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Noções Básicas da Química
dos Alimentos Proteínas, Glícidos e lípidos
13-01-2009
Proandi
Vanessa Colman
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Curso: Técnico/a de Controlo de Qualidade Alimentar
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Proteínas
As Proteínas são compostos orgânicos de estrutura complexa e
massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de
massa atómica), sintetizadas pelos organismos vivos através da
condensação de um grande número de moléculas de alfa-
aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas.
Uma proteína é um conjunto de no mínimo 20 aminoácidos, mas
sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade,
sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em
comparação, designa-se Prótido qualquer composto azotado que
contém aminoácidos, péptidios e proteínas (pode conter outros
componentes). Uma grande parte das proteínas são completamente
sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as
proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as
proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela
membrana do reticulo endoplasmático onde terminam sua síntese.
Composição
Quanto a estrutura molecular as proteínas são classificadas em:
• Proteínas constituídas somente por aminoácidos como,
por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas
proteínas produz unicamente α-aminoácidos.
• Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas:
proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um
radical diferente (grupo prostético). Dependendo do grupo
prostético, as proteínas podem ser classificadas em:
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• Glicoproteínas: o grupo é um glicídio.
Exemplos: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos).
• Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplos:
clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).
• Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos:
vitelina (gema do ovo) e caseina (leite).
• Nucleoproteínas: o grupo é um ácido heterocíclico
complexo.
• A hidrólise completa dessas proteínas produz α-
aminoácidos e grupos prostéticos.
Estrutural ou plástica
São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez,
consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno
(constituinte das cartilagens), actina e miosina (presentes na
formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do
cabelo), fibrinogénio (presente no sangue), albumina (encontrada em
ovos) e outras.
Hormonal
Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de
um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente
a insulina seja considerada apenas um Polipeptídeos, devido a seu
pequeno tamanho).
Defesa
Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo,
especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias
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e outras substâncias estranhas.
O fibrinogénio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela
coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de
cortes e machucados.
Energética
Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as
proteínas.
Enzimática
Enzimas são proteínas capazes de catalisar reacções bioquímicas
como, por exemplo, as lipases. As enzimas não reagem, são
reutilizadas (sempre respeitando o sítio activo) e são específicas.
As enzimas reduzem a energia de activação das reacções químicas. A
função da enzima depende directamente de sua estrutura. Proteínas
altamente especializadas e com actividade catalítica. Mais de 2000
enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo
diferente de reacção química.
Condutoras de gases
O transporte de gases (principalmente do oxigénio e um pouco do
gás carbónico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e
hemocianina.
Desnaturação
A desnaturação é um processo que ocorre quando a proteína perde
sua 2ª e/ou 3ª estrutura, assim, automaticamente, a proteína perde
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sua função e forma. Os factores que causam a
desnaturação, são:
• Aumento de temperatura (cada proteína suporta um certo calor, se
isso é ultrapassado ela desnatura)
• Redução do PH (Acidez)
• Substancias caotrópicas (ex: Ureia)
Aminoácidos
Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de
carbono, hidrogénio, oxigénio, e nitrogénio unidos entre si de
maneira característica.
Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados
no organismo humano, sendo denominados aminoácidos primários ou
padrão; apenas esses podem ser sintetizados pelo Adn humano.
Desses 20, oito são ditos essenciais: o organismo humano não é
capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através
dos alimentos para evitar sua deficiência no organismo. Uma cadeia
de aminoácidos denomina-se de "péptidios", estas podem possuir
dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos),
quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos
(polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição dos
polipeptídeos entram centenas ou milhares de aminoácidos.
As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e
estabelecem-se entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo
carboxilo de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de
água.
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Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos
são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo
carboxilo (COOH), hidrogénio, carbono afa (todas partes se ligam a
ele), e um radical característico de cada aminoácido.
São compostos quaternários de carbono (C), hidrogénio (H), oxigénio
(O) e nitrogénio (N) - também chamado de azoto em Portugal. A
estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um
grupo carboxila, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do
grupo carboxila). O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a
uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R
determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula
bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da
estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades
mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou
estereoquímica.
Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao
radical e quanto ao seu destino.
Classificação nutricional
Aminoácidos não-essenciais
Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano
pode sintetizar. São eles: alanina, asparagina,cisteína, glicina,
glutamina, histidina, prolina, tiroxina, ácido aspártico, ácido
glutâmico.
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Aminoácidos essenciais
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser
produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos
pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina,
fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina,
triptofano e valina.
