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PREPARO DE PROTEÍNAS MIOFIBRILARES DE CARNE EELABORAÇÃO DE BIOFILMES COM DOIS TIPOS DE ÁCIDOS:
PROPRIEDADES MECÂNICASl
Paulo José do Amaral SOBRAU, Débora OCUN03, Holmer SAVASTANO JÚNIOR4
RESUMO
Os biofilmes à base de proteínas miofibrilares têm despertado interesse devido às suas propriedades funcionaisinteressantes. O objetivo deste trabalho foi a descrição de uma metodologia de preparo de proteínas miofibrilares decarne bovina para biofilmes, análogo ao preparo do surimi, e o estudo do efeito da utilização de ácido acético ou lático,sobre as propriedades mecânicas dos biofilmes. As proteínas foram caracterizadas por DSC e eletroforese. A força e adeformação na ruptura dos biofilmes foram determinadas com testes de perfuração, em função da concentração deglicerina (Cg = 30, 40, 50, 60, 80 e 100g/100g proteína), utilizando-se biofilmes acidificados com ácido acético ou lático,pH de 2,7 e a 22°C. Os resultados obtidos mostraram que a força na ruptura diminui de 8,7 para 2,9 N e de 4,3 para 1,8N em decorrência do aumento de 30 a 100% em Cg, nos filmes acidificados com ácido acético e lático, respectivamente.Por outro lado, a deformação na ruptura de biofilmes com ácido acético aumenta de 1,8 para 8,5% com o aumento de Cg.No caso do ácido lático, a deformação na ruptura se mostrou independente de Cg, em torno de 15%. O ácido lático tornao filme menos resistente, porém mais flexível.
PALAVRAS-CHAVE: Filmes comestíveis; Proteínas miofibrilares; Propriedades mecânicas; Ácido acético; Ácido lático; Glicerina.
SUMMARY
PREPARATION OF MEAT MYOFIBRILLAR PROTEINS AND ELABORATION OF BIOFILMS WITHTWO ACIDS: MECHANICAL PROPERTIES
Myofibrillar proteins based biofilms have been investigated by many workers because of their interesting functionalproperties. The aim of this paper was to describe a methodology for obtaining meat myofibrillar proteins such as thatemployed in obtaining surimi, and also to study the effects of acetic and lactic acids on the mechanical properties of thebiofilms. The proteins were characterized by DSC and SDS-PAGE electrophoresis. Tensile strength at break and deformation at break of acetic or lactic (pH 2.7) acidified biofilms at various glycerol contents (Cg = 30, 40, 50, 60, 80 and 100g1100g protein), were determined by the puncture test at 22°C. The results showed that the tensile strength at breakdecreased from 8.7 to 2.9 N and from 4.3 to 1.8 N as Cg increased, for acetic and lactic acid acidified biofilms, respectively.On the other hand, deformation at break for acetic acid biofilms increased from 1.8 to 8.5% with Cg. With lactic acid, thedeformation at break was independent of Cg, being about 15%. Lactic acid made the biofilms less resistant, but moreflexible.
KEY WüRDS: Edible films; Myofibrillar proteins; Mechanical properties; Acetic acid; Lactic acid; Glycerol.
1 Recebido para publicação em 07/08/1998. Aprovado para publicação em 16/12/1998.2. 4 Professores Doutores do Departamento de Zootecnia (ZAZ) da Faculdade de Zootecnia e Engenharia de Alimentos (FZEA) daUniversidade de São Paulo (USP) - Av. Duque de Caxias Norte, 225 - 13630-000 Pirassununga, SP - Fone: (019) 561.2044 ramal467 - Fax: (019) 561.2044 ramal 467 - e-mail: [email protected] Estudante do Departamento de Engenharia de Alimentos, Instituto Mauá de Engenharia, São Bernardo do Campo, SP.
44 Braz. J. Food Technol., Campinas, 1(1,2): 44-52, jan 'dez. 199B-----------------------'
1. INTRODUÇÃO
Biofilmes são filmes flexíveis elaborados à base demacromoléculas biológicas, podendo ser, portanto, biodegradáveis e/ou comestíveis, dependendo dos aditivos utilizados (GONTARD, GUILBERT, 1996, SOBRAL et al., 1997). O uso potencial desses filmes, comoalternativa aos materiais sintéticos, tem despertado ointeresse de vários pesquisadores nos anos noventa.
