Sacarose

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SacaroseAlerta sobre risco à saúde

Nome IUPAC

2-[3,4-dihidroxi-2,5-bis(hidroximetil)tetrahidrofuran-2-il]oxi-6-(hidroximetil)oxano-3,4,5-triol

Outros nomes

α-D-Glucopiranosideo, β-D-fructofuranosil, açúcar de mesa

Identificadores

Número CAS

57-50-1

PubChem 1115

Número RTECS

WN6500000

SMILES  [Expandir]

Propriedades

Fórmula química

C12H22O11

Massa molar 342.24 g mol-1

Aparência cristais brancos

Densidade 1,57 g/cm3 (30 °C)[1]

Ponto de fusão 160–192 °C (decompõe-se)[1]

Solubilidade em água

1970 g·l-1 a 20.0 °C [1]

Riscos associados

Principais riscosassociados

Combustible

NFPA 704110 

Frases R -

Frases S -

Ponto de fulgor

N/A

Compostos relacionados

Dissacarídeos relacionados

Lactose (glicose + galactose)

Compostos relacionados

GlicoseFrutose

Excepto onde denotado, os dados referem-se a

materiais sob condições PTNReferências e avisos gerais sobre esta caixa.

Alerta sobre risco à saúde.

A sacarose (C12H22O11), também conhecida como açúcar de mesa, é um tipo de glícido formado por uma molécula de glicose e uma de frutose produzida pela planta ao realizar o processo de fotossíntese. O amido, ao ser digerido, nunca passa a ser sacarose — ele passa sempre a ser maltose.

Maltose

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MaltoseAlerta sobre risco à saúde

Outros nomes4-O-α-D-Glucopyranosyl-D-glucose

Identificadores

Número CAS 69-79-4

PubChem 6255

SMILES  [Expandir]

Propriedades

Fórmula molecular

C12H22O11

Massa molar 342.296

Densidade 1.54 g/cm3 [1]

Ponto de fusão 102-103 °C (monohydrate)

Solubilidade em água

1.080 g/ml (20 °C) in water[1]

Excepto onde denotado, os dados referem-se a

materiais sob condições PTNReferências e avisos gerais sobre esta caixa.

Alerta sobre risco à saúde.

Maltose é a principal substância de reserva da célula vegetal, é também a junção de duas moléculas de glicose. Ao realizar a digestão o amido passa a ser primeiramente maltose e depois glicose.

A Maltose é encontrada em vegetais, e tem função energética.

A maltose é formada pela união de duas ou mais moléculas de glicose encontrada nos cereais, principalmente no malte (matéria prima da cerveja). É o produto imediato da hidrólise do amido.

Lactose (Galactose β-1,4 glucose) é um tipo de glicídio que possui ligação glicosídica. É o açúcar presente no leite e seus derivados. A lactose é formada por dois carboidratos menores, chamados monossacarídeos, a glicose e a galactose, sendo, portanto, um dissacarídeo.

O leite humano contém de 6-8% e, o de vaca, de 4-6%. É hidrolisada pela ação da lactase, uma beta-galactosidase sendo considerada portanto como um beta-galactosídeo. É fracamente doce. As leveduras não a fermentam, mas podem ser adaptadas para fazê-lo. Lactobacilos a transformam em ácido lático.

Intolerância à lactose

Na maior parte dos mamíferos, a enzima responsável pela sua hidrólise (a lactase) só é sintetizada durante o período de aleitamento. Na ausência de lactase, a lactose não pode ser digerida, tornando-se por isso uma fonte de alimento abundante para a flora intestinal (que então começa a crescer descontroladamente), e originando por isso náuseas e vómitos, assim como diarréia (por afetar a osmolaridade do intestino delgado).

A capacidade de digerir a lactose divide a humanidade em dois grupos fenotípicos: os capazes de digerir a lactose, também chamados de lactase-persistentes (LP), e os incapazes de digerir a lactose ou lactase-não-persitentes (LNP). A deficiência de lactase está presente em até 15% da população de descendência européia, até 80% dos latinos e afro-descendentes e em até 100% dos índios americanos e asiáticos. Mas mesmo os lactase-não-persitentes podem se adaptar à intolerância através da flora bacteriana intestinal.[1]

No caso dos neandertais adultos, acredita-se que não eram capazes de processar a lactose, fato que também ocorre com parte dos humanos modernos, que desde a domesticação do gado desenvolveram a capacidade (por mutação) de continuarem a sintetizar a lactase durante toda a vida.[2]

  .PolissacarídeoTambém chamados de glicanas, são polímeros de hexoses unidos por ligaçãoglicosídicas na forma a ou b (alfa ou beta). Alguns funcionam comoreservadecarboidratos, outros atuam namorfologia celular 

.Ospolissacarídeos de reservamais importante são osamidoe oglicogênio, ambos de alto peso molecular e polímeros da glicose em ligações alfa(1- 4) nascadeias principais e ligações alfa(1- 6) nos pontos deramificação, s e n d o o glicogênio mais compacto por apresentar mais ramificações em sua molécula.Apenas a forma deamilosedo amido não é ramificada, pois possui somente l i g a ç õ e s d o t i p o a ( 1 - 4 ) ; a f o r m aamilopectinado amido é s eme lhan t e à molécula de glicogênio (ramificada).Outros polissacarídeos possuem papel estrutural nas paredes celulares. A celuloseé formada por moléculas de glicose unidas por ligações beta(1- 4) e éo principal constituinte estrutural da parede celular dos vegetais, responsávelpe l a ex t r ema r e s i s t ênc i a de a lguns obse rvadas nos c au l e s . Apre sen t a -s e impregnada po r ou t r a s subs t ânc i a s po l imé r i ca s , não s endo d ige r i da pe lo s animais, que não apresentam enzimas para quebrar as ligações do tipo beta, aexceção de animais herbívoros, que possuem bactérias e protozoáriossimbióticos que digerem a celulose em seus aparelhos digestivos.Polissacarídeos, ouglicanos, sãocarboidratosque, por hidrólise, originam uma grande quantidade demonossacarídeos. São polímerosnaturais. Por  exemplo, aceluloseé um polímero daglicose: Celulose + n H2O → n glicoseOs polissacarídeos são entãomacromoléculasformados pela união demuitos monossacarídeos. Estescompostosapresentam umamassa  molecular   m u i t o e l e v a d a q u e d e p e n d e d o n ú m e r o d e u n i d a d e s d e monossacarídeos que se unem. Podem ser hidrolisados empolissacarídeos menores, assim como emdissacarídeosoumonossacarídeos mediante a ação de determinadasenzimas.Os polissacarídeos apresentamfórmula geral:Cn (H2O) n

CarboidratoOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

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Carboidratos, também conhecidos como hidratos de carbono, glicídios, glucídeos, glúcidos, glúcides, sacarídeos ou açúcares, são as biomoléculas mais abundantes na natureza, constituídas principalmente por carbono, hidrogênio e oxigênio,[1] podendo apresentar nitrogênio, fósforo ou enxofre na sua composição.

Dentre as diversas funções atribuídas aos carboidratos, a principal é a energética. Também atuam como elementos estruturais e de proteção na parede celular das bactérias, fungos e vegetais, bem como em tecidos conjuntivos e envoltório celular de animais. Agem como lubrificantes das articulações esqueléticas e fornecem coesão entre as células. Podem funcionar como sinalizadores celulares. Alguns carboidratos, como a ribose e a desoxirribose, fazem parte da estrutura de nucleotídeos e dos ácidos nucleicos.

