ÁGUA E SUAS PROPRIEDADES

Polaridade da Água

Molécula da Água forma um dipólo elétrico

Região negativa próximo ao oxigênio e positiva próximo ao Hidrogênio

ÁGUA É POLAR

Pontes de Hidrogênio

Interação entre átomos muito eletronegativos e o Hidrogênio

Isso confere as propriedades:

Alto calor específico (capacidade Térmica) Alta temperatura de vaporização e baixa

temperatura de solidificação

Atuação como Isolante térmico

Bebês agasalhadinhos

*_*

Menor densidade quando sólida do que líquida

Água líquida

3-4 PontesÁgua sólida

4 Pontes

Lagos congelados

Grande coesão e adesão Alta tensão superficial Moléculas na superfície

são puxadas para dentro, ocupando o mínimo espaço possível

http://www.youtube.com/watch?v=VoQ0DQpwwHU

Solvente Universal Dissolve moléculas

polares e íons negativos e positivos (cátion e ânion) devido ao dipolo elétrico

CARBOIDRATOS

Moleculas compostas por atomos de carbono, hidrogenio e oxigenio

Fonte primária de energia para a célula Atuam também como reserva de

energia ou moléculas estruturais

Estrutura molecular (CnH2O)n Caracterizados por

um grupo aldeido ou um grupo cetona

Uma hidroxila por carbono

Classificação

Quanto ao radical terminal – Aldose e cetose

Quanto a isomeria - Dextrogira e levogira Quanto a complexidade - monossacarideos,

dissacarideos e polissacarideos

Quanto ao numero de carbonos - Triose, Pentose e Hexose

Monossacarideos Carboidratos "simples" Atuam como fonte de energia Se encontram na forma de anel em solução

Pentoses

Oligossacarideos União de dois ou mais

monossacarideos por ligação glicosídica

Dissacarideos são mais importantes

Lactose (Glicose + Galactose), sacarose (glicose +Frutose), maltose (Glicose + Glicose

Polissacarideos

Grandes cadeias de monossacarídeos unidas

Homopolissacarideos ou Heteropolissacarideos Ramificados ou Lineares

Atuam como molecula de reserva energetica e estrutural

Glicogenio e amido (reserva) Celulose e quitina

LIPÍDIOS

Compostos derivados de Hidrocarbonetos

Hidrofóbicos Solúvel em Solventes

orgânicos como álcool Atuam como fonte

reserva de energia, molécula estrutural, isolante térmico e mensageiros químicos

Ácidos Graxos Forma mais simples do

lipídio Decomposto para

obtenção de energia Saturados e Insaturados

(Poli ou Mono) Gorduras Cis e Trans Linearidade do Ácido

Graxo influi nas características físico-químicas das moléculas

Gorduras ou Ceras Óleos

Sólidas a Temperatura ambiente

Rico em ácidos graxos saturados

Líquidos a temperatura ambiente

Rico em ácidos graxos insaturados

Tipos de LipídiosTriglicerídeo

Conjugados de Ácidos graxos e uma molécula de glicerol, formando triglicerídeos

Reserva de Energia

Fosfolipídios

Glicerídeo com um fosfato no lugar de um acido graxo

Componente estrutural das membranas plasmáticas

Esteróides

Quatro anéis carbônicos ligados a um radical

Componente estrutural das membranas plasmáticas

Precursor de Hormônios, Vitaminas, Pigmentos

Colesterol HDL (Bom) e LDL (Ruim)

PROTEINAS

Aminoácidos Aminoácidos são moléculas orgânicas

formadas por um radical ligado a um acido carboxílico e a uma amina

Em humanos, podem ser encontrados naturalmente 21 aminoácidos.

Carga dos aminoácidos Devido a possibilidade de ionização das

cadeias laterais, os aminoácidos apresentam cargas diferentes em diferentes Phs.