Os principais biopolímeros para elaboração de biofilmes são os polissacarídeos e as proteínas. De modogeral, os biofilmes à base de proteínas são mais resistentes e menos permeáveis ao vapor de água, que aqueles desenvolvidos com carboidratos (GENNADIOS etaI., 1994, GONTARD, GUILBERT, 1996, TORRES,1994, SOBRAL et aI., 1997). Essas características sãodevido ao fato das proteínas serem polímeros formados por diferentes monômeros, sendo, portanto, umpolímero multifuncional, enquanto os polissacarídeos são, geralmente, homopolímeros.
Dentre as proteínas mais estudadas, destacam-seo glúten (GENNADIOS, WELLER, TESTIN, 1993,GONTARD, 1991), a zeína (HERALD et aI., 1996), asproteínas de soja (GHORPADE et aI., 1995, KUNTE etaI., 1997), a proteína do arroz (SHIH, 1996), as ovoalbuminas (GENNADIOS et aI., 1996), as proteínas doleite, como a caseína e as proteínas do soro (BANERJEE, CHEN, 1995, MAYNES, KROCHTA, 1994, FAIRLEY et aI., 1996), o colágeno (GENNADIOS et aI., 1994),a gelatina (SOBRAL et al., 1997) e as proteínas miofibrilares de peixe (CUQ et al., 1995, CUQ et aI. 1997,MONTERREY, SOBRAL, 1998) e de carne bovina(SOUZA, SOBRAL, MENEGALLI, 1997).
As proteínas de origem vegetal são bastante utilizadas por pesquisadores estrangeiros. Deve-se remarcar, entretanto, que à exceção das proteínas de soja, oBrasil não produz praticamente nenhuma dessas proteínas, como também não apresenta produção de concentrado protéico de leite. Por outro lado, o Brasil éum grande produtor de carne bovina, a custo competitivo em relação aos países desenvolvidos.
Recentemente, CUQ et aI. (1995) demonstraram queas proteínas miofibrilares de sardinhas do Atlânticopodem produzir filmes com propriedades mecânicase de barreira ao vapor de água interessantes. SOUZA, SOBRAL, MENEGALLI (1997) chegaram à mesma conclusão trabalhando com biofilmes à base deproteínas miofibrilares de carne bovina, extraídascom soluções salinas, observando também baixa solubilidade em água, inferior a 30%.
A utilização das proteínas miofibrilares na elaboração de biofilmes implica, inicialmente, na disponibilidade dessa macromolécula, que não é encontradacomercialmente, como a maioria das proteínas de origem vegetal. Normalmente, essas proteínas são ex-
traídas do músculo usando-se diferentes forças iônicas e centrifugação diferencial (SOUZA, SOBRAL,MENEGALLI, 1997). Porém, essas proteínas tambémpodem ser preparadas de maneira análoga ao surimi, que consiste no preparo das miofibrilas, eliminando-se as proteínas sarcoplasmáticas e do tecidoconjuntivo (CUQ et aI., 1995).
As embalagens de biofilmes podem proteger o produto, reduzindo os problemas de impacto ambiental.Inúmeras aplicações, reais e potenciais, são descritasem revisões na literatura (GENNADIOS et aI., 1994,GONTARD, GUILBERT, 1996, TORRES, 1994). Mas,o emprego de biofilmes em embalagens é condicionado às suas propriedades funcionais. As propriedades mecânicas dos filmes podem ser consideradas asmais restritivas, pois de modo geral, as embalagensrequerem materiais resistentes.
Em materiais poliméricos, a característica mecânicamais importante é a curva de tensão-deformação (MILTZ,1992). Mais particularmente, as propriedades de interesse no estudo de biofilmes são a força e a deformaçãona ruptura, que podem ser obtidas em testes de perfuração (CUQ et aI., 1995, GONTARD, 1991). Do ponto devista intrínseco, essas propriedades de biofilmes, produzidos segundo a técnica de casting, dependem fortemente da formulação, principalmente do tipo e concentração de plastificante, seja hidrofílico, como o glicerol,o sorbitol e os glicóis (CUQ et aI., 1997, McHUGH, KROCHTA, 1994, PARK et aI., 1994a, PARRIS et aI., 1995),seja hidrofóbico, como os ácidos graxos (PARK et al.,1994b). De modo geral, a força na ruptura diminui e adeformação na ruptura aumenta, com o incremento emplastificante, mas o comportamento depende do tipo deplastific;mte usado (CUQ et al., 1997, PARK et aI., 1994a,McHUGH, KROCHTA, 1994, PARRIS et aI., 1995). CUQet aI. (1997), trabalhando com biofilmes à base de proteínas miofibrilares de sardinhas do Atlântico, observaram que a força na ruptura diminui e a deformação naruptura aumenta, com o aumento da concentração deplastificante, ambos de maneira linear, mas com inclinação da reta maior para a glicerina, intermediária parao sorbitol e menor para a sacarose. Nesse estudo, osautores utilizaram o ácido acético como agente de controle do pH da solução filmogênica. Apesar do odorcaracterístico do ácido acético, não se encontrou, na literatura, nenhum trabalho empregando-se ácido deodor neutro, como o ácido lático.
Os objetivos destes trabalhos são os seguintes: (i)descrição de uma metodologia de preparo de proteínas miofibrilares de carne bovina análoga ao surimi;(ii) elaboração de biofilmes com essas proteínas, utilizando-se glicerina, como plastificante, e ácido acético ou ácido lático, como agentes de controle do pH;(iii) caracterização das propriedades mecânicas dosbiofilmes.
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onde lo é o comprimento inicial do filme, igual aoraio da célula de medida (26,3mm).
Os ensaios com biofilmes com ácido acético foramrealizados em duplicatas, enquanto com ácido lático, se mostraram menos repetitivos e foram realizados em quadruplicatas. Após esses testes, determinou-se a umidade das amostras, em estufa a vácuo(95°C, 16,7 kPa).
30,40,50,60,80 e 100g de glicerina por 100 gramasde proteínas, pesados em balança de precisão. O pHda solução foi ajustado para 2,7 com um pHmetro debancada (Temal, TEC-2), empregando-se ácido acético glacial ou ácido lático 85%, anotando-se a quantidade de ácido necessária. A solução foi mantida a50°C por 30 minutos, segundo otimização de SOUZA, SOBRAL, MENEGALLI (1997). A solução foi aplicada em um suporte (quadrado) adequado, de maneira a manter a gramatura constante de 8mg deproteínas+glicerina/cmz, e desidratada a 35°C, emestufa com ventilação e renovação de ar (Marconi,MA 037), por período de 18 a 24 horas. Antes dascaracterizações, os filmes foram condicionados emambiente de 58% de umidade relativa, a 22°C, durante 4 dias.
A espessura dos filmes foi determinada com micrâmetro digital (± O,OOlmm), com superfície de contato de 6,4mm de diâmetro, como a média entre novemedidas em pontos diferentes. As propriedades mecânicas foram determinadas por teste de perfuração,utilizando-se um instrumento de medidas físicasTA.XT2i (SMS), com sonda de 3mm de diâmetro e deslocamento de lmm/s (GONTARD, 1991). Os testesforam realizados em sala com temperatura controlada, a 22°C, e umidade relativa ambiente (50 a 65%).Os filmes foram fixados em uma célula com diâmetrode 52,6mm. A força (F) na ruptura e o deslocamentoda sonda (O) na ruptura foram determinados diretamente das curvas de força x deformação, com o emprego do programa "Texture Expert" V. 1.15 (SMS). Adeformação na ruptura (l1lo / lo) foi calculada coma equação 1.
- [O+ [2O
2. METODOLOGIA
2.2 Elaboração e caracterização dos biofilmes
2.1 Preparo e caracterização das proteínas miofibrilares
As proteínas miofibrilares de carne bovina forampreparadas de maneira análoga ao preparo de proteínas miofibrilares de peixe para o surimi (CUQ et al.,1995, MONTERREY, SOBRAL, 1998). Amostras decarne da paleta, pós rigor mortis, obtidas no Matadouro-escola da PCAPS-USP, foram picadas e limpasmanualmente, eliminando-se as aponevroses, o tecido conectivo e as gorduras visíveis. Em seguida, acarne foi triturada em um processador de alimentos.Essa carne foi, então, submetida a um processo deextração das proteínas solúveis, por lavagens sucessivas (quatro vezes), com água destilada fria (4-7°C),na proporção 1:2 de carne:água. Após esse processo,as amostras foram cominuídas no processador de alimentos simulando um cutter, e passadas em uma peneira ABNT 30 (abertura de O,59mm), para remoçãodo tecido conectivo restante. A pasta obtida foi liofilizada em um liofilizador de bancada (Hetotrap, CT60e), após congelamento com N z líquido. As amostras de proteínas liofilizadas foram analisadas emduplicatas: 82,5% de proteínas; 9,9% de gordura e5,1% de umidade.
