AAs incríveis aventuras e estranhos s incríveis aventuras ...
Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados...
-
Upload
gabriel-henrique-armando-santiago-palmeira -
Category
Documents
-
view
214 -
download
0
Transcript of Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados...
![Page 1: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/1.jpg)
Farmácia – UNIP
Nádia Fátima Gibrim
![Page 2: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/2.jpg)
• Definição:Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas.
• Composição:Carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio.
• Fórmula estrutural do aminoácido:
![Page 3: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/3.jpg)
PROTEÍNAS
Aminoácido: molécula orgânica formada por um grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral típica de cada aminoácido.
![Page 4: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/4.jpg)
A conformação da proteína depende do meio em que ela está!
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
A Função de uma proteína está diretamente relacionada com sua arquitetura. Todas as funções vitais dependem da atividade de proteínas.
Principais atividades: -enzimas-co-enzimas -estrutura celular (membrana celular, citoesqueleto, citoplasma)
Alterações no meio natural da proteína, como mudança de pH, de concentração de sais e de temperatura, pode modificar a arquitetura da proteína inativando-a (desnaturação, PERMANECE APENAS A ESTRUTURA PRIMÁRIA)
![Page 5: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/5.jpg)
5
![Page 6: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/6.jpg)
C
CH3
O
OHH2N N CH
HCOOH
H
CH2OH
H2O
CH
CH3
C N CH
CH2OH
COOHO
H2N
ALANINA SERINAALANILSERINA
Aminoácidosseqüência (±100X)Essenciais: Lisina Leucina FenilalaninaValina Isoleucina MetioninaTreonina Triptofano Histidina
![Page 7: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/7.jpg)
Ligação Peptídica: a ligação entre dois aminoácidos vizinhos por uma reação de desidratação, formando peptídeos.
*polipeptído: proteína
![Page 8: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/8.jpg)
8Relação aminoácidos, peptídeos e proteínas.Relação aminoácidos, peptídeos e proteínas.
Ligação Peptídica
Aminoácido 1
Aminoácido 2
dipeptídeo
Até 50 aminoácidos peptídeo
Mais de 50 aminoácidos proteína
![Page 9: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/9.jpg)
Propriedades Químicas• Característica ácida (presença do grupo carboxila);• Característica básica (presença do grupo amino);• Interação intramolecular, originando um "sal interno":
• Solúveis em água;• Insolúveis em solventes orgânicos • PF e PE altos (características dos sais)
![Page 10: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/10.jpg)
Propriedades Químicas• Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos
quanto em bases, produzindo sais :
![Page 11: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/11.jpg)
Curva de titulação de um Aminoácido
Ao titularmos um aminoácido Ao titularmos um aminoácido monoamino e monocarboxílico, temos o monoamino e monocarboxílico, temos o seguinte comportamento: seguinte comportamento:
Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente protonado totalmente protonado
Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-] [+NH3CHRCOO-]
Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto Ponto IsoelétricoIsoelétrico = Íon Dipolar ou = Íon Dipolar ou "Zwitterion". "Zwitterion".
Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-] [NH2CHRCOO-]
Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente desprotonado desprotonado
![Page 12: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/12.jpg)
Titulação de um Aminoácido
• De forma geral, ao fazer a titulação de um Aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a liberar íons H+ para o meio, formando água.
HH-- C C -- NHNH33++
COOCOO--
RR
COOCOOHH
RRHH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--COOCOOHH
RRHH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--
pKpK11íon dipolar
![Page 13: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/13.jpg)
Titulação de um Aminoácido• Continuando a adição de base o pH irá
progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre próximo ao pH 9 .
COOCOO--
RRHH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH--COOCOO--
RR
COOCOO--
RRHH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH-- HH--CC--NHNH22
COOCOO--
RRHH--CC--NHNH22
COOCOO--
RRpKpK22
H2O
íon dipolar
![Page 14: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/14.jpg)
Titulação de um AminoácidoCOOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33++
COOCOO--
CHCH33
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33++ HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33++
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33++
pKpK11 pKpK22
Região de tamponamento
devida ao grupo -COOH
Região de tamponamento
devida ao grupo -NH2
++HH33NN-- C C --HHCOOHCOOH
RR++HH33NN-- C C --HH
COOHCOOH
RR++HH33NN-- CC-- HH
COOCOO--
RR++HH33NN-- CC-- HH
COOCOO--
RRHH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
RRHH22NN-- CC-- HH
COOCOO--
HH22NN-- CC-- HHCOOCOO--
RR
FormaFormaIsoelétricaIsoelétrica
pKpK11 pKpK22
A+A+ AA--
![Page 15: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/15.jpg)
Ponto Isoelétrico
• É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual no de cargas positivas e negativas
• Encontra-se eletricamente neutro
• O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma isoelétrica do aminoácido.
