Proteínas Profª Emanuelle Grace. Introdução: As proteínas são compostos orgânicos formados...

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Proteínas

Profª Emanuelle Grace

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Introdução:

As proteínas são compostos orgânicos formados por um conjunto de aminoácidos, ou ainda, proteínas são polímeros de aminoácidos.

Depois da água, são as substâncias mais abundantes no meio celular e constituem cerca de 10 a 20% de sua massa total.

Proteínas são compostos orgânicos formados pela

associação de α-aminoácidos. São polímeros constituídos por monômeros denominados aminoácidos.

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Proteínas podem ser:

Simples – Quando formadas apenas por aminoácidos;

Compostas ou conjugadas – Quando além dos aminoácidos, apresentam um radical prostético ( não protéico). Ex: Lipoproteínas.

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Polímeros:

São macromoléculas (moléculas grandes) formadas pela união de várias outras menores, iguais ou semelhantes entre si, denominadas monômeros.

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Aminoácidos:

Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio, e nitrogênio unidos entre sí de maneira característica.

Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e um radical característico de cada aminoácido.

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Fórmula de um Aminoácido:

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Estrutura das proteínas- Estrutura primária:

Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. 

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Estrutura secundária:

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

Estabelecem pontes de hidrogênio entre os radicais, de modo que a proteína adquire forma de α – hélice.

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Estrutura terciária

Corresponde à distribuição espacial e tridimensional de todos os átomos da proteína

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Estrutura Quaternária

É a associação de várias cadeias polipeptídicas. Ex: Hemoglobina, que consiste na união de 4 cadeias polipeptídicas.

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Funções: Estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Ex: Colágeno, Queratina, Albumina, Actina e Miosina Enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como

moléculas reguladoras das reações biológicas. Exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.  

Hormonal – Ex: Hormônios como substância elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos.

Ex: insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). 

 Defesa – Ex: Anticorpos - A reação antígeno-anticorpo Coagulação sangüínea - Fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... Transporte - Hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no

sangue.  Nutritiva Energética

   

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Ligações Peptídicas

São ligações químicas que se estabelecem entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amina de outro aminoácido subseqüente, com síntese resultante em uma molécula de água, ou seja, formadas a partir da desidratação ou também quebradas por hidrólise.

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Ligação Peptídica

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Aminoácidos e seus radicais

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Enzimas: os catalisadores

Atuam como biocatalizador de diversas reações químicas no organismo.

Catalisadores: são substâncias, que quando presentes, facilitam a ocorrência de uma reação química.

Substratos: são os compostos sobre os quais as enzimas atuam.

As enzimas aceleram as reações biológicas. Cada reação química necessita de uma certa energia

de ativação para ocorrer. As enzimas atuam sobre um substrato específico.

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Especificidade Enzimática

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Características da reação enzimática:

É específica – cada enzima age sobre um substrato específico. Funciona como chave e fechadura. O local da enzima, onde o substrato se encaixa, denomina-se centro ativo.

- É reversível – uma mesma enzima que transforma um substrato no produto, também transforma o produto e o substrato.

- A enzima não se gasta – uma mesma enzima pode catalisar uma mesma reação química n vezes, pois que ela não faz parte do produto.

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Fatores que interferem na ação enzimática

Temperatura: cada enzima atua melhor em uma dada temperatura que chamamos de ótima. À medida que a temperatura aumenta, a atividade enzimática cresce e quando ela se eleva acima de 45o C produz-se a desnaturação enzimática. A atividade catalítica da proteína enzimática diminui e a velocidade da reação decresce. Em temperaturas elevadas, provoca a deformação de suas moléculas e impede o encaixe no substrato e as reações não podem mais ser catalisadas.

pH – as modificações no pH do meio modificarão suas propriedades catalíticas. O valor do pH pode variar de enzima para enzima. O pH máximo da pepsina é 2,5; o da tripsina é 9; outras funcionam com 7.

Concentração de substrato – quanto maior a concentração do substrato, maior será a velocidade da reação enzimática para uma mesma concentração.Ponto de saturação: é quando cada enzima já está ocupada por um substrato.

Ativadores e Inibidores enzimáticos – existem substâncias cuja presença ativa ou inibe a enzima.

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Aminoácidos

aminoácido essencial é aquele que o organismo considerado (normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar mas é requerido para o seu funcionamento. O organismo humano é incapaz de sintetizar cerca de metade dos vinte aminoácidos comuns. Tem então de os obter através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas

Os aminoácidos não essenciais são também necessários para o funcionamento do organismo, mas podem ser sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos.

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Não essenciais alanina asparagina ácido aspártico cisteína* ácido glutâmico glutamina glicina prolina serina tirosina#

Essenciais arginina+ histidina isoleucina leucina lisina metionina fenilalanina treonina triptofano

valina*cisteína produzida só a partir doaminoácido essencial metionina;#tirosina produzida só a partir doaminoácido essencial fenilalanina;+arginina só necessária nas fasesde crescimento

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As Proteínas Ó gente no balanço das proteínas. Vamos cantar um pouquinho sobre esse composto que

abunda demais!Composto orgânico que é muito abundante,abunda sempre, abunda muito, abunda à toa.Com tanto abunda a gente acaba delirando, Acreditando a proteína é uma boa. Várias funções têm esses polipeptídios de dois processos eles aparecerãono núcleo começando com a transcrição no citoplasma acontece a tradução. Tem proteínas na formação de tecidos,nas cartilagens e também outras funções,colágeno e queratina são estruturais,como hormonal a insulina é demais. E na defesa aparecem anticorpos, respiração envolve a hemoglobina, Também nós vamos encontrar a proteínanas reações, catalisando como enzima. Toda enzima será sempre proteína, nem toda proteína é

sempre uma enzima. (Bis) Aminoácido é a sua menor parte e no carbono central estarão ligados um radical que varia de 1 a 20,carboxila, hidrogênio e amina.O aminoácido feito pelo organismo é conhecido como sendo natural,se o aminoácido tiver que ser ingerido,o aminoácido é chamado essencial.

São necessários para formar a proteínavários aminoácidos então ligados,que variando em ordem, tipo e quantidade,Já vão formando a proteína de verdade.A ligação peptídica aparece,ligando dois aminoácidos através a amina de um, carboxila do outro,na ligação perda de água acontece. Toda enzima... Pra proteína a estrutura é importantee alterações podem romper as ligaçõese talvez ela não atue como antes,temperatura e pH desnaturantes. Tem a primária, secundária e terciária ou linear, helicoidal e globular. Várias cadeias numa forma agrupadade quaternária a estrutura é chamada. E a enzima que também é proteínaaumenta a velocidade das reações,seu centro ativo se ligando ao substrato,abaixa a energia de ativação. Sistema chave-fechadura se combina e o substrato é encaixado numa enzima.E como exemplo, degradando proteína, a protease que também é uma enzima.Toda enzima... Olha aí, você viu que temos vários tipos de proteínas com várias funções.Fique ligado!