O processo de preparo das proteínas foi acompanhado por análise entálpica diferencial, que permitea observação da evolução das frações protéicas naamostra, através da sua desnaturação. Alíquotas dacarne in natura, da carne triturada e lavada, da carnecominuída e das miofibrilas (após a peneira), da ordem de 10mg, pesadas (±O,OOOlg) em balança de precisão (Scientech, SA210), foram aquecidas em panelas TA de alumínio, herméticas, entre Oe 100°C, a 5°C/min, num aparelho OSC TA2010 (TA Instruments), emambiente de N z. Como referência, utilizou-se uma cápsula vazia. Os termogramas obtidos foram analisadoscom o programa "Universal Analysis 1.11A" (TA).
As proteínas miofibrilares foram caracterizadas poreletroforese em SOS-PAGE. As amostras foram diluídas com um tampão SOS (BIO-RAO). A separação dasfrações foi realizada em gel de poliacrilamida de 615% (BIO-RAO), em placas verticais. As frações separadas foram determinadas p~r ~ensitometria.
Neste trabalho, todos os filmes foram elaborados 3. RESULTADOS E DISCUSSÃOcom amostras provenientes de um único lote de pro-teínas, previamente caracterizado. A elaboração dos 3.1 Proteínas miofibrilaresbiofilmes consistiu, inicialmente, no preparo de umasolução filmogênica, empregando-se (Cp = 1%) 1 gra- Os resultados da análise entálpica diferencial es-ma de proteína por 100 gramas de solução e (Cg %) tão apresentados na Figura 1. Observam-se, nos qua-
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tro termogramas, as desnaturações das frações protéicas, na forma de picos endotérmicos, por se tratarde uma transição de primeira ordem. Segundo BARBUT, FINDLAY (1991), as três transições típicas, observadas em DSC de músculo bovino, são devido àdesnaturação da miosina e subunidades, entre (TI)54 e 58°C; das proteínas sarcoplasmáticas e colágeno, entre (Tz) 65 e 67°C; e da actina (como actomiosina e fragmentos da actina G e F), entre (T
3) 71 e 83°C.
A evolução das frações protéicas durante o processo de obtenção das proteínas miofibrilares é nítida(Figura 1). Na carne in natura, a desnaturação maisevidente é a da actomiosina (T
3), por se tratar de car
ne pós rigor mortis. Logo, a desnaturação da miosina
(TI) é mascarada pela endoterma das proteínas sarcoplasmáticas e do colágeno (Tz). Com a evolução doprocesso, observa-se que o produto final obtido é constituído basicamente de actomiosina (T
3= 76,6±O,9°C),
mas que as outras frações continuam presentes. Issose deve ao processo em si, que não utiliza diferentesforças iônicas para extração das frações protéicas. Apresença de T z no termograma 4 é, possivelmente,devido a frações de proteínas sarcoplasmáticas, e nãoao colágeno. De fato, as amostras liofilizadas apresentam-se róseas, e não incolores, indicando a presença da mioglobina, uma proteína sarcoplasmática.A variação das temperaturas de transição entre asdiversas etapas dos processos é um fenômeno comum.
2
3
25 mW/g
4
81,2(O,8)_----~
68,5 76 6(1 , O) (0.'9)
20 40 60 80 1 DO 120
Temperatura (Oe)
FIGURA 1. Resultados das análises entálpicas diferencial: 1 - da carne in natura; 2 da carne triturada e lavada; 3 - da carne cominuída; 4 - das miofibrilas. Os valoresanotados sobre os termogramas correspondem à média (quatro repetições) das temperaturas de desnaturação. Entre parênteses estão os respectivos desvios-padrões.