![Page 16: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/16.jpg)
Arquitetura das proteínas
Estrutura Primária: definida pela seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica
Estrutura Secundária: enrolamento da cadeia resultante da interação de determinados aminoácidos
Estrutura Terciária: segundo nível de enrolamento. Interação de diferentes partes da estrutura secundária da cadeia.
Estrutura Quaternária (algumas proteínas): terceiro nível de enrolamento. Interação entre partes diferentes da estrutura terciária da cadeia
![Page 17: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/17.jpg)
Estrutura Primária Ligação peptídica: grupo -carboxila e grupo -amino;Grupos no radical R: NUNCA participam da ligação
peptídica;
Número de aminoácidos e ordem que se encontram caracteriza uma enzima.
![Page 18: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/18.jpg)
Estrutura Secundária-hélice: formada e estabilizada por pontes de
hidrogênio nitrogênio e oxigênio;
Ponte de hidrogênio• Ligação fraca grande número conferem
estabilidade à estrutura.
![Page 19: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/19.jpg)
Estrutura Secundária
Folha -pregueada• Arranjo paralelo de 2 ou
mais segmentos de cadeias peptídicas;
• Pontes de hidrogênio: une 2 segmentos distintos da cadeia protéica.
![Page 20: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/20.jpg)
Dobra
A -hélice e a folha são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.
Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do C
Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+.
tipo 1 tipo 2
hélice-dobra-hélice “Zinc-finger”
![Page 21: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/21.jpg)
Estrutura TerciáriaConformação tridimensional em solução;
Explica o dobramento da cadeia forma geral globular;
Ligações químicas: formadas entre grupos R dos aminoácidos;
Interações hidrofóbicas = dobramento da cadeia polipeptídica.
![Page 22: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/22.jpg)
Beta-alfa-beta Só beta Só alfa
Barril beta Barril alfa-beta
Alguns modelos de organização estrutural, como os barris e , aparecem em vários tipos de proteínas, às vezes não relacionadas.
A estrutura terciária descreve a forma tridimensional final de uma cadeia polipeptídica, resultando da associação de partes organizadas da molécula, chamadas de “domínios” ou
“motivos” proteicos.
![Page 23: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/23.jpg)
Proteínas com estrutura quartenária são composta de mais de uma cadeia polipeptídica, que podem estar associadas covalentemente (pontes dissulfeto) ou
não.
Subunidade (uma cadeia polipeptídica)
Proteína (biológicamente ativa; dímero não covalente )
![Page 24: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/24.jpg)
Estrutura Quaternária Estrutura quartenária da hemoglobina: 4 cadeias
polipeptídicas.
![Page 25: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/25.jpg)
25
Estrutura quaternária:• Associação de mais de
uma cadeia polipeptídica • No modelo, um tetrâmero
composto de 4 cadeias polipeptídicas
x 4
Estrutura terciária:• Enovelamento de uma
cadeia polipeptídica como um todo.
• Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula
Estrutura secundária:• Enovelamento de partes da
cadeia polipeptídica• Formada somente pelos
átomos da ligação peptídica, através de pontes de H.
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.
Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas
aminoácido
É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N-C-C-)n na proteína.
![Page 26: Farmácia – UNIP Nádia Fátima Gibrim. Definição: Polímeros de PM formados por aas ligados entre sí por ligações peptídicas. Composição: Carbono, oxigênio,](https://reader030.fdocumentos.tips/reader030/viewer/2022020401/570638551a28abb8238fb025/html5/thumbnails/26.jpg)
Algumas definições importantes:
- Por serem conceitos didáticos, frequentemente é difícil distinguir em uma proteína os níveis secundário e terciário de organização estrutural.
- Para evitar tais ambiguidades utiliza-se o termo conformação proteica, que se refere aos aspectos da estrutura tridimensional de uma proteína acima de sua sequência de aminoácidos.
- Os termos conformação e configuração não são sinônimos. Configuração refere-se à estrutura tridimensional de uma molécula
determinada por ligações covalentes, como por exemplo, as formas L- e D- de um aminoácido.
Conformação refere-se à estrutura tridimensional de uma molécula decorrente da somatória de ligações fracas, não covalentes.
Conformação nativa de uma proteína refere-se à estrutura tridimensional em que a molécula apresenta suas propriedades biológicas naturais.
Desnaturação refere-se a alterações da conformação nativa de uma proteína, podendo resultar em perda parcial ou total, reversível ou irreversível, de sua atividade biológica.