Quanto ao radical
A classificação quanto ao radical pode ser feita em:
Aminoácidos apolares: Apresentam radicais de hidrocarbonetos
apolares ou hidrocarbonetos modificados, excepto a glicina. São
radicais hidrófobos.
Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH
Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH
Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa
Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH
Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH
Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a
formar pontes de hidrogénio.
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Glicina: H- CH (NH2) - COOH
Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH
Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH
Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH
Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo
carboxílico.São hidrófilos.
Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH
Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Aminoácidos básicos:' Apresentam radicais com o grupo amino.
São hidrófilos
Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
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Aminoácidos alfa
Fórmula geral
São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na
qual R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o radical é o
elemento H
O carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou alfa.
Simbologia e nomenclatura
Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da
cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.
Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura
Glicina ou
Glicocola Gly, Gli G
Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-
amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido
2-amino-propanóico
Leucina Leu L
Ácido 2-aminoisocapróico ou
Ácido 2-amino-4-metil-
pentanóico
Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser
substituída por letras gregas a partir do carbono 2 (α)
Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-
pentanóico.
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Estrutura
Alanina (Ala / A)
ArgininaR)
Cisteina (Cys / C)
Ácido glutâmico(Glu / E)
Histidina (His / H)
Isoleucina(Ile / I)
Metionina (Met / M)
Fenilalanina(Phe / F)
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Arginina (Arg /
Asparagina (Asn / N) Ácido aspártico
glutâmico (Glu / E)
Glutamina (Gln / Q)
Glicina (Gly / G)
Isoleucina (Ile / I)
Leucina (Leu / L)
Lisina (Lys / K)
Fenilalanina (Phe / F)
Prolina (Pro / P) Serina (Ser / S)
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Ácido aspártico (Asp / D)
(Gly / G)
(Lys / K)
(Ser / S)
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11 Treonina (Thr / T) Triptofano
(Trp / W)
Taurina
Quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo
aminoácido quando o grupo
ureia (mamíferos), amónia
Destino cetogénico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para
qualquer fase do Ciclo de Krebs
outra substância.
Os aminoácidos que são degradados a acetil
são chamados de
cetónicos. A sua capac
mais evidente quando o paciente tem a
fazer com que o fígado
Destino glicogénico
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a
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Triptofano (Trp / W)
Tirosina (Tyr / Y)
Valina (Val / V)
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo
aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de
amónia (peixes) e ácido úrico (Aves e répteis).
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para
Ciclo de Krebs na forma de Acetil coenzima A
que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil
são chamados de cetogénicos porque dão origem a corpos
nicos. A sua capacidade de formação de corpos cetó
mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai
fígado produza grande quantidade dos mesmos.
o
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a
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(Val / V)
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo
é excretado do corpo na forma de
(Aves e répteis).
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para
Acetil coenzima A ou
coa ou acetoacetil-coa
porque dão origem a corpos
idade de formação de corpos cetónicos fica
melitus, o que vai
produza grande quantidade dos mesmos.
Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via
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glicolítica.
Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato,
succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados
glicogénicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese
de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser
convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogénio.
Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são
exclusivamente cetogénicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina,
triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogénicos quanto
glicogénicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente
glicogénicos.
Ocorrência
Os aminoácidos alfa (cerca de vinte) são constituintes de todas as
proteínas e péptidios, portanto, de toda a matéria viva.
Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa
aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros formados por alfa-
aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é
necessária uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia
formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeos, até 50 alfa-
aminoácidos um polipeptídeos.
Fixação de nitrogénio
A fonte primária de nitrogénio para os seres vivos é o nitrogénio
atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável
como a amónia. Mas só algumas bactérias conseguem converter
nitrogénio em amónia. A conversão de nitrogénio a amónia, chamada
de fixação de nitrogénio, é feita por um sistema enzimático
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complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH
como doador de electrões e só é processado com um consumo muito
grande de ATP.
Isomeria
Com excepção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela
hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves
apresentam actividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4
grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é
assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral.
A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos
formem esteroisómeros devido aos diferentes arranjos espaciais
ópticamente activos. Dentre os esteroisómeros existem aqueles que
se apresentam como imagem espaculares um do outro sem
sobreposição, a estes chamamos enantiómeros.
Os enantiómeros podem ser D ou L, sendo essa classificação
referente à semelhança com a estrutura do aminoácido D-
gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-
aminoácidos são constituintes das proteínas.