Os resultados da análise de eletroforese SDS-PAGE(Figura 2) demonstram que as proteínas obtidas sãorealmente proteínas miofibrilares, compostas principalmente de actina (actomiosina) e miosina. O perfilda eletroforese da amostra, apresentado na Figura(2B), é similar ao perfil obtido por STANLEY, STONE,HULTIN (1994), que também trabalharam com carnebovina. O perfil apresentado na Figura 2A corresponde aos padrões BIO-RAD.
Apesar da densitometria das amostras de proteínas miofibrilares (Figura 2b) indicar a presença desete frações de proteínas, é evidente que as fraçõesmais representativas são compostas de actina ([4] 60,9kDa) e de miosina de cadeia leve e troponina ([5-7]32,1 - 20,3 kDa). A miosina cadeia pesada também évisível, apesar de menos intensamente, ([2] 138,1kDa). A densitometria da banda dos padrões é apresentada na Figura 2a.
raz. J. Food Technol., Campinas, 1(1,2): 44-52, jan/dez.1998......_------------ 47
1 23 4
B
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Posição do pixelsoo 600 700
FIGURA 2. Resultados da análise por eletroforese (SDS - PACE): A - padrão BIO-RAD; B -das proteínas miofibrilares preparadas. Resultados da densitometria: a - padrões (BIO-RAD): [1] miosina (200 kDa), [2] ~-galacto
sidase (116,25 kDa), [3] fosforilase b (94,4 kDa), [4] albumina sérica (66,2 kDa), [5] ovoalbumina (45 kDa), [6]anidrase carbônica (31 kDa), [7] inibidora da tripsina (21,5 kDa), [8] lisozima (14,4 kDa), [9] aprotinina (6,5kDa); b -proteínas miofibrilares preparadas: [1]163,2 kDa, [2] 138,1 kDa, [3] 109,48 kDa, [4] 60,9 kDa, [5] 32,1kDa, [6] 25,16 kDa, [7] 20,3 kDa.
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30%
1,0 2,0 3,0 4,0 5,0Defonnação (mm)
B
de dos filmes provocou certa dispersão nas medidasdas espessuras de cada amostra, que apresentaramrelação a/média mínima de 6,7 e 7,1% e máxima de24,8 e 26,1%, para os filmes com ácido acético e lático, respectivamente.
Alguns exemplos de curvas de força X deformaçãode biofilmes acidificados com ácido acético e ácidolático estão apresentados na Figura 3. Observa-se, naFigura 3A, que o aumento da concentração de plastificante altera a forma das curvas, que passam de curvas típicas de materiais rígidos e quebradiços (baixoCg) para típicas de materiais flexíveis (alto Cg)(MILTZ, 1992). Os filmes com Cg entre 50 e 100% apresentaram rompimento na forma de furo, enquanto a30 e 40% de Cg, os filmes romperam rasgando no sentido do diâmetro. Por outro lado, nota-se na Figura3B que somente a curva de Cg = 30% apresenta característica de materiais quebradiços. A partir de 40%,as curvas são típicas de materiais flexíveis, indicando efeito plastificante do ácido lático. Neste caso, todos os filmes furaram na ruptura. Esses resultadosestão de acordo com aqueles apresentados por CUQet aI. (1997).
Nos biofilmes produzidos com ácido acético, o aumento de Cg de 30 a 100% provocou queda na forçana ruptura, de 8,7 para 2,9 N (Y=14,3-0,2X+8,7.1O·4X2, r2=0,970, a=0,531). No caso do ácido lático, apesar da maior espessura dos filmes, não só os valoresforam inferiores, como também a queda absoluta foimenor, de 4,3 para 1,3 N (Y=8,4-0,16X+9,4.1O'4X2,r2=0,992, a=0,141).
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10 530%
8 4
------ bb 6 3~
~ 80% <:.>-<.>- ~ 2l-t 4 OO ~~
12 100%
O O0,0 0,5 1,0 1,5 2,0 2,5 0,0
Defonnação (mm)A
3.2 Biofilmes
FIGURA 3. Curvas de força X deformação debiofilmes acidificados com ácido acético (A) e ácido lático (B), comdiferentes Cg.
Os biofilmes elaborados com essas proteínas, apresentaram-se flexíveis e facilmente manuseáveis, àexceção daqueles com concentração de glicerina acima de 60% e acidificados com ácido lático, que semostraram pegajosos. Além disso, os biofilmes apresentaram coloração amarelada e baixa transparência, além de uma textura heterogênea, isto é, com certa rugosidade na face de secagem. Essas características são, provavelmente, decorrentes da técnica deextração das proteínas, que proporcionaram um material com um teor de gordura (9,9% b.u.) relativamente elevado.
