Q. Alimentos Proteinas Reações

Química de AlimentosQuímica de Alimentos

Prof. Dr. Ricardo Stefani

Propriedades físicas e reações de proteínas

Solubilidade e disponibilidadeSolubilidade e disponibilidade

– Os aminoácidos básicos são mais polares Estão presentes em grande quantidade nas albuminas e

globulinas– Proteínas do trigo são insolúveis em água– Todas as proteínas ficam disponíveis na forma de

aminoácidos

– Proteína do ovo Uma das melhores proteínas Valor biológico de 100 Utilizada como padrão de análise, Protein Efficiency

Ratio (PER). “egg white” (clara)

Desnaturação

O processo de desnaturação– Mudança na estrutura da proteína. Não afeta as ligações

peptídicas– Agentes causadores

Calor pH Sais Efeitos de superfície

– Usualmente irreversível

Desnaturação

– A desnaturação por calor é desejável Proteínas da clara do ovo são desnaturadas por calor ou

interações superficiais quando formam espuma Proteínas da carne são desnaturadas entre 57 e 75C,

causando efeitos na textura, cor e sabor– A desnaturação pode levar à floculação de proteínas

globulares e à formação de gel

Desnaturação

DEFINIÇÃO: mudança na estrutura da proteína que não causa mudança na sequencia de aminoácidos

– A faixa de temperatura em que a coagulação e desnaturação da maioria das proteínas ocorre está entre 55 e 75C

– A caseína e as gelatinas são tão estáveis que não desnatura a esta temperatura

Desnaturação

– A estabilidade excepcional da caseína– Torna possível ferver, esterelizar, concentrar e desidratar o

leite sem destruir as suas características.– Causas da estabilidade da caseína:

Baixa concentração de cistina e cisteína Baixo conteudo de aminoácidos que contém enxofre.

Isso leva a uma baixa taxa da reação de desnaturação. Restrições quanto à formação de estruturas terciárias

dobradas Alto conteúdo de prolina e hidroxiprolina, que são

altamente resistentes ao calor

Desnaturação

– A estabilidade excepcional da caseína– Torna possível ferver, esterelizar, concentrar e desidratar o

leite sem destruir as suas características.– Causas da estabilidade da caseína:

Baixa concentração de cistina e cisteína Baixo conteudo de aminoácidos que contém enxofre.

Isso leva a uma baixa taxa da reação das . Restrições quanto à formação de estruturas terciárias

dobradas Alto conteúdo de prolina e hidroxiprolina, que são

altamente resistentes ao calor

Influência do calor em proteínas

– A suscetibilidade aos danos provocados pelo calor depende da estrutura da proteína

– A presença de carboidratos aumenta a susceptibilidade das proteínas ao calor

Há quatro categorias de mudanças nas proteínas relacionadas ao calor

Influência do calor nas proteínas

(1) Alteração na estrutura terciária– Requer aquecimento brando– Sem efeito nutricional– Influencia as propriedades físicas

Ex. Solubilidade– Se a proteína for uma enzima pode haver perda da

reatividade (inativação)– Grande importância na indústria de alimentos


– Proteínas globulares terão mudanças: Solubilidade Viscosidade Reatividade química

– As proteínas fibrilares perderão: Elasticidade Flexibilidade Tamanho das fibras


– A desnaturação das proteínas afetam as características dos alimentos Enzimas são desativadas A albumina do ovo se torna insolúvel em água (mas

torna-se melhor para o consumo) MUitas destas mudanças não alteram o valor nutricional

dos alimentos.


(2) Ciclo de reações de Maillard– Causa danos às proteínas– Muda a funcionalidade das proteínas

– Ocorre entre uma grupo ∈-amino da lisina e um carboidrato– Resultado:

A solubilidade da proteína muda A produção das meloidinas causa mudança de cor e sabor


– A perda do valor nutricional dos alimento é um preço a se pagar pela reação de Maillard. Entretanto, a mesma é imprescinvel no desenvolvimento de cor e sabor dos alimentos.

