Metabolismo dos AminoácidosAlém de serem constituintes das proteínas os aminoácidos são percursores dos outros compostos azotados, fornecendo quer o seu azoto,quer os seus carbonos

TRANSAMINAÇÃO => reacção fundamental do metabolismo dos aminoácidos que consiste na transferência reversível do grupo amina de um aminoácidos para um alfa cetoácido sem libertação de NH3

Transaminases estão universalmente distribuídas encontrando-se nas bactérias, plantas e animais

Glutamato-transaminase => ácido glutâmico => principal dador de grupos amina e participa em 2 reacções importantes que originam:

- ácido aspártico

- alanina (em junção com ácido pirúvico)

DescarboxilaçãoA mesma coenzima ou seja a fosfato de piridoxal (PLP) participa em diversas reacções importantes dos aminoácidos => Transaminação; Descarboxilação e modificação da cadeia lateral

Não sendo sintetizado nos organismos vegetais=> Vit B6

Catalizada por descarboxilases presentes nos microorganismos e nos tecidos animais (plantas não as precisam por serem capazes de sintetizar todos os seus aminoácidos) => forma-se um composto intermédio (base deSchiff) entre a coenzima e o substrato aminoácido

DesaminaçãoPode ocorrer por um processo geral – desaminação oxidante – ou por processos particulares e específicos de determinados aminoácidos

Serina, treonina e cisteína (desaminadas directamente) => podem ser convertidos directamente em amoníaco

Por desaminação forma-seo ácido pirúvico

Outro produto final da desaminaçãopara além do amoníaco é o ácido alfa-Cetobutírico => aminocatenona=> ácido pirúvico

Desaminaçãodirecta da serina e cisteína

Desaminação reversível do ácido aspártico

Processo particular de desaminação porque para além da conversão deácido aspártico em ácido fumárico permite a fixação de NH3 num composto orgânico

Ponto de entrada no ciclo de Krebs de metade dos átomos de carbono da tirosina e da fenilalanina

Desaminação oxidanteFenómeno irreversível que decorre em várias etapas:

1º desidrogenação (aminoácido => iminoácido)2º redução FAD a FADH23º hidrolização em alfa cetoácido e amoníaco

Desaminação oxidante do ácido glutâmico e formação de amoníaco

O ácido glutâmico é desaminado por uma enzima com NAD ou NADP, conforme os organismos, que cataliza a reacção reversível

Esta interconversão entre ácido glutâmico e o ácido alfa-cetoglutárico por desaminação oxidante ou por aminação redutora constitui um importante ponto de contacto entre metabolismos glucídico e proteico

Catabolismo – Destino do grupo aminaOs aminoácidos que os organismos não utilizam na biossíntese dasproteínas ou de outras biomoléculas => combustível metabólico

Uma grande parte desses grupos amina é convertida, nos vertebrados, em ureia

Em todos os organismos o esqueleto carbonado resultante da desaminaçãoé transformado em acetil-coA, acetoacetil-coA, ácido pirúvico, ou em intermediários do Ciclo de Krebs

O amoníaco resultante da degradação dos aminoácidos e que não é utilizado na biossíntese de compostos azotados vais ser excretado na forma de NH4 (em muitos animais aquáticos), na forma de ácido úrico(aves e répteis terrestres) e na forma de ureia (maior parte dos mamíferos terrestres)

Ciclo da Ureia, ureogénese ou ciclo de Krebs-Henseleit

A ornitina é o transportador dos átomos de azoto e de carbono no ciclo

A arginina é o percursor imediato da ureia, sendo hidrolisada pela arginase

Síntese da arginina a partir da ornitina

1ª etapa – formação da citrulina

2ª etapa – Condensação da citrulina com o ácido aspártico

3ª etapa – ácido arginosuccínico cinde-se em arginina e ácido fumárico

O ácido oxalacético(oxaloacetato) pode seguir 3 vias:- ser transaminado a ácido aspártico;- ser convertido em glucose pela via da neoglucogénese;- condensar-se com o acetil-coA e formar ácido cítrico.

Todas estas reacções têm lugar na matriz mitocondrial