PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS• SÃO COMPOSTOS ORGÂNICOS FORMADOS POR ÁTOMOS DE:
• AS PROTEÍNAS SÃO O COMPONENTE CELULAR MAIS ABUNDANTE.
• SÃO AS MOLÉCULAS MAIS DIVERSIFICADAS QUANTO A FORMA E FUNÇÃO.
• PARTICIPAM DE QUASE TODOS OS PROCESSOS BIOLÓGICOS.
• DESEMPENHAM FUNÇÕES ESTRUTURAIS E DINÂMICAS.
• FUNÇÕES ESTRUTURAIS:
Formam componentes do esqueleto celular e de estruturas de sustentação.
EX.: COLÁGENO E ELASTINA.
• FUNÇÕES DINÂMICAS: ENZIMAS (proteína que participa de processos
biológicos) – CATALISAM AS MILHARES DE REAÇÕES QUÍMICAS QUE OCORREM NOS ORGANISMOS.
AS PROTEÍNAS TRANSPORTAM MOLÉCULAS transporte de oxigênio, no sangue, ocorre através da HEMOGLOBINA (proteína).
O transporte de oxigênio, no músculo, ocorre através da MIOGLOBINA (proteína).
OS MECANISMOS DE DEFESA (SISTEMA IMUNOLÓGICO) INCLUEM DIVERSAS PROTEÍNAS QUE ATUAM NO COMBATE A INFECÇÕES BACTERIANAS E VIRAIS. EX.: ANTICORPOS.
ATUAM NO CONTROLE DO METABOLISMO, DEVIDO A SUA AÇÃO HORMONAL. EX.: INSULINA, HORMÔNIO PROTEICO QUE TEM A FUNÇÃO DE FAZER A GLICOSE ENTRAR NAS CÉLULAS.
SÃO RESPONSÁVEIS PELOS MECANISMOS CONTRÁTEIS, QUE ATUAM NA CONTRAÇÃO MUSCULAR. EX.: ACTINA E MIOSINA.
ATÉ MESMO A ATIVIDADE DOS GENES É CONTROLADA PELAS PROTEÍNAS.
• AS PROTEÍNAS SÃO SINTETIZADAS (produzidas, criadas) A PARTIR DE 20 MONÔMEROS DIFERENTES:
OS AMINOÁCIDOS
• PROTEÍNAS SÃO MOLÉCULAS FORMADAS POR DEZENAS, CENTENAS OU MILHARES DE MOLÉCULAS DE AMINOÁCIDOS.
MONÔMEROS – SÃO PEQUENAS MOLÉCULAS
POLÍMEROS – SÃO MACROMOLÉCULAS
• FÓRMULA GERAL DE UM AMINOÁCIDO
Cα
H
R
COOHNH2
GRUPO CARBOXILA
GRUPO AMINA
Cα
H
H
COOHNH2
GLICINA
Cα
H
C
COOHNH2
HH
SH
CISTEÍNA
• NAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS, UM AMINOÁCIDO SE LIGA A OUTRO AMINOÁCIDO VIZINHO ATRAVÉS DE LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.
Cα
H
R1 CO OH
NH2
Cα
H
R2 CO OH
H N H
+H 2O
C
H
R1 C
NH2
C
H
R2
COOH
O
N
H
DIPEPTÍDIO - 2 aminoácidosTRIPEPTÍDIO - 3 aminoácidosTETRAPEPTÍDIO - 4 aminoácidostambém,OLIGOPEPTÍDIO – oligo = poucoPOLIPEPTÍDIO – poli = muito
Ligação Peptídica
• A ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DA PROTEÍNA É RESULTADO DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS ENTRE OS AMINOÁCIDOS.
A ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DA PROTEÍNA PODE SER DE 4 TIPOS:
PRIMÁRIA
SECUNDÁRIA
TERCEÁRIA
QUARTENÁRIA
PRIMÁRIA – É A ESTRUTURA SIMPLES, QUE LEMBRA UM COLAR.
AMINOÁCIDO
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
SECUNDÁRIA – É A ESTRUTURA ONDE OCORRE UM ENROLAMENTO HELICOIDAL (comparável a um fio de telefone) α-hélice.
TERCEÁRIA – A ESTRUTURA SECUNDÁRIA SE ENROLA-SE SOBRE SI MESMA.
QUARTENÁRIA – DESCREVE A ASSOCIAÇÃO DE DUAS OU MAIS CADEIAS PEPTÍDICAS.
• AS PROTEÍNAS PODEM SOFRER DESNATURAÇÃO temperatura, grau de acidez, concentração de saias e a polaridade podem destruir a forma tridimensional da proteína, fazendo com que as moléculas se desenrolem modificando a configuração original.
RENATURAÇÃO – algumas proteínas podem voltar ao seu estado quartanário.
ENZIMAS• SÃO PROTEÍNAS QUE PARTICIPAM DE POCESSOS BIOLÓGICOS• SÃO CATALISADORES BIOLÓGICOS• AS ENZIMAS TEM ATUAÇÕES ESPECÍFICAS
• NOMENCLATURA DAS ENZIMAS:
NOME DO SUBSTRATO + O SUFIXO ASE
PROTEASES – enzima que digere proteínaLIPASES – digere lipídiosLACTASE – quebra a lactose em galactose e glicose
• A TEMPERATURA É UM FATOR IMPORTANTE NA ATIVIDADE DAS ENZIMAS a maioria das enzimas humanas tem sua temperatura ótima entre 35 °c e 40 °c
• O GRAU DE ACIDEZ DO MEIO, OU pH É OUTRO FATOR QUE AFETA A ATIVIDADE ENZIMÁTICAenzimas que atuam em nosso estômago funcionam em valores de pH fortemente ácido (em torno de 2), condições em que a maioria de outras enzimas deixam de funcionar
Bibliografia
MARZZOCO, Anita & TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. 2. ed. Rio de Janeiro (RJ): Guanabara Koogan.
WIKIPÉDIA, a enciclopédia livre. http://pt.wikipedia.org
AMABIS, José Mariano & MARTHO, Gilberto Rodrigues. Biologia das células, volume 1. 3ª edição. São Paulo: Moderna, 2010.
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