Conforme o tamanho, os carboidratos podem ser classificados em monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos.[2]

Diihidroxi-acetona

Índice

1 Estrutura 2 Classificação

o 2.1 Monossacarídeos o 2.2 Oligossacarídeos o 2.3 Polissacarídeos o 2.4 Holosídeos e heterosídeos

2.4.1 Holosídeos 2.4.2 Heterosídeos

3 Derivados de carboidratos 4 Função 5 Notas 6 Referências 7 Ligações externas

Estrutura

Os carboidratos são compostos orgânicos constituídos por carbono, hidrogênio e oxigênio, que geralmente seguem a fórmula empírica [C(H2O)]n, sendo n ≥ 3.. A proporção entre os átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio é de 1:2:1. Contudo, alguns carboidratos não se ajustam a esta regra geral, como a manose, por exemplo, cuja fórmula molecular é C6H12O5. Outros autores utilizam a fórmula empírica [Cx(H2O)y].[3]

[Nota 1]. Podem ser poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, isto é, possuem um grupo que pode ser aldeído ou cetona, respectivamente, e várias hidroxilas, geralmente uma em cada átomo de carbono que não faz parte do aldeído ou grupo funcional cetona. Além de carbono, hidrogênio e oxigênio, alguns carboidratos apresentam nitrogênio, fósforo ou enxofre em sua composição.

Classificação

Monossacarídeos

Os monossacarídeos são carboidratos com reduzido número de átomos de carbono em sua molécula.[2] O "n" da fórmula geral (CnH2nOn) pode variar de 3 a 7 (trioses, tetroses, pentoses, hexoses e heptoses), sendo os mais importantes as pentoses (C5H10O5) e as hexoses (C6H12O6). São relativamente pequenos, solúveis em água e não sofrem hidrólise.[4]

Carboidrato Importância biológica

Trioses(C3H6O3)

Gliceraldeído Composto intermediário da glicólise.

Diidroxiacetona

Participa da glicólise e do ciclo de Calvin.

Pentoses

(C5H10O5)

RiboseMatéria-prima para a síntese de

ácido ribonucleico (RNA).

Desoxirribose(C5H10O4)

Matéria-prima para a síntese de ácido desoxirribonucleico (DNA).

Hexoses(C6H12O6)

GlicoseMolécula mais utilizada pelas células

para a obtenção de energia.

Frutose Função energética.

GalactoseConstitui a lactose do leite. Função

energética.

Oligossacarídeos

Os Oligossacarídeos são carboidratos resultantes da união de duas a dez moléculas de monossacarídeos.[2] A ligação entre os monossacarídeos ocorre por meio de ligação glicosídica, formada pela perda de uma molécula de água. O grupo mais importante dos oligossacarídeos são os dissacarídeos, formados pela união de apenas dois monossacarídeos.[4] Quando são constituídos por três moléculas de monossacarídeos, recebem o nome de trissacarídeos.

Os oligossacarídeos são solúveis em água, mas como não são carboidratos simples como os monossacarídeos, necessitam ser quebrados na digestão para que sejam aproveitados pelos organismos como fonte de energia.

Carboidrato

Monossacarídeos constituintes

Importância biológica

Dissacarídeos

Sacarose glicose + frutoseAbundante na cana-de-

açúcar e beterraba. Função energética.

Lactoseglicose + galactose

Encontrada no leite. Função energética.

Maltose glicose + glicose

Encontrada em alguns vegetais, provém

também da digestão do amido pelos animais. Função energética.

Trissacarídeos

Rafinoseglicose + frutose

+ galactose

Encontrada principalmente nas leguminosas, não é digerida pelos seres humanos. Função

energética.

Polissacarídeos

Os polissacarídeos são carboidratos grandes, às vezes ramificados, formados pela união de mais de dez monossacarídeos ligados em cadeia, constituindo, assim, um polímero de monossacarídeos, geralmente de hexoses.[2] São insolúveis em água e, portanto, não alteram o equilíbrio osmótico das células.[4] Os polissacarídeos possuem duas funções biológicas principais, como forma armazenadora de combustível e como elementos estruturais.

Carboidrato

Monossacarídeos constituintes

Importância biológica

Polissacarídeos

Amido ≈1.400 glicoses

Armazenado no amiloplasto de raízes do

tipo tuberosa (mandioca, batata doce,

cará), caules do tipo tubérculo (batatinha),

frutos e sementes. Principal reserva

energética dos vegetais.

Glicogênio ≈30.000 glicoses

Armazenado no fígado e nos músculos. Principal reserva energética de

animais e fungos.

Celulose ≈1.000 glicoses

Função estrutural na célula vegetal, como um componente da parede

celular.

Quitina Constitui o exoesqueleto dos artrópodes e está

presente na parede

celular dos fungos.

Observação: existem outros tipos de polissacarídeos denominados hetropolissacarídeos que originam, por hidrólise, vários tipos diferentes de monossacarídeos. Como por exemplo o ácido hialurônico, condroitinsulfato e a heparina.

Holosídeos e heterosídeos

Holosídeos

São os oligossacarídeos e polissacarídeos que, por hidrólise, produzem somente monossacarídeos. Tipo de açúcar encontrado nas plantas e vegetais. Rafinose + 2 H2O → glicose + frutose + galactose Celulose + n H2O → n glicose

Heterosídeos

São glicídios que sofrem hidrólise, produzindo oses (hidratos de carbono simples) e outros compostos.

Derivados de carboidratos

Amidalina - Ácido glicônico - Ácido glicurônico - Ácido sacárico - Sorbitol - Trinitrato de celulose - Piroxilina - Acetato de celulose

Função

Energética: constituem a primeira e principal substância a ser convertida em energia calorífica nas células, sob a forma de ATP. Nas plantas, o carboidrato é armazenado como amido nos amiloplastos; nos animais, é armazenado no fígado e nos músculos como glicogênio. É o principal combustível utilizado pelas células no processo respiratório a partir do qual se obtém energia para ser gasta no trabalho celular.[5]

Estrutural: determinados carboidratos proporcionam rigidez, consistência e elasticidade a algumas células. A pectina, a hemicelulose e a celulose compõem a parede celular dos vegetais.[5] A quitina forma o exoesqueleto dos artrópodes. Os ácidos nucléicos apresentam carboidratos, como a ribose e a desoxirribose, em sua estrutura. Entram na constituição de determinadas estruturas celulares funcionando como reforço ou como elemento de revestimento.

De forma geral, os carboidratos desempenham um papel extremamente importante em nosso organismo, pois é através deles que nossas células obtêm energia para realizar suas funções metabólicas (movimentos).

Notas

1. ↑ Note-se que o carboidrato 2-deoxi-D-ribose (C5H10O4) não se encaixa nesta fórmula

2. Hidrólise3. Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

4. Ir para: navegação, pesquisa Esta página ou secção não cita nenhuma fonte ou referência, o que compromete sua credibilidade (desde julho de 2009).Por favor, melhore este artigo providenciando fontes fiáveis e independentes, inserindo-as no corpo do texto por meio de notas de rodapé. Encontre fontes: Google — notícias, livros, acadêmico — Scirus — Bing. Veja como referenciar e citar as fontes.

5. Hidrólise é uma reação química de quebra de uma molécula devido a água.6. Reação de alteração envolvendo fluido aquoso com íons de hidrogênio (H+) ou

de hidroxila (OH–) substituindo íons que são liberados para a solução.7. Determinada substância quebra-se em pedaços e essas moléculas novas

complementam suas ligações químicas com os grupamentos H+ e OH–, resultantes da quebra da ligação química que ocorre em várias moléculas de água.