Dependendo do potencial de ionização do radical, o aminoácido recebe diferentes classificações

Apolares – Sem radical ionizável

Polares neutros – Radical neutro em PH 7

Polares Ácidos – Radical negativo em PH 7

Polares básicos – Radical positivo em PH 7

Diferentes aminoácidos podem se unir através de uma ligação chamada ligação peptídica, entre um grupo carboxílico e um grupo amina

• A união de vários aminoácidos dão origem as proteínas

Proteínas

Compostos formados por um ou mais polipeptideos

Presentes em todos os processos celulares

Desempenham função estrutural, metabólica, resposta imune, sinalização celular, entre outros

Hemoglobina Proteína presente em hemácias e que carrega o

oxigênio dissolvido no sangue Formada pela união de 4 polipeptideos: 2 cadeias alfa

e duas cadeias beta Cada cadeia se assemelha a estrutura da mioglobina

Estrutura Primária Sequência de aminoácidos

de uma proteína Na Hemoglobina, a troca

de um ácido glutâmico por uma valina na sexta posição causa a anemia falciforme

As interações entre esses aminoácidos proporcionam o enovelamento da proteína

Estrutura Secundária Estruturas formadas pelas

interações entre os resíduos de aminoácidos da proteína

Alfa-hélice e Folha-beta

Estrutura Terciária Estrutura caracterizada

pela organização das diferentes estruturas secundárias existentes em uma cadeia peptidica

Associada a estrutura terciária, podem existir grupos de origem não protéica chamados grupos prostéticos

Na cadeia da mioglobina existe uma molécula associada chamada grupo Heme, que é quem captura o oxigênio.

Estrutura Quaternária Conjunto formado por várias unidades

terciárias que formam determinada proteína.

Residuos de aminoacidos hidrofóbicos são mais comuns no exterior da proteína do que no interior

´De forma simplificada, proteínas podem ser classificadas como globulares (hemoglobina ou fibrosas (colageno)

Proteínas estruturais geralmente são fibrosas

Todos os fatores que alteram o equilibrio atrativo dos residuos de aminoacidos, são passíveis de alterar a estrutura da proteína

Outras caracteristicas Estruturais

Enzimas Enzimas são proteínas que tem atividade catalítica Catálise = capacidade de alterar a velocidade de

uma reação quimica Enzimas se ligam a substancias especificas

(substratos) e os modificam, podendo clivar, alterar a estrutura ou uni-las

Local de ligação do substrato a enzima se chama sitio ativo

Chave fechadura = NÃO Processo enzimático envolve mudança conformacional

da enzima durante todo o processo

A capacidade de catalise da enzima se dá pois ela diminui a energia de ativação necessária para desencadear determinada reação química

Para obter tais níveis de energia (ou facilitar a obtenção), as vezes são necessários substratos extras para a reação: Os cofatores.

Cofatores e Co-Enzimas são grupos não protéicos acopláveis necessários ao funcionamento da enzima;

Co-fatores são necessários para o ínicio da catálise e permanecem conectados a enzima durante todo o processo enzimático; Exemplo: Íons metálicos

Co-Enzimas são necessárias em apenas algum passo da atividade enzimática e se desligam da enzima quando realizam sua função; Exemplos: ATP, NADH, Vitaminas e seus derivados.

Inibição da atividade Enzimatica

Cada enzima possui um ótimo fisiológico próprio.

Qualquer fator passivel de alterar a estrutura da enzima pode inibir a sua atividade.

PH Temperatura Salinidade Concentração

Além dos fatores naturais, a atividade enzimatica também pode ser inibida por outras moléculas.

Inibidores competitivos – moléculas que tem afinidade pelo sitio ativo da enzima e competem com o substrato pelo sitio ativo. Podem ser reversiveis ou irreversiveis

Inibidores não competitivos – Moléculas que se ligam a um sitio próprio (sitio de inibição) e induzem mudanças no sitio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato

Na maioria dos casos, o funcionamento enzimático não está condicionado a somente a sua ativação ou a sua inibição.