– A reação ocorre durante: Armazenamento Aquecimento

– A velocidade da reação é baixa em temperatura ambiente


– A reação de Maillard é essencial para obtermos o que chamamos de cheiro e sabor de pão “feito na hora” A lisina é o aminoácido que inicia a reação de Maillard

na proteína do trigo. O processo é limitado pela quantidade de trigo presente

na receita


Table: PER (protein efficiency ratio) of Bread and Toast

0.32Dark Toast

0.45Medium Toast

0.64Light Toast

0.90Crumb (higher baking temperature)

1.47Crumb

0.42Crust

1.02Whole bread

2.50Casein (control)

PERBread in Diet


– Aquecimento de massas em alta tempertura por pouco tempo. Ex. Esquenté d´onté de pizzas Lisina, e também cistina, tirosina e treonina são

totalmente perdidas da crosta. A perda interna pode ir de 7,1 a 20% do total de lisina Há uma perda considerável no valor nutricional da

massa


– Em atividade da água em torno de 0,4 a 0,7 e pH entre 8-10 a velocidade do escurecimento é máxima

– A velocidade da reação diminui consideravelmente se a atividade da água for aumentada Assim o leite é muito resistente a esse tipo de reação,

mas o leite em pó pode sofre-la. Isso é indesejável. Controle da reação:

Abaixamento do pH Diminuição/aumento de aw Dimuniução da temperatura. A 180C a velocidade é

moderada/alta. Acima de 220C começa degradação por redox.

Utilizar açucares não redutores


(3) Aquecimento severo– A lisina e a cistina são sensíveis a esse tipo de

aquecimento.– Cistina é muito sensível e já é convertida em sulfitos na

temperatura de 115 graus


(4) Dano por aquecimento na superf´cie de alimentos tostados– O tostamento resulta da racemização de resíduos de

aminoácios nas proteínas– No caso de aquecimento por longo tempo, há a

decomposição dos aminoácidos– Temperaturas de 180 – 300C

Ocorre em café torado, carne, alguns biscoitos– Essa reação é responsável pelo desenvolvimento de cores

e aromas característicos

Fotooxidação de proteínas

Reações fotoquímicas– Cadeias em aminoácidos sensíveis à luz

sulfoidril imidazol Fenoxiindol tioéteres

Mecanismo radicalar – Fatores que influenciam a reação

A natureza do substrato Concentração de oxigênio Aminoácisos alifáticos absorvem pouca luz, mas podem

sofrer a reação se a radiação for intensa o suficiente.


– Quanto mais curto o comprimento de onda, maior o dano A glicina não é danifica em comprimentos de onda

maiores que 2265 Å– A intensidade do dano está relacionado com

Comprimento de onda Dose de radiação Condições de reação Estrutura do aminoácido

– Aromático > sulforados > alifáticos– Clorofila e riboflavina são fotosensibilizadores


Influência de condições alcalinas

Proteínas são muitos exposta a pH elevado– Exposição de proteínas a pH muito elevado causa

mudanças estruturais– Vantagens

Aumento da solubilidade Destruição de toxinas Melhora no sabor/textura

– Desvantagens Particularmente a altas temperaturas

Racemização Cross-links

Racemização– Obsrvado em proteínas que sorem tratmento alcalino– A reação ocorre via remoção de um H α-methine

Intermediário carbânion O carbânion reage com o proton Há a possibilidade de formação de 50% da forma L ou D do aminoácido

– A velocidade da reação é proporcional à concentração da base acima de pH 8.0

– Abaixo de pH 8.0 a velocidade decai e é dependente da estrutura do aminoácido, não correndo abaixo de pH 7,0


– Em meio ácido, o aquecimento pode levar à racemização, via um intermediário iminol

Efeitos biológicos– A proteína fica mais difícil de ser digerida– Por ex. A caseína fica muito mais resistente à hidrólise

enzimática


Aquecimento – Efeitos indesejáveis

Formação de acrilamidas Aminas heterocíclicas mutagênicas

Acrilamidas

Formada a partir da reação da asparigina e cisteína com carboidratos em T > 100 graus

Acrilamidas

Aminas heterocíclicas

No fim de 1970 ficou provado que a crosta crocante de churrascos poderiam provocar mutações em células

Descobriu-se que os compostos eram heterocíclicos produzidos pela degradação de proteínas e subprodutos da reação de Maillard

Aminas heterocíclicas

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