Síntese
Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do
ciclo do ácido cítrico ou da via das pentoses-fosfato. O nitrogénio
entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no
nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão
a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em
outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos
aromáticos.
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Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-
essenciais.
• Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem
sintetizados e o são produzidos pelos próprios mamíferos. Por
isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.
• Já os aminoácidos essenciais que precisamos estão presentes
na dieta, já que não são sintetizados pelos mamíferos.
As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a
família dos precursores de um deles. Existe a adição a esses
precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).
As principais famílias são:
1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a
prolina e a arginina.
2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e
a cisteína.
3. O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a
asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a
isoleucina.
Obtenção
Hidrólise de proteínas
As proteínas são moléculas formadas por até milhares de
aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a
carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas
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ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo
uma mistura complexa de aminoácidos.
Síntese
Síntese de Hoffmann, síntese de Strecker e síntese de Gabriel são
métodos sintéticos para a obtenção de alfa-aminoácidos.
Ionização
Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode actuar como
ácidos ou como bases.
Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados, um –COOH e um –NH3+ .
Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protónico. R-COOH
e R-NH3+, representam a forma protonada ou ácida, parceiras nesse
equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.
Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem actuar como
ácidos (protonado, podendo doar protões), neutros (a forma
protonada e a forma receptora de protões em equilíbrio) e base (base
conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu protões, e agora
é receptora deles).
Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogénio e
um hidroxi-acido. A aplicação desta reacção é a determinação da
dosagem de aminoácidos, no sangue, medindo-se o volume de
nitrogénio produzido (método de Slyke).
Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os
aminoácidos em aminas como a putrescina e a cadaverina.
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Propriedades
Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.
Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam
actividade óptica por apresentarem carbono assimétrico, em geral, na
forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta
actividade óptica
Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao
aminoácido uma característica ácida e o grupo amino (-NH2) uma
característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um
carácter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases
formando sais orgânicos.
Curva de titulação
É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de
protões para se descobrirem características dos compostos. Para
aminoácidos essas características também são evidentes. Os valores
dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas
características em comum.
No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos
carboxilo e amino estão completamente protonados. Com a titulação
o grupo carboxílico vai liberar protões. Durante essa liberação é
evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de protões
é igual à concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de
inflexão, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de
ceder protões) do grupo protonado que não está sendo titulado.
O ponto onde se observa o fim da liberação de protões por parte do
carboxilo é o ponto isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH
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característico, onde se observa todo o aminoácido
como íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a
continuação da titulação, o protão do grupo NH3+ será liberado.
Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da
curva de titulação.
Ligação peptídica
Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas
moléculas quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o
grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água
(H2O). Isto é uma reacção de síntese por condensação que ocorre
entre moléculas de aminoácidos.
A ligação covalente C-N resultante é chamada ligação peptídica e a
grupo funcional resultante é uma amida . Polipeptídeos e proteínas
são cadeias de aminoácidos presas por ligações peptídicas. A espinha
dorsal do PNA (quimicamente similar ao DNA e RNA) também é
mantido por este tipo de ligação.
A ligação C-N tem um carácter parcial de dupla ligação, com o átomo
de N alcançando uma carga positiva parcial e o O uma carga negativa
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parcial, não permitindo que a molécula normalmente
gire sobre esta ligação. O arranjo inteiro dos quatro átomos C,O,N,H
da ligação peptídica assim como os dois carbonos vicinais da ligação é
uma estrutura planar. Esta ordenação planar rígida é o resultado da
estabilização por ressonância da ligação peptídica. Por isso, o
esqueleto resultante é uma série de planos sucessivos separados por
grupos metilenos substituídos. Isso impõe restrições importantes no
número de conformações que uma proteína pode adoptar.
Uma ligação peptídica pode ser quebrada por hidrólise (adição de
água). Em determinadas condições e na presença de água, ocorre a
quebra destas ligações espontaneamente com libertação de
aproximadamente 10 Kj/mol de energia livre, porém o processo é
extremamente lento. Em organismos vivos, o processo é facilitado
pelas enzimas. Os organismos vivos também empregam enzimas
para formar os péptidios; este processo requer energia. O
comprimento de onda de absorção para uma ligação peptídica é de
220-280 nm.
Classificação dos Açucares
Oses ou monossacarídeos: normalmente têm um sabor adocicado,
os monossacarídeos não sofrem hidrólise, isto é, não reagem com
água. Sua fórmula estrutural é (CH2O)n, esse “n” pode variar de 3 a
7 (trioses, tetroses, pentoses, hexoses e heptoses), dentre toda a
pentose e hexoses são as mais importantes.