Os biofilmes produzidos com ácido acético e comácido lático apresentaram espessura média de 89f-lm(desvio padrão, a = 4f-lm) e 118f-lm (a = 10f-lm), respectivamente. O menor valor da espessura dos biofilmescom ácido acético foi causado pela volatilização desse ácido, durante a secagem. O ácido lático permaneceu na matriz do filme e não foi considerado no cálculo inicial da gramatura, o que provocou aumentoda espessura. Por outro lado, a baixa homogeneida-
Os comportamentos da força na ruptura em relação à concentração de plastificante, dos biofilmes acidificados com ácidos acético e lático, estão apresentados na Figura 4, onde se pode notar que o incremento de glicerina reduz consideravelmente a forçanecessária à ruptura dos filmes, e que essa reduçãosegue um segmento de parábola, na faixa de concentração estudada, independente do ácido utilizado.
FIGURA 4. Efeito da glicerina na força na rupturados biofilmes produzidos com dois ácidos.
10080604020
-+----- Ac. acético
• AC.lático
O+----f-----+---t----r-----1O
4
8
20..,.------------------,
Cg (g/1OOg de proteína)
FIGURA 5. Efeito da glicerina na deformação na ruptura dos biofilmes produzidos com dois ácidos.
GONTARD (1991) observou aumento de 6 para 20%na deformação na ruptura de biofilmes à base de glúten, causado pelo aumento de 16 para 33g de glicerol!100g de matéria seca, também seguindo um segmentode parábola, mas com concavidade para cima, contrariamente ao comportamento observado na Figura 5. CUQet aI. (1997), diferentemente, observaram comportamento tipo sigmoidal, para valores de Cg inferiores a 40%.Por outro lado, a deformação na ruptura dos filmes produzidos com ácido lático, tende a ficar constante, nafaixa de Cg estudada, em torno de 14,9% (o = 1,5%).Esse comportamento não é observado em nenhum dostrabalhos consultados (CUQ et aI., 1997, GONTARD,1991, McHUGH, KROCHTA, 1994, PARKet aI., 1994a,PARK et al., 1994b, PARRIS et al., 1995), mas nota-se, notrabalho de PARRIS et aI. (1995), que a deformação tende para valores constantes em alta concentração de plastificante (Cg > 80%).
Os ácidos apresentam forte influência sobre as propriedades dos biofilmes, pela capacidade de alterar aconformação das proteínas, alterando conseqüentemente, as interações intermoleculares e entre estas e o plastificante (SOUZA, SOBRAL, MENEGALLI, 1997). Esseé, na realidade, o efeito do pH. Mas, é sabido que osácidos também podem atuar como plastificantes (CUQet aI., 1997). Assim, a presença do ácido lático na matrizdo biofilme causa maior plastificação do sistema, comconseqüente alteração das propriedades mecânicas domaterial. Este fenômeno pode ser melhor explicado pormeio da Figura 6, onde foram graficadas as forças naruptura dos biofilmes contra o número de moles de glicerina + ácido lático e de glicerina apenas, no caso dosfilmes com ácido acético, considerando-se que essasmoléculas volatilizaram durante a secagem. As quantidades de ácidos adicionados nas soluções estão apresentadas na Tabela 1.
100
-.
l----+-AC. acético I~\. Ac. lático
~,~
---------.• -."
.- ..-
20 40 60 80
Cg (g/100 9 proteína)
o
4
2
6
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8
10
Os efeitos dos ácidos acético e lático, sobre a variação da deformação na ruptura com a concentraçãode glicerina, podem ser vistos na Figura 5. Observase que, nos biofilmes acidificados com ácido acético,o aumento de Cg de 30 a 100% provoca aumento de1,8 para 8,5 % na deformação, seguindo um segmento de parábola atenuado (Y = -3,OO+O,18X-6,33.lO'4X2, r2=O,992, 0=0,301).
o efeito do plastificante, de reduzir a força naruptura, é bem conhecido e relatado na literatura(CUQ et al., 1997, GONTARD, 1991, McHUGH,KROCHTA, 1994, PARK et al., 1994a, PARK et aI.,1994b, PARRIS et aI., 1995). Observa-se, no trabalho de PARK et aI. (1994a), que o aumento de 0,20para O,36mL de glicerol/ grama de proteínas, provocou redução de 13,4 a 4,4 MPa na tensão na ruptura de biofilmes à base de glúten.
