4. Factores que influenciam a actividade enzimática

A temperatura Na generalidade das reacções enzimáticas a velocidade é proporcional à temperatura a que estas decorrem. No caso das reacções enzimáticas, estas apresentam uma temperatura óptima em que a velocidade da reacção é máxima. As enzimas quando sujeitas a baixas temperaturas ficam inactivas, devido à falta de energia de activação para provocar o choque entre as moléculas enzimáticas e as moléculas do substrato.

Influência da temperatura na actividade enzimática.

No entanto, com o aumento gradual da temperatura verifica-se também o aumento da actividade enzimática até se atingir um máximo temperatura óptima de actividade (fig. 7). A partir desse valor verifica-se uma diminuição da actividade até atingir um valor em que a enzima deixa de actuar devido à desnaturação da proteína que a constitui (perde-se a configuração espacial e, por consequência, o centro activo). A temperatura óptima de cada enzima situa-se geralmente próximo da temperatura normal das células do organismo onde actuam. No Homem as enzimas, em geral, têm uma temperatura de actuação entre os 35 °C e os 40 °C.

O pH O pH do meio onde se encontra a enzima é um factor condicionante da actividade enzimática. Geralmente as enzimas têm um pH óptimo de actuação, para o qual a sua actividade é máxima; valores acima ou abaixo provocam diminuição de actividade. Considerando os trabalhos experimentais realizados, constataste que o pH óptimo para a pepsina actuar ronda valores de pH igual a 2 (pH ácido), enquanto que a amilase salivar necessita de um meio cujo pH seja neutro pH igual a 7.

Efeito do pH na actividade enzimática de diferentes enzimas.

Concentração enzimática

Concentração do substrato

Temperatura

pH

Cofactores

Diversos a factores afectam a actividade enzimática

As concentrações de enzima e de substrato A velocidade catalítica de uma reacção enzimática é condicionada tanto pela concentração da enzima como pela do substrato. À medida que se aumenta a concentração da enzima, formar-se-á mais produto final, até um certo limite. Assim, pode afirmar-se que a velocidade de uma reacção enzimática é directamente proporcional à concentração da enzima, desde que haja excesso de substrato durante a reacção.

Se aumentarmos a concentração do substrato mantendo a da enzima, aumenta a actividade enzimática, até um certo ponto em que se verifica a saturação enzimática. Quando a concentração do substrato é baixa, a maior parte das moléculas estão livres. Quando a concentração do substrato é muito alta, a enzima torna-se saturada com o substrato praticamente toda a enzima se encontra na forma de complexo enzima-substrato.

Nota: As enzimas alostéricas apresentam um traçado diferente, e aparece com uma forma sigmoidal (S).