8. São raros os casos em que a água, por si mesmo, sem outra ajuda, pode realizar uma hidrólise completa. Neste caso é necessário operar a temperaturas e pressões elevadas. Para que a reação seja rápida e completa é sempre indispensável um agente acelerador. Os mais importantes são os álcalis, ácidos e enzimas hidrolizantes.

9. A caulinização de um feldspato de potássio, libertando K+ e SiO2 em solução é um exemplo de hidrólise.

10. Através de reações de hidrólise, os monómeros que constituem um polímero podem separar-se uns dos outros. A hidrólise pode ser dividida em: hidrólise ácida, hidrólise básica e hidrólise neutra.

11. Outro exemplo de hidrólise é na preparação de p-nitroanilina a partir da p-nitroacetanilina (pode ser preparada através de Nitração da acetanilina).

12. A p-nitroanilina em meio aquoso protona e é solúvel. A melhor forma de separá-la é através da neutralização do meio ácido.

13. Para isso faz-se primeiramente a diluição da p-nitroanilina em água fria pois quando se joga a base para a neutralização, a reação libera muito calor (exotérmica) e a água fria irá absorver o calor da reação de neutralização. Após a adição da base vai haver a disprotonação da p-nitroanilina com a formação de uma substância pouco polar que irá se precipitar no meio aquoso.

14. Em seguida faz-se a filtração a vácuo para a obtenção de cristais, que ainda não está pura. A purificação é feita através da recristalização com água quente.

15. Nestas etapas deve-se ter o cuidado de não utilizar excesso de água, na filtração a água deve estar suficientemente gelada e não tentar acelerar o resfriamento para a formação dos cristais. O resfriamento deve ser feito lentamente para que permita a disposição das moléculas em retículos cristalinos, com a formação de cristais grandes e puros.

16. Observação:17. Os compostos p- são simétricos e por isso se encaixam mais no retículo

cristalino (que é um arranjo ordenado). Com isso as distâncias moleculares serão menores acarretando em forças inter moleculares mais intensas, aumento do ponto de fusão e diminuição da solubilidade.

18.Hidrólise em calçados

19. Existem muitas criticas à Nike com relação à qualidade de seus tênis, que passaram a usar entressola de PU (poliuretano) no lugar das entressolas de EVA ou borracha. Isso se deve ao fato do PU ser mais leve e absorver melhor os impactos. Mas a partir do momento que termina a injeção da entressola de PU, já se inicia o processo de degradação da mesma, visto que é biodegradável. Esse processo se chama hidrólise e é irreversível e faz com o que a entressola esfarele mesmo com o tênis sem uso. Existe muito estudo para se criar um PU que não sofra hidrólise, mas até agora sem resultados práticos. Nos casos de reclamações de usuários que tiveram o tênis esfarelado a própria assessoria da Nike reconhece o ocorrido, mas diz que não é problema, mas sim apenas uma característica do material.

20. Abaixo segue, como exemplo, um link e o texto com a resposta que a própria deu para explicar o esfarelamento de um tênis de um consumidor:

21. http://www.reclameaqui.com.br/2448299/nike/nike-impax-com-base-do-solado- desmanchado-e-solado-descoland/

22. Consumidor: Comprei este tênis da marca NIKE modelo IMPAX e usei pouquíssimas vezes e hoje pela manhã fui calçar o tênis quando percebi que ele estava esfarelando e rachando a parte laranja da base do solado e o solado soltando como se a cola estivesse secado. Como comprei este tênis em viagem a são paulo não tenho a Nota fiscal tão pouco lembro a loja que comprei lembrando me apenas que foi no Shopping Iguatemi, gostaria de saber o que devo fazer? Posso colocara as fotos para que os técnicos possam dar uma olhada,

23. Nike: Olá Daniel,24. Não conseguimos contato na data de hoje (17/02), mas deixamos recado na

caixa de mensagem do telefone móvel.25. Para haver avaliação técnica é necessário que retorne à loja ou à filial mais

próxima da loja, munido de um comprovante de compra válido para dar inicio ao processo de análise.

26. Adiantamos que pode ser hidrólise, este tipo de defeito é decorrente ao período prolongado de armazenamento. A hidrólise causa deterioração na sola quando armazenada em condições impróprias, isto é condições úmidas e quentes.

27. Para confirmar, é preciso que seja encaminhado para avaliação técnica através da loja. Por favor, siga nossa orientação e caso haja necessidade, volte a nos contatar pelos canais de atendimento Nike.

28.Atenciosamente,

29. Nike do Brasil Atendimento ao Consumidor www.nikevoce.com.br

MonossacarídeoOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

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Monossacarídeos ou simplesmente oses são carboidratos não polimerizados, por isso, não sofrem hidrólise. Possuem em geral entre três e sete átomos de carbono. O termo inclui aldoses, cetoses, e vários derivados, por oxidação, desoxigenação, introdução de outros grupos substituintes, alquilação ou acilação das hidroxilas e ramificações[1].

Índice

1 Quanto aos grupamentos funcionais 2 Quanto ao número de átomos de carbono 3 Ciclização

o 3.1 Furano e pirano o 3.2 Ciclização de hexoses

4 Isomeria espacial 5 Ligações externas 6 Referências

Quanto aos grupamentos funcionaisAldoses: Monossacarídeos de função mista poliálcool-aldeido, como a glicose , galactose, arabinose e manose:

Cetoses: Monossacarídeos de função mista poliálcool-cetona, como a frutose:

Frutose

Quanto ao número de átomos de carbonoTrioses: Monossacarídeos com 3 átomos de carbono:

Tetroses: Monossacarídeos com 4 átomos de carbono:

Eritrose

Pentoses: Monossacarídeos com 5 átomos de carbono:

Ribose

Hexoses: Monossacarídeos com 6 átomos de carbono:

Galactose

Heptoses: Monossacarídeos com 7 átomos de carbono

Ciclização

Furano e pirano

Furano: É um pentanel de formula molecular C4H4O

Pirano: É um hexanel de formula molecular C5H6O

Quando monossacarídeos se ciclizam sob a forma do anel "pirano" são conhecidos como piranosídicos e o nome do monossacarídeo é acompanhado pelo sufixo piranose,

a fim de designar sua correta conformação espacial. Por exemplo, a glucose piranosídica é conhecida como glucopiranose. A mesma conjugação de substantivos também é válida para os monossacarídeos que se ciclizam na forma do anel furanosídico (nome oriundo da molécula furano). A frutose, por exemplo, se ciclizada dessa forma, é conhecida como frutofuranose.

Ciclização de hexoses

Em solução aquosa, as hexoses sofrem uma interação intramolecular formando uma estrutura cíclica, na forma de pentanel ( furano ) ou na forma de hexanel ( pirano ).

Quando a interação ocorre entre os carbonos 1 e 4 forma-se a α-glicose furanósica ( os grupos OH dos carbonos 1 e 2 estão em posição cis) ou a forma β-glicose furanósica ( os grupos OH do carbono 1 e 2 estão em posição trans):

⇐>

⇐>

Estrutura espacial:

⇐⇒

Quando a interação ocorre entre os carbonos 1 e 5 forma-se a α-glicose piranósica ( os grupos OH do carbono 1 e 2 estão em posição cis) ou a forma β-glicose piranósica ( os grupos OH dos carbonos 1 e 2 estão em posição trans):

⇒

⇐>

Estrutura espacial:

⇐>

Isomeria espacialIsomeria óptica: A existência de carbonos assimétricos confere aos monossacarídeos a propriedade de girar as ondas unidirecionais da luz polarizada possuindo, portanto, estruturas destrógiras ( D ) e levógiras ( L ).

