënÌo, nas CNTP.

EFsl 2,67 9 de ácido o-ãmino pÍopanóicorcagem completam€nte com ácido niÍoso. Oescubrâ qual o volume de nit rogênio obt ido a 27'C e 1,23 atm.

EF6) Equacione a condensagão que ocoÍeenÍê uma molócula do ácido d-amino-etanó|co s uma molécula do ácidoa amino propanóico, pa.ã Íormsr um

cH3-cH2- NH' i cH3coNH';

fll

o* 'C>o"

HHH

â) -C:C C-CINHz

OH

b) -c-o - c

NHz

pero encadeamënto das

l le)-C-N C

t t lH CH3 H

OH

d) -c -N-c-

5l (vunesp sP) Escreva a fórmula estrutulaleo nomê dê:

a) umóster,com pelo menos quaÍo álonos de carbono na molécula;b) uma âmina secundária,com pelo menos q uaÍo áìomos de carbono nâ molécula

6) (UFMG)os ôminoácidos que constiluêm asprotêínassecâracterizãm pelã presença' nâ moléculã das

Íunçóes amìnã ë ácido carboxilico.

um êxêmplo de aminoácido é:ci cHr-cH2- cooH

INoz

Câpitulo2 Osaminoá6idô3

cH3- c NH -cH3

b) cH3- coocH3

7) {UniÍap)Na edição do ôuÌ/94 ds.evista slpêrinrerossanre, seçáo NotíciassuperinÌeressantès' saiü uma

nota dizendo quôÍoram descobêrtos indicios dã prësença dê sìicina (um aminoácido) na Sâgitário 82'

uma nuvem de gás onde sô Íormam estrelas. Os aminoácidos são ãs esÍuturas que dáo orìgem às

proteínas,a basêda vidâ com essa descob€rta abre_se a possibilidaded6 que a orisem davidã pode

estâralém do nossosistemâ solâr, umá vezque aSagitário 82 está ÍoÍa doslimit€s dã via láctea

Anomenclatura lupac da glicina é ácido 6minoetanóico

Assinalê á álternttivá que spresenta aÍórmula esÍuturâlplaÍa da glicina

359

d) cH, cooHINHz

er Í/ì-

NH,

o

e) CH3 C-O-NH,

aì cH3-NH-COOH

b) cH,-cooHINHr

HO

a) Escreva a eqlação dâ

b) Oúais são aslunçó€s

d) cH,-co NH,

OH

a) (Fuvest-SP) Abâixo sáo dadás as Íórmulas de doìs compostos que agem sobre o sist€mã nervoso

simoálico: (l) B íenìl6tilamina, enconÍada no chocolãtêè {ll} adrenalÌna. um hormônìo animal, estimu_

flD

cH-cH,-NH CH3IOH

)

9) (Cesgranriô RJ) No início de 1993, os iórnais noticiaram que, quãndo umô pêssoã se apaixona' o

organismosintet izãumasubstánciaet i l Íeni lamina,responsávelpêlaexci t 'çáocârãcreríst i6adaquereestado. A classiicaçáo e o caráteÍq!ímico d€sta amina são, Fspect'vam€nte:

a) amin6 Primária; ácido,

b) aminâ primádã;básico.

c) amina secundóriâ; neutro

d) amina secundária; ácÌdo

e) ãmi.a secu ndáriai básÌco

/ \

\C)ÌcH,-cH, NH,

Ìêâção de BJeniletilamina con ácido clorídrico

ôrgànicasquedevem serresponsáveis pelã prÔpriedade fisiológica paÍtÌcular