LOSDIFERENTESNIVELESLOSDIFERENTESNIVELESDEESTRUCTURACIDEESTRUCTURACIÓNÓNDEDE

LASLASPROTEPROTEÍNASÍNAS

Conformacióndelasproteínas

•Conformacióndeunaproteína:Arregloespecialdesusátomosquedalugarasuarquitectura3Dcompleta.

Posibilidades conformacionales: Cualquier estado estructuralformado sin rompimiento de enlaces covalentes. Dependen de lasrotacionesdelosenlacessimplesdelesqueletopolipep6dico.

•Proteína naEva: Proteína en cualquiera de sus conformacionesfuncionales.

•Proteína desnaturalizada: Aquella que por efecto de agentesexternos (cambios en temperatura, pH, presencia de detergentes),pierde su conformación naBva, desplegándose y mostrando unaestructuraciónalazar,quedejadeserfuncional.

Losdiferentesnivelesdeestructuracióndelasproteínas

Estructuraprimaria

La ESTRUCTURA PRIMARIA deuna proteína está determinadaporsusecuenciadeaminoácidos(launióncovalenteentreellos).

Secuenciadeaadela

insulinabovinaEstructuraysecuenciadelaoxitocina

Fuerzasqueestabilizanyrigenlosnivelessuperioresdeestructuracióndelasproteínas

1. Fuerzas electrostáEcas. Interacciones iónicas, de Bpo dipolo‐dipolo (Vander Waals) y fuerzas de London. Estas dos úlBmas influyensignificaBvamenteenelplegamientodeunaproteína.

2. PuentesdeHidrógeno.Tienenunainfluenciaprincipalsobrelaestructurade las proteínas pues proporcionan una base estructural interna para sumodelodeplegamiento.AunquecadapuentedeHaportapocaenergíadeestabilización,sonmuchoslosenlacesqueseestablecenenunaproteína.

3. Interaccioneshidrofóbicas.DebidasalapreferenciaqueBenenlascadenasnopolaresdelosaminoácidosdeagruparseentreellasenunambientenopolar,contaldeconseguirquesuscontactosconelaguaseanmínimos.

4. Puentes disulfuro. Se forman cuando una proteína se pliega a suconformaciónnaBvaeintervienenenlaestabilizacióndesuestructura3D.

Estructurasecundaria

EsladisposiciónespaciallocaldelosátomosdeunesqueletopolipepSdico.LosprincipalesmoBvosestructuralespresentesenunaproteínason:

1.Hélicesalfa(α)2.Hojasbeta(β)3.Girosβ

DiagramadeRamachandran

RepresentaciónenlaquegraficanφcontraΨ. Muestra las combinaciones que sonestéricamenteposiblesyquerepresentanlassubclasesdeestructurassecundarias.

Estructurasecundaria:HÉLICESALFA

•Estructurahekicoidalde3.6aaporvuelta(5.4A)•ElOdelcarboniloseuneporpuentedeHalgrupoN‐H,cada4residuosdelacadena.•LospuentesdeHsonintracatenarios.

Estabilidaddelashélicesα

‐Lashélicesdextrógirassonlasmásestables.

‐NopuedenestarjuntosresiduoscargadosoaromáBcos.

‐Los puentes de H estánenlamismadirecciónalolargodeleje.

‐Pro y Gly impiden laformacióndelashélices

‐Cada enlace pepSdico yla hélice completa, Beneunmomentodipolar.

Estructurasecundaria:HOJASPLEGADASBETA

•Cadena del polipépBdo casitotalmenteextendida.•SonestabilizadasporenlacesdeHintraointercatenarios.•Pueden ser paralelas oanBparalelas(másestables).

HojabetaanEparalela

Girobeta(vueltaenhorquilla)

•PermitequelaproteínainviertaladireccióndesucadenapolipepSdica.•EsunpuentedeHentreelOdelcarboniloconelHdelaamida,separadospor3posiciones.Involucra4residuosaminoácidos.•ProlinayGlicinasonlosaaquemáscomúnmenteseencuentran.

EstructurasupersecundariaomoEvosdelas

proteínas

MoEvosestructuralesdealgunasproteínas(estructurassupersecundarias)

CarboxipepEdasaAbovina.Tieneunahojaβde8cadenas.

TriosaFosfatoIsomerasa.Tieneunahojaβparalelade8cadenas.Barrilβ.

Estructuraterciaria

Se refiere a la estructura tridimensional del polipépBdocompleto.Esteniveldeestructurasepresentacuandosepliegan las cadenaspolipeptídicasdeunaproteínaparaadquirirunaformamáscompacta(globular).

Estructuracuaternaria

Se refiere a la disposición espacial de las diferentessubunidades de una proteína. Las subunidades seasocian mediante interacciones no covalentes o porpuentesdisulfuro.

Lasproteínassecomponendeunaomáscadenaspolipep^dicas

ProteínasMoléculascompuestasdeunaomáscadenas

polipepSdicas

Unacadena

Másdeunacadena

Monoméricas MulBméricas*

HomomulBméricas HeteromulBméricas

UnsoloBpodecadena Diferentes

Bposdecadena*Cadacadena

esllamadasubunidad.

LosdiferentesnivelesdeestructuracióndelaHemoglobina(Hb):unaproteínaheterotetraméricaα2β2