Isomeria geométrica: Devido a interação intramolecular, as hidroxilas dos carbonos 1 e 2 dos monossacarídeos podem orientar-se espacialmente na configuração cis ( α ) ou trans ( β).

Ligações externasOutros projetos Wikimedia também contêm material sobre este tema:

Livros e manuais no Wikilivros

Categoria no Commons

Açúcar não é açúcar: o simples e o complicado.

PolímeroOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

(Redirecionado de Polímeros)

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Os polímeros são compostos químicos de elevada massa molecular, resultantes de reações químicas de polimerização.

Trata-se de macromoléculas formadas a partir de unidades estruturais menores (os monómeros). O número de unidades estruturais repetidas numa macromolécula é chamado grau de polimerização. Em geral, os polímeros contêm os mesmos elementos nas mesmas proporções relativas que seus monômeros, mas em maior quantidade absoluta.

Índice

1 Nomenclatura 2 Reações de polimerização 3 Características

o 3.1 Termoplásticos o 3.2 Termorrígidos (Termofixos "Baquelite") o 3.3 Elastômeros (Borrachas) o 3.4 Exemplos o 3.5 Polímeros termorrígidos (ou termofixos) o 3.6 Elastômeros (borrachas)

4 Biodegradação 5 Ver também 6 Referências 7 Ligações externas

Nomenclatura

As normas internacionais publicadas pela IUPAC indicam que o princípio geral para nomear os polímeros é utilizando-se o prefixo poli-, seguido da unidade estrutural repetitiva que define ao polímero, escrita entre parênteses. [1]. Por exemplo: Poli (tio-1,4-fenileno)

As normas da IUPAC são geralmente usadas para nomear os polímeros de estrutura complexa, uma vez que permitem identificá-los sem produzir ambiguidades nas bases de dados de artigos científicos.[2] Porém, não costumam ser usadas para polímeros de estrutura mais simples e de uso comum, principalmente porque esses polímeros foram inventados antes que se publicassem as primeiras normas da IUPAC, em 1952, e por isso seus nomes tradicionais já haviam sido popularizados.

Na prática, os polímeros de uso comum costumam ser denominados das seguintes maneiras:

Prefixo poli- seguido do monômero de onde se obtém o polímero. Esta convenção é distinta da convenção da IUPAC porque o monômero nem sempre coincide com a UER, e utiliza uma denominação sem uso de parêntese e, em muitos casos, seguindo uma nomenclatura "tradicional". Exemplo: polietileno em vez de "poli (metileno)"; poliestireno em vez de "poli(1-feniletileno)".

Para copolímeros, costumam-se listar simplesmente os monômeros que os formam, precedidos da palavra "goma", se é um elastômero, ou "resina", se é um plástico. Exemplos: acrilonitrilo butadieno estireno; goma estireno-butadieno; resina fenol-formaldeído.

É frequente também o uso indevido de marcas comerciais como sinônimos de polímeros, independentemente da empresa que o fabrique. Exemplos: Nylon para poliamida, Teflon para politetrafluoeretileno, Neopreno para policloropreno, Isopor para poliestireno.

A IUPAC reconhece que os nomes tradicionais estão firmemente fixados por seu uso e não pretende aboli-los, apenas reduzindo-os gradativamente em suas utilizações nas publicações científicas.

Reações de polimerização

A polimerização é uma reação em que as moléculas menores (monómeros) se combinam quimicamente (por valências principais) para formar moléculas longas, mais ou menos ramificadas com a mesma composição centesimal. Estes podem formar-se por reação em cadeia ou por meio de reações de poliadição ou policondensação. A polimerização pode ser reversível ou não e pode ser espontânea ou provocada (por calor ou reagentes).[3]

Exemplo: O etileno é um gás que pode polimerizar-se por reação em cadeia, a temperatura e pressão elevadas e em presença de pequenas quantidades de oxigênio gasoso resultando uma substância sólida, o polietileno. A polimerização do etileno e outros monómeros pode efetuar-se à pressão normal e baixa temperatura mediante catalisadores. Assim, é possível obter polímeros com cadeias moleculares de estrutura muito uniforme.

Na indústria química, muitos polímeros são produzidos através de reações em cadeia. Nestas reações de polimerização, os radicais livres necessários para iniciar a reação são produzidos por um iniciador que é uma molécula capaz de formar radicais livres a temperaturas relativamente baixas. Um exemplo de um iniciador é o peróxido de benzoíla que se decompõe com facilidade em radicais fenilo. Os radicais assim formados vão atacar as moléculas do monómero dando origem à reação de polimerização..

Características

Uma das principais e mais importantes características dos polímeros são as mecânicas. Segundo ela os polímeros podem ser divididos em termoplásticos, termoendurecíveis (termofixos) e elastômeros (borrachas).

Termoplásticos

Termoplástico é um dos tipos de plásticos mais encontrados no mercado. Pode ser fundido diversas vezes, alguns podem até dissolver-se em vários solventes. Logo, sua reciclagem é possível, característica bastante desejável atualmente.

Termorrígidos (Termofixos "Baquelite")

São rígidos e frágeis, sendo muito estáveis a variações de temperatura. Uma vez prontos, não mais se fundem. O aquecimento do polímero acabado promove decomposição do material antes de sua fusão, tornando sua reciclagem complicada.

Elastômeros (Borrachas)

Classe intermediária entre os termoplásticos e os termorrígidos: não são fusíveis, mas apresentam alta elasticidade, não sendo rígidos como os termofixos. Reciclagem complicada pela incapacidade de fusão.

Exemplos

Polímeros termoplásticos

PC - Policarbonato

Aplicações: Cd´s, garrafas, recipientes para filtros, componentes de interiores de aviões, coberturas translúcidas, divisórias, vitrines, etc.

PU – Poliuretano

Aplicações: Esquadrias, chapas, revestimentos, molduras, filmes, estofamento de automóveis, em móveis, isolamento térmico em roupas impermeáveis, isolamento em refrigeradores industriais e domésticos, polias e correias.

PVC - Policloreto de vinilo ou cloreto de polivinila

Aplicações: Telhas translúcidas, portas sanfonadas, divisórias, persianas, perfis, tubos e conexões para água, esgoto e ventilação, esquadrias, molduras para teto e parede.

PS - Poliestireno

Aplicações: Grades de ar condicionado, gaiútas de barcos (imitação de vidro), peças de máquinas e de automóveis, fabricação de gavetas de geladeira, brinquedos, isolante térmico, matéria prima do isopor.

PP - Polipropileno

Aplicações: brinquedos, recipientes para alimentos, remédios, produtos químicos, carcaças para eletrodomésticos, fibras, sacarias (ráfia), filmes orientados, tubos para cargas de canetas esferográficas, carpetes, seringas de injeção, material hospitalar esterilizável, autopeças (pára-choques, pedais, carcaças de baterias, lanternas, ventoinhas, ventiladores, peças diversas no habitáculo), peças para máquinas de lavar.

Polietileno Tereftalato (PET)

Aplicações: Embalagens para bebidas, refrigerantes, água mineral, alimentos, produtos de limpeza, condimentos; reciclado, presta-se a inúmeras finalidades: tecidos, fios, sacarias, vassouras.

Plexiglas - é conhecido como vidro plástico.

Polímeros termorrígidos (ou termofixos)

Baquelite: usada em tomadas, telefones antigos e no embutimento de amostras metalográficas.

