Conceito: são compostos

orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo

encadeamento de aminoácidos.

Representam cerca do 50 a 80% do peso seco

da célula sendo, portanto, o composto

orgânico mais abundante de matéria

viva. 

as proteínas são polímeros de aminoácidos, portanto, os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das

proteínas.  

Estrutura de um aminoácido

Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores

denominadas monômeros.  

O QUE DIFERENCIA UMA AMINOÁCIDO DE OUTRO É O RADICAL QUE ELE

APRESENTA

Para formar uma proteína ou peptídeo, é necessário que os aminoácidos unam-se uns aos outros através de uma reação

chamada ligação peptídica.Na ligação peptídica, o grupo carboxila de um aminoácido (grupo C-terminal) liga-se ao

grupo amina de outro (gupo N-terminal) , formando um

dipeptídeo.Um outro aminoácido liga-se ao

dipeptídeo, formando um tripeptídeo, e assim por diante.

Em cada ligação peptídica há perda

de uma molécula de água

Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000

aminoácidos, unidos entre si por ligações covalentes chamadas ligações peptídicas.

0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso

molecular de 68.000.

Molécula de hemoglobina proteína vermelha existente

no interior dos glóbulos vermelhos do sangue, com função de transportar O2 dos

pulmões para a célula

• O que distingue uma proteína da outra é o número de aminoácidos, o tipo de

aminoácidos e a seqüência na qual eles estão ligados.

oligopeptídeo

Hormônio paratireoideano

Classificação das proteínas pode-se classificar as

proteínas em três grupos:.  

- Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são

constituídas, exclusivamente por aminoácidos.

Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara

do ovo, anticorpos e fibrinogênio (globulinas)

colágeno, elastina e queratina (proteínas fibrosas)

colágeno

anticorpo

albumina

  Proteínas Conjugadas - São também denominadas

heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo

prostético. Dependendo do grupo prostético, tem-se:   

 Proteínas conjugadas  Grupo prostético  Exemplo

 Cromoproteínas  pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos

 Fosfoproteínas  ácido fosfórico  caseína (leite)

 Glicoproteínas  carboidrato  mucina (muco)

 Lipoproteínas  lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos

Nucleoproteínas  ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteína

NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Os níveis de organização Molecular de uma proteína são:  

Primário - representado pela seqüência de aminoácidos unidos através das ligações

peptídicas. 

É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial

da molécula.

Secundário - representado por dobras na cadeia ( - hélice), que são estabilizadas por

pontes de hidrogênio.  

Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem,

então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.  

Quaternário - ocorre quando cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina

(tetrâmero).  

terciáriasecundária

quaternária

Seqüência de aa – estrutura primária

A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é

alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação,

podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros

fatores. 

                                                                                                                                              

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos.  

Exemplos:  - Colágeno: proteína de alta resistência,

encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.  

colágeno

Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam

do mecanismo da contração muscular,  

interação Actina-Miosina na contração muscular

Albumina: proteína mais abundante do sangue,

relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do

plasma (porção líquida do sangue),  

Queratina: proteína impermeabilizante

encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita

a dessecação, a que contribui para a

adaptação do animal à vida terrestre.  

Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica Podemos caracterizar os hormônios como substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no

sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos.

É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e

manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).  

Molécula de insulina

Função de defesa - existem células no

organismo capazes de "reconhecer" proteínas

"estranhas" que são chamadas de antígenos.

Na presença dos antígenos o organismo

produz proteínas de defesa, denominados

anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o

antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito.

A reação antígeno-anticorpo é altamente

específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno

responsável pela sua formação.  

     Os anticorpos são produzidos por certas

células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de

glóbulo branco do sangue).

São proteínas denominadas

gamaglobulinas ou imunoglobulinas.  

linfócito

Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os

essenciais requeridos pelo homem e outros animais.

Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no

mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das

aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico

em proteínas. 

Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza

protéica, como por exemplo: fibrinogênio

Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína

responsável pelo transporte de oxigênio no sangue e a mioglobina,

que transporta oxigênio nos músculos. 

hemoglobina mioglobina

As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas.

Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária

especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores

produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que

caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas.

Catalisar = acelerar reações químicas

Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade

de uma reação, sem no entanto participar dela como reagente ou produto.

   As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reações.

As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular.

 

Beta DNApolimerase 1

NOMENCLATURA DAS ENZIMASUtiliza-se o sufixo "ase" para caracterizar a

enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina

COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS

      Cofatores são pequenas moléculas

orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima. 

Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima

mas, na ausência deles, a enzima é inativa.             A fração protéica de uma enzima, na

ausência do seu cofator, é chamada de apoenzima.

       . Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima

Exemplo de cofator

Enzimas complexas

As enzimas são muito específicas para os seus substratos.

Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários substratos ao mesmo

tempo.             Esta especificidade se deve à

existência, na superfície da enzima de um local denominado sítio de ligação do

substrato ou sítio ativo.

O sítio de ligação do substrato de uma enzima é dado por um arranjo

tridimensional especial dos aminoácidos de uma determinada região da molécula,

geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. Essa região é

chamada de sítio ativo.A ligação enzima-substrato é chamada de

ligação chave-fechadura

enzima substrato

Sítio ativo

 - Temperatura: Quanto maior a

temperatura, maior a velocidade da

reação, até se atingir a temperatura

ótima; a partir dela, a atividade volta a

diminuir, por desnaturação da

molécula.

FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA

   - pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de

cargas elétricas da molécula da

enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise.