AMINOÁCIDOS

Prof. Marcelo Dias

Aminoácidos

• Unidade fundamental que compõem as proteínas.

• Molécula orgânica, contém: H, O , C e N unidos entre si de maneira característica.

• Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas

• Várias classificações: Destino no corpo, radical presente, carga elétrica predominante (pH fisiológico).

aas essenciais

• Aminoácidos não-essenciais: Síntese mais simples, o corpo produz. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.

• aas essenciais: tem que vir da dieta: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.

Isomeria dos aas

• Isomeria: Exceto glicina, os 20 aas que compõem todas as proteínas possuem centro quiral, carbono assimétrico.

• Logo podem ter isômeros, D e L• Somente os L-aminoácidos são constituintes

das proteínas

Aminoácidos

• Possuem partes: NH2 (amina), COOH (carboxila) hidrogênio, carbono alfa (todas partes se ligam a ele), e

um radical característico de cada aminoácido.

aas: carga elétrica

• aas possuem 2 grupos que podem sofrer protonação (adição de H) ou desprotonação (retirada de H):

• Depende pH

+ carregado

NeutroPonto isoelétrico - carregado

Ponto isoelétrico

• pH acido- Mais H+ predomina forma positivamente carregada (1). Em pH básico, há prevalência da forma negativamente carregada (3).

• A forma eletricamente neutra (2) só poderá existir, então, numa condição de pH intermediária. Afeta solubilidade proteica

Ponto isoelétrico

• Dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).

• São anfóteros.

aas: classificações

• Qto ao radical: Do ponto de vista tridimensional• Aminoácidos apolares: Apresentam radicais

hidrofóbicos, grupo com cadeia lateral apolar. Desse grupo fazem parte a alanina, a glicina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina.

Alanina

aas: classificações, qto ao radical

• Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar ligação de hidrogênio, grupo tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a cisteína, a glutamina, e a asparagina

aas: classificações, qto ao radical

• Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico.São hidrófilos

• Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos

aas: classificações, qto ao radical

• Aminoácidos polares básicos• Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a

Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.

aas: classificaçõesQuanto ao destino• Destino cetogênico: Qdo produto da quebra do

aa é intermediário do Ciclo de Krebs na forma de acetil coa dão origem a corpos cetônicos (produzido no fígado). mais evidente em diabéticos.

• Destino glicogênico: Qdo produto da quebra do aa vai para a via glicolítica.Os aas que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. Pois podem ser convertidos em glicose ou glicogênio.

Destino da quebra dos aas

Dos 20 aas:• leucina e a lisina são só cetogênicos• fenilalanina, triptofano, isoleucina e

tirosina são cetogênicos e glicogênicos.

• Os demais (14) são só glicogênicos. • Acetil Coa pode ser gerada a partir

da glicose.