Poliéster: usado em carrocerias, caixas d'água, piscinas, dentre outros, na forma de plástico reforçado (fiberglass).

Elastômeros (borrachas)

Poliisopreno - borracha semelhante à natural Bunas S

Aplicações: pneus, câmaras de ar, vedações, mangueiras de borracha.

Buna N ou perbunan Neopreno ou policloropreno

BiodegradaçãoVer artigo principal: Biodegradabilidade

O fungo amazônico Pestalotiopsis microspora é capaz de alimentar-se de plásticos fabricados à base de poliuretano.[4][5]

Ver também

Engenharia Química Engenharia de produção Engenharia dos materiais PET Design de produto

Referências

1. ↑ IUPAC (2002). «Nomenclature of Regular Single-Strand Organic Polymers (IUPAC Recommendations 2002)». Pure Appl. Chem. (74). págs. 1921-1956. http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/rssop. (em inglês)

2. ↑ Macossay, J.y Wilks, E. S.. «Nota de Nomenclatura Macromolecular No. 18: SRUs: Usando as regras». Division of Polymer Chemistry de la American Chemical Society. http://www.polyacs.org/nomcl/mnn18sp.pdf.

3. ↑ A polimerização é um tipo particular de reação química. Quando são utilizados monômeros difuncionais obtêm-se uma estrutura linear. No caso de pelo menos um monômero ter mais de dois grupos funcionais é obtido um polímero contendo ligações cruzadas e uma estrutura ramificada.

4. ↑ Descoberto fungo que sobrevive comendo plástico e que pode ajudar a salvar o planeta. Tecmundo. Página visitada em 12 de março de 2012.

5. ↑ Biodegradation of Polyester Polyurethane by Endophytic Fungi. American Society for Microbiology. Página visitada em 12 de março de 2012.

Ligações externas

Introdução aos Polímeros mais informação básica sobre polímeros

CeluloseOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

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CeluloseAlerta sobre risco à saúde [1]

Identificadores

Número CAS 9004-34-6

Propriedades

Fórmula molecular (C6H10O5)n

Aparência pó branco

Densidade 1.5 g/cm3[2]

Ponto de fusãodecomp.

Solubilidade em água insolúvel [2]

Riscos associados

Índice UE not listed

Compostos relacionados

Polímeros da glicose relacionados

AmidoGlicogénio

Compostos relacionados

Quitina (semelhante à celulose, mas com a hidroxila na posição 2 substituída por acetamina)

Excepto onde denotado, os dados referem-se amateriais sob condições PTN

Referências e avisos gerais sobre esta caixa.Alerta sobre risco à saúde.

A celulose (C6H10O5)n é um polímero de cadeia longa composto de um só monômero (glicose), classificado como polissacarídeo ou carboidrato. É um dos principais constituintes das paredes celulares das plantas (cerca de 33% do peso da planta), em

combinação com a lignina, com hemicelulose e pectina e não é digerível pelo homem, constituindo uma fibra dietética. Alguns animais, particularmente os ruminantes, podem digerir celulose com a ajuda de microrganismos simbióticos (veja metanogênese). Foi primeiramente isolada e caracterizada pelo químico francês Anselme Payen em 1838.

Índice

1 Estrutura 2 Obtenção e aplicações

o 2.1 Na forma nativa o 2.2 Produção de polpa de celulose o 2.3 Na indústria química o 2.4 Etanol celulósico

3 Ver também 4 Ligações externas 5 Referências

Estrutura

A estrutura da celulose se forma pela união de moléculas de β-glicose (uma hexosana) através de ligações β-1,4-glicosídicas. Sua hidrólise completa produz glicose. A celulose é um polímero de cadeia longa de peso molecular variável, com fórmula empírica (C6H10O5)n, com um valor mínimo de n=200 (tipicamente 300 a 700, podendo passar de 7000).

A celulose tem uma estrutura linear, fibrosa e húmida, na qual se estabelecem múltiplas ligações de hidrogênio entre os grupos hidroxilas das distintas cadeias juntapostas de glicose, fazendo-as impenetráveis a água e, portanto, insolúveis, originando fibras compactas que constituem a parede celular dos vegetais.

Obtenção e aplicações

Na forma nativa

Além da madeira, que possui diferentes proporções de celulose dependendo do tipo e tratamento, a indústria têxtil usa fibras vegetais naturais, como o algodão (formado em 99,8% de celulose), a juta, o cânhamo, o rami e o linho, que também possuem grande proporção desse polissacarídeo.

Produção de polpa de celulose

A polpa de celulose é obtida industrialmente a partir da madeira de árvores como o pinho, o eucalipto ou o abeto, e em menor proporção de plantas herbáceas com grande quantidade de celulose no talo, como a cana-de-açúcar, diversas gramíneas e juncos, e é usada pelas indústrias de papel e papelão ou pelas indústrias químicas, que convertem essa polpa (ou algodão) em celulóide (antigamente usado para filmes cinematográficos), explosivos, celofane, acetato de celulose, carboximetilcelulose (lubrificantes e emulsificantes) e outros .

O processo para obtenção de polpa de celulose é usado principalmente para fabricação de papel e papelão. A matéria-prima (troncos ou talos herbáceos) deve ser limpa e descascada e depois submetida à trituração mecânica em máquinas de lâminas múltiplas. O material triturado pode sofrer diferentes tratamentos para separar a lignina — substância que une as fibras da celulose. Pode ser batida com água quente (processo mecânico), ou tratada com soda cáustica a quente (processo soda), ou com bissulfito de cálcio (processo ácido), ou com sulfeto de sódio (processo Kraft). Posteriormente, o produto é lavado, depurado e embranquecido. Conforme o tipo de árvore, obtém-se a celulose de fibra curta ou de fibra longa. Essa característica torna o papel resultante mais absorvente ou mais resistente, respectivamente

Na indústria química

A celulose (polpa ou algodão) costuma ser dissolvida e posteriormente precipitada na forma desejada, seja em filmes ou na produção de fibras artificiais como o raiom (também chamado seda artificial), por diversos métodos, dependendo do custo, qualidade do produto formado e, mais recentemente, motivos ecológicos. Em um desses processos, o "raiom viscoso" ou xantato de celulose, solução que se obtém pelo aquecimento da celulose com soda cáustica e dissulfeto de carbono, é extrudado na forma desejada sob uma solução de ácido, que precipita a celulose neste formato.

Etanol celulósico

É o etanol obtido a partir da celulose. Há dois principais processos para produzi-lo. Num deles, a celulose é submetida ao processo de hidrólise enzimática, utilizando uma enzima denominada celulase. Há ainda a hidrólise ácida, feita com soluções de ácido clorídrico ou ácido sulfúrico (a cerca de 12%) a quente (>70 °C). Ambos processos produzem uma solução de glicose que é fermentada a etanol, num processo idêntico ao de produção de bebidas alcoólicas.

Ver também

Celofane Papel Madeira acetato de celulose celulóide raiom

Ligações externas

Celulose na era dos econegócios

Referências

1. ↑ (2002) "Crystal Structure and Hydrogen-Bonding System in Cellulose Iβ from Synchrotron X-ray and Neutron Fiber Diffraction". J. Am. Chem. Soc 124 (31): 9074–82. DOI:10.1021/ja0257319. PMID 12149011..

2. ↑ a b Sicherheitsdatenblatt des Herstellers Carl-Roth CELLULOSE für die Säulenchromatographie

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GlicoseOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

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Este artigo ou se(c)ção cita fontes fiáveis e independentes, mas elas não cobrem todo o texto (desde Junho de 2011).Por favor, melhore este artigo providenciando mais fontes fiáveis e independentes, inserindo-as em notas de rodapé ou no corpo do texto, nos locais indicados.Encontre fontes: Google — notícias, livros, acadêmico — Scirus — Bing. Veja como referenciar e citar as fontes.