Alosteria se caracteriza como uma regulação por ajuste fino da atividade enzimática, ou seja, diminuindo ou aumentando a sua ação;

Quando um efetor se liga ao sítio alostérico de uma enzima, a sua afinidade com o substrato pode aumentar ou inibir (Efetores alostéricos positivos ou negativos)

A atividade enzimática é caracterizada pela concentração do substrato e velocidade máxima da reação

ÁCIDOS NUCLEICOS

Macromoléculas formadas pela polimerização de

nucleotídeos DNA e RNA

Armazenam e transmitem informações genéticas e

direcionam a síntese proteica

Apresentam carga elétrica negativa

Nucleotídeos Moléculas formadas

por uma base nitrogenada, uma pentose e um ou

mais grupos fosfato.

Além de serem componentes dos ácidos nucleicos, também atuam

como sinalizador celular, co-fatores e molécula

energética.

Pareamento dos nucleotídeos Uma base pirimidínica pareia com uma

base purínica Número de pontes de hidrogênio ditam

a força da ligação

Polimerização dos nucleotídeos

A ligação entre os nucleotídeos é uma ligação fosfodiéster que ocorre sempre entre o fosfato ligado ao carbono 5 de uma pentose com a hidroxila ligada ao carbono 3 de outro;

Ligação 5’ – 3’ O DNA E O RNA

SEMPRE VÃO SER “LIDOS” NO

SENTIDO

5’ -> 3’

DNA Dupla-Hélice dextrógira

(voltada para a direita) Fita dupla pareada de forma

antiparalela Pentose é a desoxirribose

( sem a Hidroxila no carbono 4)

A cada volta, a fita apresenta um sulco menor e outro maior, nos quais proteínas podem interagir

Encontrado no Núcleo ou na Mitocôndria

Além dessa forma linear, o DNA pode existir também na forma circular, chamada plasmídeo

O DNA bacteriano é todo na forma de plasmídeo

Essa forma possibilita a troca genética entre diferentes bactérias, visto que elas podem incorporar plasmídeos “estrangeiros” e expressar os genes incluídos neles

Como o DNA está sempre pareado, a proporção de adenina, timina, citosina e guanina é fixa.

Adenina = Timina Citosina = Guanina

A proporção entre C-G e A-T vai influir também na força do pareamento entre as fitas e, consequentemente na compactação do DNA.

Compactação do DNA O Genoma humano (conjunto

integral de DNA humano) é dividido em 23 cromossomos.

No total, os 23 cromossomos constituem um quantitativo de 3.2 bilhões de pares de bases.

Além disso, cada célula possui duas cópias de cada cromossomo

Se fosse esticada, todo os 23 cromossomos mediriam 1,80m!!

Ou melhor... 3,60m contando as duas cópias do genoma! Como tudo isso cabe num núcleo celular de 6μm????

O DNA apresenta 3 níveis de compactação:

1. Nucleossomos – Complexos proteicos onde a fita de DNA se enrola

2. Fibra de Cromatina – O complexo de DNA e nucleossomos se enrola formando uma solenóide

3. Cromossomo – Cromatina se associa a um complexo proteico chamado arcabouço.

O cromossomo 1, por exemplo, passa a medir cerca de 6μm.

Ainda assim, a compactação como cromossomo só ocorre durante a divisão celular.

Em qualquer outro momento, a cromatina simplesmente se emaranha no interior do núcleo celular, sendo o motivo pelo qual ele é visto bem denso durante uma microscopia.

RNA Hélice simples (voltada para a

direita) Pentose é a ribose ( com a

Hidroxila no carbono 4) Uracila substitui a timina A presença da hidroxila (ausente

na desoxirribose) deixa esse ácido nucleico com uma reatividade alta.

A ausência de sulcos menores também possibilita a interação com proteínas.