Uma queda seguindo um segmento de parábolaé observada no trabalho de PARRIS et aI. (1995),sobre biofilmes de alginato e lactato de sódio, esteúltimo, atuando como plastificante. GONTARD(1991), em trabalho com filmes à base de glúten,observou redução linear da força na ruptura, de .1,9 para 0,3 N, entre 16 e 33g de glicerol/lOOg dematéria seca, que corresponde a Cg entre 19 e 49%.CUQ et aI. (1997) também observaram redução linear da força na ruptura de biofilmes à base deproteínas miofibrilares de sardinha do Atlântico,de 5,1 para 2,6 N, entre Oe 40g de glicerol por 100gde proteínas. Deve-se observar que, nesses doisúltimos casos, os autores trabalharam em concentrações de plastificante inferiores ao presente estudo.
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AGRADECIMENTOS
A metodologia de preparo de proteínas miofibrilares de carne bovina, baseada no preparo do surimi,pode ser empregada satisfatoriamente para a produção de matéria-prima para biofilmes. O único inconveniente dessa metodologia é a produção de biofilmes opacos e amarelados, apresentando a superfíciede secagem com aspecto rugoso.
Os biofilmes produzidos com ácido lático apresentaram-se menos resistentes que aqueles produzidoscom ácido acético, porém exigindo maior deformaçãopara romper. Essa diferença de comportamento é conseqüência do efeito plastificante do ácido lático, quepermanece na matriz, enquanto as moléculas do ácido acético são perdidas durante o processo de secagem dos biofilmes. Além disso, a presença de ácidolático altera as características higroscópicas dos filmes, provocando aumento da umidade de equilíbriodos biofilmes.
4. CONCLUSÕES
BANERJEE, R., CHEN, H. Functional properties ofedible films using whey protein concentrate. Journal of Dairy Science, 78(8):1673-1683, 1995.
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REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
À FAPESP pelo auxílio (95/9315-4) e ao CNPq pelabolsa de pesquisador (PJAS). Ao Dr. Carlos Grosso,da FEA-UNICAMP, pela colaboração na análise deeletroforese. Trabalho do projeto CAPES-COFECUBn° 205/97.
Nota-se, ainda na Tabela 1, que a umidade dos biofilmes com ácido acético aumenta com a concentração de glicerina, como era de se esperar, mas que nocaso do ácido lático, o mesmo não é observado. Muitopossivelmente esses resultados são devidos a errosexperimentais em decorrência da manipulação dosfilmes durante e após os testes mecânicos, em ambiente de umidade relativa não controlada.
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10-z- 8CI:l...:::J- 6Q.:::J...CI:l 4c:CI:l(,)'l 2...ou.
O
O 123
P1astifianes (rroI/100g de proteína)
FIGURA 6. Efeito da quantidade de moléculas debaixo peso molecular nos biofilmes, sobre a força naruptura.
Observa-se, na Figura 6, que existe uma tendênciade redução da força na ruptura com o aumento donúmero de moléculas plastificantes presentes nomaterial, comprovando-se o efeito plastificante doácido lático. Deve-se enfatizar, ainda, que os valoresda força na ruptura dos biofilmes com ácido láticoseriam menores, se a espessura fosse igual à dos filmes com ácido acético.
Como o ácido lático é uma molécula de escala monomérica e que apresenta grupos funcionais polares,a umidade dos biofilmes com ácido lático é maior quea umidade dos filmes com ácido acético, como se podeobservar na Tabela 1. Porém, essas moléculas de águanão foram consideradas no cálculo das moléculasplastificantes da Figura 6.
TABELA 1. Volume de ácidos adicionados e umida-de dos biofilmes.
Cg Ác. Acético Ac. Lático
(%) Volume Umidade Volume Umidade
(mUg prot.) (%bs) (mUg prot.) (% bs)
30 5,75 25,4 0,65 50,6
40 5,94 31,0 0,70 49,8
50 2,78 36,6 0,75 47,2
60 3,13 39,3 1,00 42,7
80 3,58 44,8 0,89 58,5
100 5,51 54,3 0,90 92,8
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