Post on 06-Oct-2018
Aminoácidos e proteínas
Visão geral2
https://www.youtube.com/watch?v=qBRFIMcxZNM
Importância dessa aula
SerinaFosfoserina
FosfotreoninaTreonina
Fosforilação de resíduos de aa modifica a atividade enzimática
Importância dessa aula
Hidroxiapatita - dente
Bactéria
Adesão de proteínas ao esmalte
PROTEÍNAS RICAS EM PROLINA (PRPS)
1 30-31 150] [
Porção de ligação à
hidroxiapatita, Ca+2 e inibição de
crescimento do cristal
Porção de ligação às bactérias
NH3+
COO-
Bactéria
PRP solúvel na saliva facilita
eliminação da bactérias -
deglutição
Hidroxiapatita Dente
PRP adsorvidas no
dentes facilita adesão das
bactérias
Bactéria
Importância dessa aula
ThrThr Thr ThrThr Cys Ser Ser Ser Ser Lys Pro Pro ProNH3+ COO-Cys Thr Cys
Cadeia de aminoácidos da mucina
OLigações glicosídica
Importância dessa aula
O O
Glicosilação de aminoácidos
http://www.bioscience.org/2012/v17/af/4026/fulltext.php?bframe=figures.htm
H3N+ COO-
Proteínas ácidas da matriz
Matriz colágena insolúvel
Núcleo
Nucleação da hidroxiapatita através de proteínas da matriz ácidas
imobilizadas na matriz de colágenos insolúvel
Importância dessa aula
OBJETIVOS DA AULA8
Conhecer a fórmula estrutural geral dos aminoácidos (aas)
Estudar a classificação dos aas com base nas cadeiaslaterias;
Estudar os efeitos do pH do meio na forma de ionizaçãodos aas, bem como aprendera calcular o ponto isoelétrico;
Compreender a formação da ligação peptídica e suascaraterísticas;
Recordar a nomenclaturadas cadeias peptídicas;
Conhecer alguns peptídioscom atividade biológica;
Estudar os diferentes níveisdas estruturas das proteínase as interações químicasenvolvidas na manutençãodas mesmas;
Aprender sobre os efeitos do dobramento inadequado de proteínas.
DEFINIÇÃO
FUNÇÕES
CARACTERÍSTICAS
9
Aminoácidos
AMINOÁCIDOS
Fórmula geral
2
Forma ionizada (Ex: pH 7,4)
Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns
11
Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns
12
Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas)
Estrutura e classificação dos aminoácidos comuns
13
Aminoácidos com cadeias lateais polares (hidrofílicas)
Ligação peptídica
17
Cadeia de resíduos de aminoácidos
Ligação peptídica18
Ionização dos aminoácidos
Formas iônicas da glicina
2,34 9,26
Curva de titulação da glicina
Ponto isoelétrico
pI = pK1 + pK2
2
Curva de titulação do glutamato
Ponto isoelétrico
pI = pK1 + pKR
2
Valores dos pkas dos aminoácidos na forma livre ouincorparados em proteínas
22
Aminoácido pK1 pK2 pKR pKR emproteína
Glicina 2,35 9,78
Fenilalanina 2,20 9,31
Tirosina 2,20 9,21 10,46 9,5-10,5
Histidina 1,80 9,33 6,04 6,0-7,4
Aspartato 1,99 9,90 3,90 4,0-5,5
Glicina - exceção
Propriedade ótica dos aminoácidos
DEFINIÇÕES
CARACTERÍSTICAS
FUNÇÕES
24
Peptídios e proteínas
Nomenclatura das cadeias polipeptídicas25
Cadeia polipeptídica – de 2 até milhares de resíduosde aas
Oligopeptídio ou peptídio – até 30 resíduos
Dipetídios – 2 resíduos
Tripetídios – 3 resíduos …..
Proteínas – uma ou mais cadeias de resíduos de aas, contêm mais de 50 resíduos de aas.
Alguns peptídios de importância fisilógica26
Peptídios NoAa Glândulas/célulasprodutoras
Efeitos
Encefalinas 5 Hipófise anterior e medula adrenal
Analgesia
Vasopressina 9 Hipófise posterior ↑ PA e reabsorção H2O
Glucagon 29 Pâncreas (cel α) ↑ produção glicose
Gramicidina 10 Cepas de Bacillusbrevis
Antibiótico
Composição de algumas proteínas
ACMSN
27
Proteína No Aa No cadeias
Insulina bovina 51 2
Mioglobina equina 153 1
Hemoglobina humana 574 4
Aspartatotranscarbamoilase (E coli)
2700 12
Resíduos de aa -hélice cadeia polipeptídica organização das
subunidades
primária secundária terciária quaternária
Níveis estruturais das proteínas
Estrutura primária:
Sequência de aminoácidos ao longo da
cadeia
Por que é importante?
Determina os outros níveis estruturais
Informações sobre mecanismo de ação e sobre a
ação fisiológica
Indica o grau de proximidade de diferentes
espécies
Permite a produção de peptídeos sintéticos
30
Estrutura secundária:
Estruturas regulares tridimensionais formadas
por segmentos da cadeia polipeptídica
Tipos de organização mais estáveis:
-hélice
-folha pregueada
-hélice
3,6 resíduos de aa/volta
Pontes de hidrogênio
intracadeia
Grupos R projetados para
fora da hélice
Orientação para a direita ou
para a esquerda
Pro, Glu, Asp, His, Lys, Arg
incompatíveis com a estrutura
-folha pregueada
Cadeia quase totalmente estendida
Pontes de H entre diferentes cadeias ou segmentos
de uma cadeia
Grupos R projetados para cima e para baixo da folha
pregueada
Estruturas secundárias em diferentes proteínas
34
Mioglobina
Concanavalina
Toxina diftérica
Alterações nas estruturas secundárias
ACMSN
35
Proteínas aberrantes
Príon (proteinaceous infectious particle)
Partículas infectantes
Doenças no sistemanervosa central
• Ex: Vaca louca(encefalopatiaespongiforme bovina)
Proteína PrP Príon
Estrutura Terciária
Estrutura tridimensional da proteína
Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica porinterações de regiões com estrutura regular ou mesmo de regiões com estrutras não definidas.
mioglobina Volta na estrutura terciária
Pontes dissulfeto na mautenção da estrutra das proteínas
37
Ligações covalentes
Formadas por oxidaçãoCys, catalisada porenzimas específicas
Raramente ocorrem emproteínas intracelulares
Estrutura da insulina
Domínios38
Regiões diferenciadas da estrutura terciária
Organização espacialcompacta Interior hidrofóbico
Superfície polar
Ocorrem em cadeialongas (+ de 200 aas)
Grau de interaçãovaríavel
Possuem mobilidade, um em relação ao outro
Estrutura quaternária
Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas
para compor uma proteínas funcional
Mantida por ínterações não covalentes
hemoglobina
Bibliografia
• MARZZOCO, A.; TORRES, B.B. Bioquímica Básica, 3ª ed., Ed.
Guanabara Koogan, 2007.
• LEHNHNGER, A.L., NELSON, D.L., COX, M.M. Princípios de
Bioquímica – 5ª ed. Ed.Sarvier, 2011.
• CHAMPE, P.C.; HARVEY, R.A.; FERRIER, D.R. Bioquímica
Ilustrada, 4ª ed., Artmed, 2009.