Apesar de ser estável na forma de fita simples, o RNA pode parear com outros ácidos nucleicos ou consigo mesmo

Essa possibilidade de enovelamento pode gerar a possibilidade de atividade catalítica, como nos RNAs ribossomais que dirigem a síntese de proteína.

Devido a diversidade de funções, existem RNAs de diversos tipos:

mRNA (mensageiro) – Transmite a informação contida no DNA

tRNA (transportador) – Transporta aminoácidos durante a síntese proteica

rRNA (ribossomal) - Forma partes do ribossomo

miRNA (micro), snRNA e siRNA (interferência) – Atuam como reguladores da transcrição e proteção a ácidos nucleicos desconhecidos

Diferenças entre DNA e RNA

Característica DNA RNA

Forma Dupla-Hélice Hélice simples

Pentose Desoxirribose Ribose

Nucleotídeos A – T / C – G A – U / C – G

Local Núcleo e Mitocôndria Núcleo e Citoplasma

Função Molde Mensageiro e outros

Reatividade Baixa Alta

Toda a informação necessária para o funcionamento do nosso corpo está contido no nosso genoma.

Esse genoma pode ser único (célula haplóide) ou estar copiado no núcleo celular (célula diplóide, triplóide, etc.)

O genoma é constituído de cromossomos. Nos seres humanos são encontrados 46: 44 autossomos e 2 sexuais (X e Y)

Código Genético

Analisando o cromossomo, são encontrados regiões gênicas e intergênicas.

Nas regiões gênicas se encontram os genes, que são sequências de DNA que codificam proteínas.

Nas regiões intergênicas estão sequências que não codificam nada, geradas por falhas na replicação ou por genes desativados, ou que são elementos regulatórios

Nos genes, existem 3 regiões principais: o Promotor, os íntrons e os éxons.

O promotor é uma sequência que sinaliza onde está o começo de um gene;

Os éxons são as regiões que codificam os aminoácidos presentes na proteína codificada pelo gene.

Os íntrons são regiões que, apesar de estarem no interior do gene, não fazem parte da proteína codificada

Para a síntese da proteína referente a um gene qualquer, a sequência referente a esse gene no genoma é transcrito em uma molécula de mRNA com a polaridade inversa (questão 5’ -> 3’).

Em seguida, o mRNA é processado para retirada dos introns e levado para o citoplasma, onde a síntese proteica é realizada.

A tradução do mRNA se dá através da “leitura” dele pelo ribossomo através de códons (Sequências de três nucleotídeos que codificam um aminoácido)

As regras correspondentes aos códons estão incluídas no código genético

O Código genético se caracteriza pela Universalidade (serve para todos os seres vivos), Redundância (Vários códons para o mesmo aminoácido) e Não ambiguidade (Apenas um aminoácido para cada códon).

Alguns códons são especiais: Stop-códons ou códons de

terminação(UAA, UAG e UGA) indicam o final da proteína

AUG sinaliza para metionina e é de forma geral um indicador do inicio da proteína, sendo chamado de códon iniciador

 

O pareamento dos nucleotídeos também caracteriza o genoma;

De forma geral, é mais comum de se encontrar pares C-G em maior proporção nas regiões intergenicas ou de introns.

O contrário também acontece de modo que regiões ativamente transcritos são mais ricas em A-T.

De forma semelhante, nucleossomos são mais encontrados em regiões chamadas heterocromatina, que possuem pouca importância transcricional.

Regiões ativamente transcritas são chamadas de Eucromatina

De fato, essa diferença no nivel de compactação do genoma pode ter implicações importantes.

A epigenética estuda os padrões de metilação e acetilação do DNA. Dependendo desses padrões, determinadas regiões do genoma podem ser mais ativas ou menos ativas, influindo no nosso metabolismo.

A importância desses padrões é ainda mais evidente devido a descoberta de que tais padrões são hereditários até certo nível.