Mecanismos de Catálise Enzimática Leitura sugerida Biochemistry Voet & Voet – 3ª edição Capítulo 15 (páginas 496-514) Structure and Mechanism in Protein Science Fersht, A. - 1999 Capítulo 2 (partes A e B)

Wolfenden & Snider. Acc. Chem. Res. 2001, 34, 938-945

E + S ES ESǂ E + P

Arantes G.M. (2008). Química Nova 31, 377-383

Nota-se que a redução da barreira DGǂ é o principal ponto para catálise

O estado de transição frequentemente apresenta porções com carga parcial

Catálise Eletrostática – Ligação/Estabilização do estado de transição

Warshel, A. (1998) J. Biol. Chem. 273, 27035

Lisozima Sítio ativo

Monossacarídeo “distorcido”. Conformação de meia-cadeira

Estas interações ajudam a estabilizar ESǂ

Catálise ácida

Catálise básica

Catálise covalente

Ligações de hidrogênio estabilizam o estado de transição.

E + S

ES

ES‡

E + P

DG‡

Teoria do Estado de Transição aplicada à reações enzimáticas

No caso da reação enzimática equivalem a E, S e ESǂ

No caso da reação enzimática esta constante de velocidade equivale ao kcat/Km, como visto acima

I

II

Substituindo II em I

E + S

ES

ES‡

E + P

DGE‡

E + S‡

DGN‡