Aminocidos e Peptideos

O que so aminocidos?

Compostos formados por :

um grupo amina primrio [ ]

um grupo cido carboxlico [ ]

ambos ligados a um carbono central [ ], o

qual tambm possui um hidrogenio e um radical

Glicina Esquema geralSintese proteica

aminocidos

Precursores de vrios tipos de biomolculas

http://images.google.com.br/imgres?imgurl=http://3.bp.blogspot.com/_O7wa9ypN4R8/SorKtV8dBxI/AAAAAAAAAIA/_AhbBlHUXT4/s400/glicina.png&imgrefurl=http://ulissesleitao.blogspot.com/2009_08_01_archive.html&usg=__UTlXU-79lNRniJdsD5G0N8Gq0WU=&h=298&w=400&sz=47&hl=pt-BR&start=7&um=1&itbs=1&tbnid=Pn980ZNl36cPbM:&tbnh=92&tbnw=124&prev=/images?q=glicina&um=1&hl=pt-BR&safe=off&rlz=1R2SHCN_pt-BRBR339&tbs=isch:1

Origem dos aminocidos A atmosfera primitiva era um ambiente com descargas eltricas, gases

metano, amnia e hidrognio. Alm disso havia mares e vulces ativos.

Acredita se que os aminocidos surgiram nesse perodo, a partir de reaes entre metano, amnia e hidrogenio (dissolvidos na gua dos mares). As descargas eltricas contribuiram para que essa reao ocorresse.

Experimento de Miller

Os 20 aminocidos-padro

Depois de vrias anlises de protenas, notou se que haviam 20 aminocidoscomuns na maior parte delas! Tais aminocidos diferem quanto a suacadeia lateral (R):

Cadeia lateral Apolar glicina, alanina, valina, prolina, leucina, isoleucina e metionina

Exemplo: Valina tem grupo R:

Cadeia lateral Apolar com grupos aromticos fenilalanina, triptofano e tirosina

Exemplo: Fenilalanina tem grupo R:

Cadeia lateral Polar neutra serina, treonina, cistena, asparagina e glutamina

Exemplo: Serina tem grupo R:

Cadeia lateral Polar carregada positivamente lisina, arginina e histidina

Exemplo: Lisina tem o grupo R:

Cadeia lateral Polar carregada negativamente aspartato e glutamato

Exemplo: Aspartato tem o grupo R:

Cistena pode formar ligao dissulfeto com outra cistena:

atravs da oxidao de dois grupos tiol possivel formaruma ligao dissulfeto

2H dos grupos tiol + oxigenio gua + formao de uma ligao dissulfeto

Insulina Bovina

H ligaes dissulfeto intrapeptdicas (dentro do polipeptdeo) e interpeptdicas (entre dois polipeptdeos)

Obs: cada cadeia um polipeptideo

Ligao Peptdica

Para formar peptdeos necessario fazer uma ligao peptdica entre aminocidos:

Na parte esqueda do peptideo (onde fica o grupo amina) chamado de extremidade Aminoterminal ou N-Terminal. J o ladodireito (onde fica o grupo carboxilico) denominado extremidadeCarboxiterminal ou C-Terminal.

aminoterminal Carboxiterminal

+

o

Tabela com alguns dados de aminocidos

Observaes da tabela:

Hidropatia: um ndice de hidropaticidade elevado (+) indica uma regio hidrofbica (apolar) do polipeptdeo. ndice baixo (-) indica o contrrio, ou seja, regio hidroflica (polar).

O ndice hidroptico dos aminocidos reflete a tendncia que as suas cadeias laterais tm para interagir com o meio aquoso.

PI: o ponto isoeltrico, onde a carga lquida total da molcula de aminocido ou protena nula.

PK1 e PK2: So os pontos constantes de equilbrio da dissociao dos grupos cidos e bsicos de um aminocido.

Pk1 referente ao grupo COOH Pk2 referente ao grupo NH3+ PkR referente ao grupo R

Aminocidos possuem propriedades cido-base

Durante a titulao de um aminocido possivel notar a desprotonao; afinal todos os aminocidos possuem pelomenos dois grupos cido-base (-COOH e NH3).

Exemplo: Glutamato

Sofre 3 perdas de prton:

Primeira: em PH =2,19

Segunda: em PH =4,25

Terceira: em PH =9,67

Primeira perda de prton

Segunda perda de prton

Terceira perda de prton

PH

Ponto Isoeltrico

Valor de PH onde a molcula est neutra, ou seja,quantidade de cargas positivas e negativas passam a seriguais.

Aminocidos neutrospI= (pK1 + pK2)/2

Aminocidos com cadeia cida (-)pI= (pK1+pKR)/2

Aminocidos com cadeia bsica (+)pI= (pK2 + pKR)/2

Exemplo: Glutamato

PI= (pKi +pKR)/2PI = (2,19 + 4,25)/2PI = 3,22

Ou seja, em PH = 3,22

Carga Lquida:

* Carga Lquida = C.L

C.L = C.L = C.L =

+1 + 0 = +1 +1 -1 = 0 0 1 = -1

Importancia do Ponto Isoeltrico:

As cargas eltricas influenciam na solubilidade da molcula. Apresena de cargas negativas ou positivas determina a interaodas molculas com o meio aquoso e a repulso entre as mesmas.

No PI, as foras de repulso entre as molculas e as foras deinterao com o meio aquoso so MNIMAS,ocorrendo a formaode aglomerados que tendem a precipitar. Ou seja, diminui muitoa solubilidade.

NO PI Repulso mnima entre as molculas e pouca interao com

o meio aquoso

Classificao:

Peptdeos: 2-3 resduos

Oligopeptdeos: 4-40 resduos

Protenas: mais de 40 resduos

Exemplo de oligopeptideos: A somatostatina (hormnio)

Exemplo de peptideo

Exemplo de protena: Hemoglobina

Exerccios extra:1. Faa o peptideo: Ala-Glu-Gly-Lys (Alanilglutamilglicilisina)e indique onde a

extremidade aminoterminal e carboxiterminal.

2. Calcule o PI da Histidina sabendo que:

3. Escreva as estruturas dominantes da Glicina em Ph 2, 7 e 11.

Dica: Complete os

quadrados com ? lembrando que ocorre desprotonao.

Resposta dos exercicios extra:

Coisas importantes:

importante saber a estrutura dos 20 aminocidos e o grupo que cada um pertence.

fundamental saber fazer uma ligao peptdica e dissulfeto.

Saber a importancia do ponto isoeltrico e como calcular.

Referncias Bibliogrficas

VOET, D. ; VOET, J. ; PRATT, J.W. Fundamentos de Bioqumica. Porto Alegre, ARTMED,2000

ALBERT L. LEHNINGER DAVID L. NELSON MICHAEL M. COX. Lehninger Princpios deBioqumica Ed. Sarvier, 2007

Determinao do ponto isoeltrico da casena11/02/10

Qumica Nova - Adsorption of amino acids on minerals and the origin of life

11/02/10

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