Exemplo: glicose ou frutose.�
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Dissacarídeos: sofrem hidrólise produzindo duas moléculas de
monossacarídeos, exemplos: sacarose, lactose ou maltose.
Exemplo: C12H22O11 + H2O → C6H12O6 + C6H12O6
Sacarose Glicose Frutose
Polissacarídeos: sofrem hidrólise produzindo grande quantidade de
moléculas de monossacarídeos. Normalmente ocorrem no talo e
folhas vegetais e nas camadas externas de revestimento de grãos.
Exemplo: (C6H10O5)n + nH2O → n C6H12O6 obtenção industrial da
glicose
Amido ou glicose Celulose
Amido
Amido é um Polissacarídeo, sintetizado pelos vegetais para ser
utilizado como reserva energética. Sua função, portanto, é análoga
ao do glicogénio nos animais.
Estrutura molecular
O grão de amido é uma mistura de dois polissacarídeos, amilose e
amilopectina, polímeros da α-glicose com eliminação de água.
• Amilose:
Macromolécula constituída de 250 a 300 resíduos de D-
glicopiranose, ligadas por pontes glicosídicas α-1,4, que
conferem à molécula uma estrutura helicoidal.
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• Amilopectina:
Macromolécula, menos
de aproximadamente 1400 resíduos de
pontes glicosidicas α
que dão a ela uma estrutura ramificada.
A amilopectina constitui, aproximadamente, 80% dos
polissacarídeos existentes no grão de a
Síntese
O amido é sintetizado em
plastídeos : cromoplastos
reserva, a partir da polimerização da glicose, resultante da
fotossíntese.
• n moléculas de glicose ===> amido + água
Nos vegetais, o polímero de glicose utilizado como reserva é o amido,
que tem estrutura muito parecida com o glicogénio, mas é menos
ramificado. A síntese do amido é muito semelhante à síntese do
glicogénio, com a substituição da forma activada da glicose de UDP
glicose por ADP-glicose. A reacção é
sintase. O ADP-G é substrato do
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Macromolécula, menos hidrossolúvel que a amilose, consti
de aproximadamente 1400 resíduos de α-glicose ligadas por
pontes glicosidicas α-1,4, ocorrendo também ligações
que dão a ela uma estrutura ramificada.
A amilopectina constitui, aproximadamente, 80% dos
polissacarídeos existentes no grão de amido.
O amido é sintetizado em estruturas vegetais denominadas
cromoplastos das folhas e amiloplastos de órfãos de
reserva, a partir da polimerização da glicose, resultante da
n moléculas de glicose ===> amido + água
Nos vegetais, o polímero de glicose utilizado como reserva é o amido,
que tem estrutura muito parecida com o glicogénio, mas é menos
ramificado. A síntese do amido é muito semelhante à síntese do
m a substituição da forma activada da glicose de UDP
glicose. A reacção é catalisada pela ADP
G é substrato do amido sintetase, a
Governo da
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que a amilose, constituída
glicose ligadas por
1,4, ocorrendo também ligações α-1,6,
A amilopectina constitui, aproximadamente, 80% dos
denominadas
de órfãos de
reserva, a partir da polimerização da glicose, resultante da
Nos vegetais, o polímero de glicose utilizado como reserva é o amido,
que tem estrutura muito parecida com o glicogénio, mas é menos
ramificado. A síntese do amido é muito semelhante à síntese do
m a substituição da forma activada da glicose de UDP-
pela ADP-glicose
amido sintetase, a enzima que
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verdadeiramente catalisa a incorporação de glicose ao
polímero.
Hidrólise
Na digestão o amido é decomposto por reacções de hidrólise em
hidratos de carbono menores. Essa hidrólise é efectuada pelas
enzimas amilases existentes na saliva e suco pancreático.
• A enzima α-amilase (α-1,4-glicano hidrolase) rompe as
ligações glicosídicas α-1,4 da amilose originando uma mistura
de maltose, amilopectina e glicose. Rompe também as ligações
α-1,4 da amilopectina, originando uma mistura de
polissacarídeos denominados dextrinas.
• A enzima β-amilase ( β-1,4-glicano maltohidralase) rompe as
ligações α-1,4 dos polissacarídeos resultantes da hidrólise da
amilopectina, originando maltose pura.
Ocorrência
O amido é encontrado na forma de grãos nas sementes, caules,
raízes, etc, de várias plantas como trigo , mandioca , arroz , milho ,
feijão, batata e outras...
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Imagem 1 Batata doce tubérculo rico em Amido
Ácidos Gordos Os ácidos gordos são os principais componentes dos lípidos simples.
Consoante o número e o tipo de ácidos gordos que se ligam a uma
molécula de glicerol, podem classificar-se em monoglicéridos (um
ácido gordo), diglicéridos (dois) e triglicéridos (três) (SEELEY,
STEPHENS,TATE, 2003).
Têm como fórmula química CH3(CH2)nCOOH (WEIL, 2000).
Os ácidos gordos constituem uma cadeia linear não ramificada de
átomos de carbono, com um grupo carboxilo – COOH numa das suas
extremidades (cabeça polar/iónica/hidrofílica). É este grupo que
confere a acidez à molécula, devido à libertação de iões hidrogénio
para a solução. A outra extremidade (cauda) é constituída por uma
longa cadeia hidrocarbonada tornando-a hidrofóbica (SEELEY,
STEPHENS, TATE, 2003).
A molécula de glicerol é uma molécula constituída por três átomos de
carbono com um grupo hidróxilo ligado a cada um destes seus
átomos (SEELEY, STEPHENS, TATE, 2003). Os ácidos gordos podem
ser classificados em:
� Saturados - A sua fórmula química geral é CnH2n+1COOH em que n
representa o número de carbonos existentes na molécula e varia em
geral, de 2 a 22 (HALPERN, 1997)
Não possui ligações duplas ou triplas. São gorduras essencialmente
sólidas, devido ao agrupamento dos seus constituintes (RICARDO,
TEIXEIRA, [s.d.]).
Ex.: Ácido Palmítico (origem animal, com 16 Carbonos) e Ácido
Esteárico (origem vegetal; tem 18 Carbonos) (MANSO, 1977).
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Imagem 1 – Algumas fontes de ácidos gordos saturados
� Insaturados – Classificados tendo em conta o número de ligações
duplas, os ácidos gordos podem ser mono ou polinsaturados (WEIL,
2000). Desse modo, um ácido gordo monoinsaturado teria somente
uma ligação dupla (WEIL, 2000).
Ex.: Ácido Linoleico (com 18 carbonos e 2 ligações duplas) e o Ácido
Linolénico (com 18 carbonos e 3 ligações duplas). Por não serem
sintetizados pelo Homem, são apelidados de ácidos gordos essenciais
(RICARDO, TEIXEIRA, [s.d.]).
Os ácidos gordos ingeridos e não usados imediatamente são
armazenados, nos tecidos, sob a forma de triglicéridos nas células de
reserva.
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í
Imagem 2 – I I IImagem 3 – Estrutura de um triglicérido
São a forma mais comum de gordura, tanto nos alimentos, como no
corpo.
Junto com o colesterol formam os lípidos plasmáticos
Reacções
Cadeia Saturada
Cadeia monoinsaturada
Cadeia Polinsaturada
Imagem 2: Exemplo de cadeias
polinsaturadas e insaturadas
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Esterificação
Os ácidos gordos da dieta ou sintetizados endogenamente a partir da
glicose são armazenados na forma de triacilgliceróis no tecido adiposo
constituindo uma importante reserva energética. Ao processo de
formação de triacilgliceróis chama-se esterificação e é
particularmente importante no tecido adiposo, fígado, glândula
mamária activa e intestino delgado (CAMPOS, 2002).
Referências bibliográficas
2002. ISBN 972-592-127-5.
972-757-042-9.
Bibliografia
CAMPOS, L. – Entender a bioquímica. 3ªEdição. Lisboa: Escolar
Editora,
Edição. Lisboa: Lusodidacta, 2003. ISBN 972-8930-07-0.
Gulbenkian, 1977.
Gulbenkian, 2000. ISBN: 972-31-0847-X.
HALPERN, M. – Bioquímica. Lisboa: Lidel – Edições Técnicas, 1997.
ISBN
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/5/5c/Common_lipids.png
MANSO, C. – Bioquímica Humana. 2ª Edição. Lisboa: Fundação
Calouste
Obtido em
"http://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_pept%C3%AD
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dica"
propriedades. 2ª Edição. Lisboa: Didáctica Editora, [s.d.].
Referências Bibliográficas
RICARDO, C.; TEIXEIRA, A. – Moléculas Biológicas: estruturas e
SEELEY, R.; STEPHENS, T.; TATE, P. – Anatomia & Fisiologia. 6ª
WEIL, J.H. – Bioquímica Geral. 2ª Edição. Lisboa: Fundação Calouste