D-GlucoseAlerta sobre risco à saúde

Nome IUPAC D-Glucose

Outros nomesDextrose6-(hidroximetil)oxano-2,3,4,5-tetrol

Identificadores

Abreviação Glc

Número CAS50-99-7,492-62-6 (α-anomer)492-61-5 (β-anomer)

PubChem 5793

Número EINECS 200-075-1

ChemSpider 5589

SMILES  [Expandir]

Propriedades

Fórmula molecular C6H12O6

Massa molar 180.16 g/mol

Aparência Cristalina

Densidade 1,5620 g·cm-3[1]

Ponto de fusão

146 °C [2]

α-D-glucose: 146 °C [carece de fontes]

β-D-glucose: 150 °C [carece de fontes]

Solubilidade em água 470 g·l-1 a 20 °C [2]

Solubilidade em metanol

0.037 M

Solubilidade em etanol 0.006 M

Solubilidade em Tetraidrofurano

0.016 M

Termoquímica

Entalpia padrãode formação ΔfHo

298−1271 kJ/mol

Entalpia padrãode combustão ΔcHo

298−2805 kJ/mol

Entropia molarpadrão So

298209.2 J K−1 mol−1

Riscos associados

MSDS ICSC 0865

Índice UE not listed

Frases R -

Frases S -

LD5025,8 g·kg-1 (rato, oral) (D-glicose)[3]

Compostos relacionados

Outros aniões/ânions Glucosamina (hidroxila do carbono 3 trocada por

amina)

Aldohexoses (isômeros óticos da Glicose) relacionados

AloseAltroseManoseGuloseIdoseGalactoseTalose

Compostos relacionados

Sorbitol (hexano-1,2,3,4,5,6-hexaol, carbono 1 reduzido de aldeído a álcool)Ácido glicurônico (carbono 6 duplamente oxidado para carboxila)Glicose-6-fosfatoGlicogénio (polímero)

Excepto onde denotado, os dados referem-se amateriais sob condições PTN

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A glicose, glucose ou dextrose, um monossacarídeo,[4] é o carboidrato mais importante na biologia.[5] As células a usam como fonte de energia e intermediário metabólico. A glucose é um dos principais produtos da fotossíntese e inicia a respiração celular em procariontes e eucariontes. É um cristal sólido de sabor adocicado, de formula molecular C6H12O6, encontrado na natureza na forma livre ou combinada. Juntamente com a frutose e a galactose, é o carboidrato fundamental de carboidratos maiores, como sacarose e maltose. Amido e celulose são polímeros de glucose.

É encontrada nas uvas e em vários frutos. Industrialmente é obtida a partir do amido.

No metabolismo, a glucose é uma das principais fontes de energia e fornece 4 calorias de energia por grama. A glucose hidratada (como no soro glicosado) fornece 3,4 calorias por grama. Sua degradação química durante o processo de respiração celular dá origem a energia química (armazenada em moléculas de ATP - aproximadamente 30 moléculas de ATP por moléculas de glucose), gás carbônico e água.

Apresenta fórmula mínima: CH2O

Fórmula estrutural:

Alfa

Beta

Cadeia aberta

Estrutura

A glicose (C6H12O6) contém seis átomos de carbono e um grupo aldeído e é consequentemente referida como uma aldohexose. A molécula de glicose pode existir em uma forma de cadeia aberta (acíclica) e anel (cíclica) (em equilíbrio), a última sendo o resultado de uma reação intramolecular entre o átomo C do aldeído e a grupo hidroxil C-5 para formar um hemiacetal intramolecular. Em solução aquosa as duas formas estão em equilíbrio, e em pH 7 a forma cíclica é predominante. Como o anel contém cinco átomos de carbono e um átomo de oxigênio, o que lembra a estrutura do pirano, a forma cíclica da glucose também é referida como glucopiranose. Neste anel, cada carbono está ligado a um grupo hidroxila lateral com exceção do quinto átomo, que se liga ao sexto átomo de carbono fora do anel, formando um grupo CH2OH.

Função

O nome Glucose veio do grego glykys (γλυκύς), que significa "doce", mais o sufixo -ose, indicativo de açúcar. Tem função de fornecedor de energia, participa das vias metabólicas, além de ser precursora de outras importantes moléculas.

Referências

1. ↑ CRC Handbook of Chemistry and Physics, 90. Auflage, CRC Press, Boca Raton, Florida, 2009, ISBN 978-1-4200-9084-0, Section 3, Physical Constants of Organic Compounds, p. 3-268.

2. ↑ a b Registo de CAS RN 50-99-7 na Base de Dados de Substâncias GESTIS do IFA, accessado em 29 de Março de 2008

3. ↑ Catálogo da companhia Carl Roth Glicose, acessado em {{{Data}}}

4. ↑ PubChem5. ↑ Gabriela Cabral, Brasil Escola, Glicose, site do Portal R7 [em linha]

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Carboidratos

Fórmula químicaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.Ir para: navegação, pesquisa

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Uma fórmula química é uma representação de um composto químico. Por exemplo, a fórmula química da água é H2O.

A fórmula química sendo uma representação de um composto químico pode nos fornecer algumas informações sobre a substância que ela representa. Por exemplo a fórmula da água H2O. Nesta fórmula aparecem letras e número. As letras representam os elementos químicos que se unem para formar a molécula de água. O número subscrito é chamado de índice e indica a quantidade de átomos do elemento presente em cada molécula. No exemplo da molécula de água, H2O, significa que cada molécula de água é constituída por dois átomos de hidrogénio e 1 átomo de oxigénio. É interessante notar que o número 1 é omitido. Com estudo mais aprofundado sobre Química, a fórmula também nos diz o tipo de ligação química que ocorre entre os átomos formadores da substância, a que tipo de função química a substância pertence.

Neste caso a representação H2O é chamada de fórmula molecular.

Existem outros tipos de representação:

Fórmula eletrónica ou de Lewis onde os elétrons da última camada do átomo são representados por pontos (∙) ou “x” ao redor do símbolo do elemento químico. Exemplo:

Os elétrons da última camada, camada de valência, do oxigénio foram representados por (∙) e do hidrogénio por (x).

Outro tipo de representação é a fórmula estrutural plana onde os pares de elétrons que estabelecem a ligação química são representados por traços (─). Exemplo:

Repare-se que os elétrons que não estabelecem a ligação química não precisam ser representados.

Existem outros tipos de fórmulas. Tomando por exemplo CH4 Na fórmula molecular temos que colocar a própria fórmula química CH4

Na fórmula eletrónica, deve-se separar os dois componentes, e uni-los no desenho pelos elétrons que eles estão compartilhando

H · x H ·x C x· H x · H

Na fórmula estrutural também chamada de fórmula de Couper, deve-se retirar os pontos e colocar "traços"

H | H- C -H | H

Mas podem haver ligações PI, e isso significa que pode estar acontecendo uma ligação dupla ou tripla.

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Fórmulas químicas

Enzima

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

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Modelo da enzima Purina nucleósido fosforilase (PNP) gerado por computador.

Matriz dos cofatores redireciona aqui. Para ver matriz dos cofatores no contexto da álgebra, ver Cofator (álgebra)

Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente protéica (existem também enzimas constituídas de RNA [1], as ribozimas), com actividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente aconteceriam. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de activação necessária para que se dê uma reacção química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica ou na alimentar.

