Proteínas

¿Qué son?Macromoléculas compuestas por una o más cadenas polipeptídicas plegadas en una forma tridimensional característica.

FuncionesProteínas Estructurales

Determinan la forma de las células y sus ambientes extracelulares. Sirven como guías que dirigen los movimientos intracelulares de moléculas y orgánulos. Por lo general están formadas por un ensamblado de múltiples subunidades de proteínas.Ejemplo:

• Actina• Miosina

Proteínas AndamioJuntan distintas proteínas en arreglos ordenados para realizar funciones específicas de manera más eficiente de lo que lo harían en caso de no estar ensambladas juntas

Proteínas Catalíticas (Enzimas)

Proteínas de Transporte a través Membrana

Proteínas RegulatoriasActúan como señales, sensores, e interruptores para el control de actividades celulares mediante la alteración de las funciones de otras proteínas y genes. Proteínas de Señalización: como las hormonas y

los receptores de la superficie celular que transmiten señales extracelulares al interior de la célula.

Proteínas MotorasResponsables del movimiento de otras

proteínas, orgánulos, células, etc.Ejemplo:Las kinesinas, quinesinas o cinesinas 

Estructura (Importancia)

“La función de una proteína a menudo se deriva de su estructura tridimensional.”

“Su conformación tridimensional está determinada por la secuencia de aminoácidos en su estructura primaria, y las interacciones

no covalentes intramoleculares”

Niveles de Organización de la

Estructura de las Proteínas

AminoácidosSirven como “Bloques” de construcción de las proteínas. Son moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).Están unidos a un carbono central (carbono α) al que también se une una cadena lateral variable (radical).

Ionización a pH 7

Familias de AminoácidosAminoácidos polares Aminoácidos no polares

Con carga Positiva (Básicos)

Con carga Negativa (Ácidos)

Sin carga

AlifáticosAromáticos

Carga + Carga - Sin Carga Alifático Aromático

Estructura PrimariaArreglo lineal de la secuencia de aminoácidos que componen a la proteína.

Péptidos (Oligopéptidos).- 20-30 aminoácidos.Polipétidos.- 200-500 aminoácidos

Enlace Peptídico

Responsable de la unión entre aminoácidos.Enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro.

Esqueleto PeptídicoSecuencia repetitiva de átomos a lo largo del centro de la cadena polipeptídica.

Cadenas LateralesPorciones de lo aminoácidos que no se involucran en la formación del enlace peptídico.

Estructura SecundariaArreglo espacial de los segmentos de la cadena polipeptídica. Se da por interacciones a través puentes de hidrógeno.Las principales estructuras se secundarias son:

Hélice α Láminas β Giros β

*Aproximadamente en 60% de la cadena polipeptídica adquieren estas conformaciones,

Hélice α

Hojas β

Giro β

Estructura TerciariaConformación general de la cadena polipeptídica. El arreglo tridimensional de los residuos de aminoácidosEstabilizada principalmente por interacciones hidrofobias entre cadenas no polares, aunado a enlaces que involucran cadenas laterales polares , grupos amino y/o grupos carboxilos.

Interacciones no covalentes que participan en el plegado de las proteínas

Plegado promovido por cadenas hidrofóbicas

Modelo de Gota de Aceite

Estructura CuaternariaUnión de enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico.

Hemoglobina formada por 4 subunidades

Subunidades1.-Pequeñas subunidades repetitivas que solo

requieren solo una pequeña cantidad de información genética.

2.-Ensamble y desensamble controlado por procesos reversibles, ya que las subunidades se asocian a través de múltiples enlaces de baja energía.

3.-Permiten disminuir errores de síntesis.

DominiosDistintas regiones de la estructura de una proteína.

Dominio Funcional: región que exhibe una actividad en particular.

Dominio estructural: región de cerca de 40 aminoácidos, con un arreglo estable que por lo general comprometen una o más estructuras secundarias.

Dominios topológicos: Regiones definidas por su relación espacial respecto al resto de la proteína. Dominio citoplasmático Dominio de espacio de membrana Dominio extracelular

Tipo de Proteínas Según su Estructura

Globulares FibrosasForma compacta de

balón con superficie irregular

Generalmente solubles en agua.

De forma alargada.Especialmente

abundantes en el exterior celular.

Filamentos de Actina

Integrales de Membrana

Intrínsecamente Desordenadas

Se encuentran en las membranas.

Su forma nativa no es ordenada. Su cadena polipeptídica es muy flexible, sin una conformación fija.

Por lo general sirven como moléculas de señalización, reguladoras o proteínas andamio.

Desnaturalización de ProteínasLas proteínas pueden perder su estructura nativa si son sometidas a cambios drásticos de condiciones ambientales.

Consecuencias:Perdida de funcionalidadAumento de solubilidad

Tipos de estructuras desnaturalizadas: Estructura monomérica Agregados (Amórfos o bien organizados)

Proteínas Chaperonas

Plegamiento apoyado por Hsp90

Plegamiento apoyado por Hsp70

Chaperoninas (Hsp60s)Están formados por dos anillos

Grupo IEn procariontes, cloroplastos y mitocondria.Anillos de 7 subunidades, que interactúan con

una cochaperona “tapa”.

Grupo IIEn el citosol de células eucariotas y

arqueabacterias.Pueden tener de 8 a 9 subunidades homoméricas

o heteroméricas, y una “tapa” unidas a ellasLa hidrólisis de ATP impulsan el cierre de la

“tapa”.

Especificidad de Proteínas

Especificidad: Habilidad para unirse a una molécula de un grupo pequeño de moléculas por sobre otras moléculas.

Afinidad: Se refiere a la fuerza de enlace.Ambas dependen de la estructura del sitio

ligando.

BibliografíaLodish; Berk; Kaiser; Krieger; Brestscher;

Ploegh; Amon; Martin(2016)Molecular Cell Biology. New York, USA. 8 Edition. w.h.freeman Macmillan Learning.

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