EXPERIMENTO DE CARAMELIZAO EM MEIO CIDO E MEIO BSICO

CENTRO FEDERAL DE EDUCAO TECNOLOGICA DO RIO GRANDE DO NORTE

DEPARTAMENTO DE ALIMENTOSCURSO EM TCNICO DE ALIMENTOS

DISCIPLINA DE BIOQUMICA DE ALIMENTOSDETERMINAO DA ATIVIDADE DA PEROXIDASE CURRAIS NOVOS -RN

FEVEREIRO/2007KLEISON JOS M. LEOPOLDINODETERMINAO DA ATIVIDADE DA PEROXIDASE Relatrio para obteno da

nota parcial do 2 bimestre na

disciplina de Bioqumica.

CURRAIS NOVOS -RN

FEVEREIRO/20071. FINALIDADE

A prtica realizada teve como finalidade a determinao da atividade da peroxidase, bem como a observao do tempo necessrio para a desativao da mesma, ou seja, determinar o tempo necessrio para que no ocorra o escurecimento.2. INTRODUO

As peroxidases so um grupo de enzimas oxirredutases que oxidam substratos orgnicos, tendo o perxido de hidrognio como molcula aceitadora de electres. A reao denominada peroxidao, sendo descrita pela equao:Xreduzida + H2O2 Xoxidada + H2O

em que X a molcula que sofre peroxidao.

Nos processos industriais podemos inativar as enzimas por um processo chamado branqueamento, antes do processamento do alimento pela inativao da enzima peroxidase. .......... A enzima peroxidase considerada uma das enzimas mais termorresistentes, na maioria dos casos, necessrio um branqueamento entre 90-100C/3,0 minutos para destru-la (Arajo, 1999). Dessa forma, mediante a atividade dessa enzima observada nas razes branqueadas pode-se afirmar se o tempo de exposio ao calor foi ou no suficiente para sua inativao total. ......... As peroxidases tm um papel importante na desintoxicao celular ao eliminar o perxido de hidrognio, que uma espcie reativa de oxignio. Os substratos das peroxidases so de natureza bastante diversa, incluindo-se protenas como o citocromo c, pptidos como a glutationa, pequenas molculas como o NADPH e cidos gordos. A catalase, enzima que catalisa a dismutao do perxido de hidrognio, tambm uma peroxidase. A glutationa peroxidase oxida a glutationa; esta molcula, um tripptido na forma reduzida, dimeriza quando oxidada, atravs da formao de ligaes dissulfureto entre dois pptidos. As peroxidases de cidos gordos so encontradas em plantas superiores e catalisam a peroxidao de cidos gordos de cadeia longa.

As peroxidases esto presentes em diversos alimentos tanto de origem animal como vegetal, entre os vegetais que apresentam essa enzima podemos citar: macaxeira,inhame, banana, batata inglesa e doce. Nesse sentido, o presente trabalho avalia o tempo necessrio a inativao da enzima peroxidase, por ao trmica, uma vez que, a mesma pode servir como parmetro no escurecimento enzimtico na batata inglesa (Solanum tuberosum), batata doce (Ipomoea batatas), inhame (Alocasia macrohiza) e macaxeira (Manihot esculenta). 3. MATERIAIS E MTODOS

Com intuito de avaliar o tempo de inativao da peroxidase sob ao trmica, foram preparadas quatro amostras, no Laboratrio de Alimentos no Campus Central do CEFET de Currais Novos-RN, nas razes tuberosas citadas anteriormente ficando o Alocasia macrohiza (Inhame) responsvel por nosso grupo.

Para a realizao do experimento foram cortadas as amostras em cinco rodelas com aproximadamente um centmetro de largura, sendo colocadas em bqueres com gua em ebulio (100C). Do qual foi retirado uma amostra (rodela) a cada minuto das quatro razes tuberosas e imergindo, em seguida, a gua fria. A cada amostra retirada pingou-se sobre elas de duas a trs gotas de corante (RA e RB) para determinar a presena funcional da enzima peroxidase.

A determinao qualitativa da peroxidase sob ao trmica das referidas razes tuberosas foram determinados mediante presena da colorao do corante RA e RB sobre a enzima funcional em questo nas quatro amostras nos respectivos tempos de um a cinco minutos sobre ao trmica.4. RESULTADOS E DISCUSSES

De acordo com o experimento realizado com as diversas amostras, observou-se o seguinte quadro (ver TABELA 1). TABELA1. Valores mdios da perda funcional da enzima peroxidase sob ao trmica.Matria Prima Colorao no

tempo

1 (um) minuto

Colorao no tempo

2 (dois) minuto

Colorao no tempo

3 (trs) minuto

Colorao no tempo

4 (quatro) minuto

Colorao no tempo

5 (cinco) minuto

Batata inglesa Presente PresentePresenteAusente Ausente

Batata docePresentePresenteAusente Ausente Ausente

Macaxeira

PresenteAusenteAusenteAusenteAusente

No vegetal que analisamos (Inhame), os valores foram os seguintes:

Matria PrimaColorao no

tempo

1 (um) minuto

Colorao no tempo

2 (dois) minuto

Colorao no tempo

3 (trs) minuto

Colorao no tempo

4 (quatro) minuto

Colorao no tempo

5 (cinco) minuto

Inhame

PresentePresentePresenteAusente Ausente

Nas razes tuberosas analisados, observamos que a Macaxeira (Manihot esculenta) teve o menor tempo de inativao da peroxidase (dois minutos), nesse mesmo raciocnio constata-se que a batata inglesa (Solanum tuberosum) e o Inhame (Alocasia macrohiza) apresentaram os maiores tempos para inativao da enzima em questo (quatro minutos). Nenhumas das quatro amostras apresentaram presena funcional da peroxidase ao fim dos quatro e cinco minutos, o que determina que qualquer tempo superior a esses de tratamento trmico, a fim de inibir o escurecimento enzimtico, sobre esses tipos de razes tuberosas desnecessrio (Arajo, 1999). Qualquer tempo superior entre trs e quatro minutos determinar, apenas, aumento do custo na produo.

5. CONCLUSONo decorrer do perodo de inativao da peroxidase por ao trmica nas amostras houve diferena significativa entre as quatro amostras, j que a inativao da peroxidase na macaxeira em relao a batata inglesa e o inhame correspondeu a um aumento de 100% no tempo para sua completa inativao. O tempo para que ocorra um escurecimento enzimtico do inhame e da batata inglesa e, por conseqncia, queda de seu valor comercial cerca de metade do tempo para a macaxeira considerando o tempo de dois minutos de tratamento trmico. Para que o tempo til de vida de prateleira, sem que haja queda do valor comercial, seja satisfatrio devem-se manter essas razes tuberosas sobre um tratamento trmico superior a 90-100C por trs minutos, pelo menos; Uma vez que, o tempo de exposio de quatro minutos de todas as razes tuberosas foi efetivo na inativao da atividade da peroxidase.6. REFERENCIA

ARAJO, J. M. A. Qumica de alimentos: teoria e prtica.

2. ed. Viosa: UFV, 1999. 416 p.

WIKIPEDIA - enciclopdia livre. Disponvel na internet em :

http://pt.wikipedia.org/wiki/Peroxidase