Em sistemas vivos, a maioria das reacções bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua actividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere.

O ramo da Bioquímica que trata do estudo das reacções enzimáticas é a enzimologia.

Índice

1 Atividade enzimática 2 Localização 3 História 4 Estruturas e mecanismos

o 4.1 Especificidade 4.1.1 Modelo chave-fechadura 4.1.2 Modelo do encaixe induzido

o 4.2 Mecanismos 4.2.1 Dinâmica e funções

o 4.3 Regulação alostérica 5 Cofactores e coenzimas

o 5.1 Cofactores o 5.2 Coenzimas

6 Termodinâmica 7 Cinética 8 Inibição

o 8.1 Usos de inactivadores 9 Funções biológicas 10 Controle da atividade 11 Envolvimento em doenças 12 Nomenclatura

o 12.1 Classes de enzimas 13 Aplicações 14 Ver também 15 Referências

Atividade enzimática

As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reacção que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima catalisa um e só um tipo de reacção química. Consequentemente, o tipo de enzimas encontradas numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua.

A velocidade da reacção catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. O aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes: por exemplo, a enzima orotidina-5'-fosfato descarboxilase diminui o tempo da reação por ela catalisada de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.[2]

Como são catalisadores, as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico dela.

A atividade enzimática pode depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofactores. A natureza química dos cofactores é muito variável, podendo ser, por exemplo, um ou mais iões metálicos (como o ferro), ou uma

molécula orgânica (como a vitamina B12). Estes cofactores podem participar ou não directamente na reacção enzimática.

Determinadas substâncias, podem inibir a actividade de algumas enzimas, diminuindo-a ou eliminando-a totalmente; são os chamados inibidores enzimáticos.

Pelo fato de serem proteínas com estrutura terciária ou quaternária, os enzimas são dotadas de dobramentos tridimensionais em suas cadeias polipeptídicas, o que lhes confere uma forma característica e exclusiva. Assim, diferentes enzimas têm diferentes formas e, portanto, diferentes papéis biológicos. Para que um enzima atue, é necessário que os substratos "se encaixem" na enzima. Esse "encaixe", porém, depende da forma, isto é, do "contorno" da enzima. Por isso, substratos que se "encaixam" em uma determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes, e a reação não ocorre; daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam. Uma vez ocorrido o "encaixe", forma-se o complexo enzima-substrato, que se assemelha ao sistema "chave-fechadura". O local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo (ou centro ativo). No caso de substâncias que reagem entre si, sob a ação catalisadora das enzimas, a reação é facilitada, tornando-se mais rápida, pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo; após a reação, a enzima desliga-se do substrato e permanece intacta.

Localização

Podemos encontrar enzimas em quase todas as estruturas celulares e fluidos corporais. Algumas têm uma localização específica, de tal modo que podem servir para indicar que estamos em presença de um tal tecido, secreção ou fragmento celular se verificar a actividade de uma dada enzima.

História

Eduard Buchner

Era já sabido, entre o final do século XVII e início do século XVIII, que secreções estomacais eram capazes de digerir a carne; [3] era também conhecida a conversão de

amido a açúcares pela saliva e extractos vegetais. O mecanismo subjacente a estas transformações não era, no entanto, conhecido. [4]

As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por fermentos. Ele postulou que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que "a fermentação alcoólica é um acto correlacionado com a vida e organização das células do fermento, e não com a sua morte ou putrefacção".[5]

Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para descrever este fermento, usando a palavra grega ενζυμον, que significa "levedar". O termo passou a ser mais tarde usado apenas para as proteínas com capacidade catalítica, enquanto que o termo "fermento" se refere à actividade exercida por organismos vivos.

Em 1897, Eduard Buchner descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool e provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo quando removidas das células vivas [6]. Esta descoberta valeu-lhe o prémio Nobel de Química em 1907.

Restava determinar qual a natureza das enzimas. Alguns afirmavam que as proteínas, associadas à actividade enzimática, apenas eram o suporte da verdadeira enzima, e, por si próprias, incapazes de catálise. Em 1926, James B. Sumner purificou e cristalizou a urease, mostrando tratar-se de uma proteína pura, e fez o mesmo, em 1937, para a catalase. A prova final foi feita por Northrop e Stanley em 1930, com o estudo de três enzimas digestivas, a pepsina, a tripsina e a quimotripsina, pelo que receberam o Prémio Nobel da Química em 1946.[7]

J.B.S. Haldane escreveu um tratado intitulado "Enzimas", onde continha a notável sugestão de que as interações por ligações fracas, entre a enzima e seu substrato, poderiam ser usadas para distorcer a molécula do substrato e catalisar a reação.

A cristalização de enzimas purificadas permitiu que as suas estruturas moleculares pudessem ser examinadas por cristalografia de raios X, o que aconteceu primeiro com a lisozima, uma enzima que ocorre na saliva, lágrimas e na clara de ovo e destrói a parede celular de bactérias, em 1965 [8]. Começaram assim a bioquímica e biologia estruturais, que se esforçam por compreender o funcionamento dos enzimas a nível atómico.

A tentativa de compreender o mecanismo da catálise enzimática a nível quântico tem sido facilitada recentemente pelo aumento de capacidade aritmética dos computadores.

Estruturas e mecanismosVer artigo principal: Catálise enzimática

Diagrama PDB 1MOO mostrando a Anidrase carbónica II. A esfera a cinzento é um ião de zinco que funciona como cofactor no sítio activo.

As enzimas são proteínas, e podem ter um tamanho desde 62 resíduos de aminoácidos, como é o caso do monómero da enzima 4-oxalocrotonato tautomerase,[9] até um tamanho de 2.500 resíduos, como é o caso da sintase de ácidos gordos.[10] A actividade das enzimas são determinadas pela sua estrutura quaternária.[11] A maioria das enzimas são maiores do que o substrato sobre o qual actuam, e só uma pequena porção da enzima (cerca de 3-4 aminoácidos) está envolvida na catálise.[12] A região que contém estes resíduos catalíticos, que se liga-se ao substrato e que desempenha a reacção, é denominada de sítio activo. As enzimas também podem ter sítios onde se ligam cofactores, que são necessários às reacções catalíticas. Algumas enzimas também podem ter sítios de ligações para pequenas moléculas, que são produtos ou substratos, directos ou indirectos, da reacção catalisada. Estas ligações servem para aumentar ou diminuir a actividade da enzima, providenciando um meio de regulação por feedback.

Tal como todas as proteínas, as enzimas são formadas por longas cadeias lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um produto com estrutura tridimensional. Cada sequência única de aminoácidos produz também uma estrutura tridimensional única que tem propriedade específicas. Cadeias individuais de proteínas podem por vezes agrupar-se para formar um complexo proteico. A maioria das enzimas pode sofrer desnaturação, isto é, a sua estrutura pode sofrer desagregação e inactivação pelo aumento de temperatura, o que provoca alterações na conformação tridimensional da proteína. Dependendo da enzima, a desnaturação pode ter efeitos reversíveis ou irreversíveis.

Especificidade

As enzimas possuem normalmente uma alta especificidade em relação às reacções que catalizam e aos substratos que estão envolvidos nessas reacções. A forma complementar, carga e características hidrofílicas/hidrofóbicas, são responsáveis por esta especificidade. As enzimas exibem também elevados níveis de estereoespecificidade, regioselectividade e quimioselectividade.[13]

Algumas das enzimas que apresentam maior especificidade e precisão, estão envolvidas na cópia e expressão do genoma. Estas enzimas possuem mecanismos de proof-reading (revisão). Um destes casos é a DNA polimerase, que cataliza uma reacção num primeiro passo, para de seguida confirmar, num segundo passo, se o produto é o correcto.[14] Este processo em duas etapas resulta em médias de taxa de erro muito diminutas, na ordem de uma para cem milhões de reacções, no caso de polimerases de mamíferos.[15] Mecanismos de revisão similares também podem ser encontrados na RNA polimerase,[16] na aminoacil-tRNA sintetases [17] e em ribossomas.[18]

Algumas enzimas que produzem metabolitos secundários são descritos como promíscuos, visto que podem actuar num largo espectro de diferentes substratos. Tem sido sugerido que este tipo de especificidade alargada é importante nos processos de evolução de novas vias de biossíntese.[19]

Modelo chave-fechadura

As enzimas exibem uma elevada especificidade, e foi sugerido por Emil Fischer, em 1894, que esse facto era devido a que tanto as enzimas como os substratos apresentam formas geométricas complementares, fazendo com que encaixem de maneira precisa umas nos outros.[20] Este processo é muitas vezes referido como modelo chave-fechadura. No entanto, apesar de estes modelo explicar a especificidade das enzimas, falha em explicar a estabilização dos estados de transição que as enzimas exibem.

Modelo do encaixe induzido

Diagramas que mostram a actividade enzimática através do modelo do encaixe induzido.

Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação ao modelo de chave-fechadura: uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, o sítios activo altera a sua forma de maneira continuada através de interacções com o substrato, enquanto esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima.[21] Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um sítio activo que é rígido. As cadeias laterais dos aminoácidos que formam o sítios activo sofrem um reorientação de maneira a que as suas posições potenciem a acção catalítica da enzima. Em alguns casos, como nas glicosidases, a molécula de substrato também sofre alterações de conformação à medida que vai se aproximando do sítio activo.[22] O sítio activo continua a sofrer modificações até que o substrato esteja completamente ligado e é neste momento em que a conformação final e a carga são determinadas.[23]

Mecanismos

As enzimas actuam de diversas formas, todas elas baixando o valor de ΔG‡:[24]

Baixando a energia de activação, através da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado (por exemplo, distorcendo a forma da molécula do substrato - a enzima distorce o substrato, gastando energia neste passo, de modo a baixar a energia do estado de transição da reacção catalisada, resultando numa diminuição global da energia requerida para completar a reacção).

Providenciando uma via alternativa (por exemplo, reagindo com o substrato formando um complexo enzima-substrato, de existência impossível sem a presença da enzima).

Reduzindo a variação da entropia da reacção ao orientar os substratos de forma correcta para facilitar a reacção. Na ausência de enzima, as moléculas colidem em todas as direcções possíveis de forma aleatória, um processo menos eficiente que na presença da enzima. Ao considerar-se ΔH‡ isoladamente, este aspecto é negligenciado.

Dinâmica e funções

Investigações recentes providenciaram novos conhecimentos sobre a ligação entre a dinâmica interna de uma enzima e o seu mecanismo de catálise [25] [26] [27] . A dinâmica interna de uma enzima é descrita como o movimento de partes internas (como aminoácidos individuais, grupos de aminoácidos, um laço da cadeia, uma hélice alfa, folhas beta vizinhas ou até domínios proteicos inteiros) destas biomoléculas, que podem ocorrer a diversas escalas de tempo, desde femtossegundos a segundos. Redes de resíduos de aminoácidos de uma estrutura podem contribuir para a catálise através de movimentos dinâmicos[28][29][30][31]. Os movimentos em proteínas são importantes para diversas enzimas mas o tipo de reacção que elas catalisam determina que tipos de movimento são mais importantes: pequenas e rápidas vibrações ou lentas e significativas alterações conformacionais. Estes estudos têm consequências na compreensão dos efeitos alostéricos, na produção industrial de enzimas e no desenvolvimento de novos fármacos.

Regulação alostérica

As enzimas alostéricas mudam a sua estrutura aquando da ligação de determinadas moléculas. A modulação da actividade da enzima pode ser directa, quando a molécula se liga directamente a um local de ligação na enzima, ou indirecta, quando a molécula se liga a outras proteínas ou subunidades que interagem com a enzima alostérica, influenciando então a sua actividade.

Cofactores e coenzimasVer artigo principal: Cofactor

Ver artigo principal: Coenzima

Cofactores

Algumas enzimas não necessitam de componentes adicionais para mostrarem uma actividade completa. No entanto, outras requerem ligação a moléculas não proteícas para que possam exercer a sua actividade. Os cofactores podem ser inorgânicos (iões

metálicos e complexos ferro-enxofre) ou compostos orgânicos (flavina ou heme). Os cofactores orgânicos (coenzimas) são normalmente grupos prostéticos, que estão intimamente ligados às enzimas a que eles prestam assistência. Os cofactores que possuem ligação forte às enzimas são distintos de outras coenzimas, tal como a NADH, visto que não são libertados do sítio activo durante a reacção catalisada.

Um exemplo de uma enzima que contém um cofactor é a anidrase carbónica, que é mostrada em figura acima com um ião de zinco como cofactor.[32] Estas moléculas que possuem uma ligação estreita com as enzimas são normalmente encontradas no sítio activo e estão envolvidas na reacção catalítica. Por exemplo, a flavina e grupos heme estão muitas vezes envolvidos em reações de oxidação-redução.

Enzimas que requerem um cofactor mas que não se ligam a estes, são denominadas apoenzimas. Uma apoenzima juntamente com o(s) seu(s) cofactor(es) são denominadas holoenzimas. A maioria dos cofactores não se ligam por covalência a uma enzima, mas estabelecem ligações fortes. No entanto, os grupos prostéticos orgânicos podem ligar-se de maneira covalente. Um exemplo disso é a ligação da tiamina pirofosfato à enzima piruvato desidrogenase.

Coenzimas

Modelo tridimensional da coenzima NADH.

As coenzimas são pequenas moléculas que transportam grupos químicos de uma enzima para outra.[33] Alguns destes compostos químicos, como a riboflavina, a tiamina e o ácido fólico, são vitaminas, compostos que não são sintetizados no organismo e que têm de ser assimilados através da dieta. Os grupos químicos transportados incluem o ião hidreto (H-) transportado pelo NAD ou NADP + , o grupo acetilo transportado pela coenzima A, os grupos formilo, metenilo e metilo transportados pelo ácido fólico e o grupo metilo transportado pela S-adenosilmetionina.

Dado que as coenzimas são modificadas quimicamente como consequência da acção enzimática, é útil considerá-las como sendo uma classe especial de substratos, ou substratos secundários, que são comuns em muitos tipos de enzimas diferentes. Por exemplo, sabe-se que existem cerca de 700 enzimas que utilizam a coenzima NADH.[34]

As coenzimas sofrem regeneração e as suas concetrações são mantidas a um nível estável dentro da célula. Por exemplo, o NADPH é regenerado através da via das pentoses-fosfato e a S-adenosilmetionina é regenerada pela metionina adenosiltransferase.

Termodinâmica

Diagrama de uma reacção catalítica, mostrando o nível de energia em cada etapa da reacção. Normalmente, o substrato necessita de uma quantidade elevada de energia para conseguir chegar ao estado de transição, decaindo depois até a um produto final. A enzima estabiliza o estado de transição, reduzindo o valor de energia necessário para que se formem os produtos. A linha a vermelho (cheio) representa a reacção na ausência de catalisador; a azul (tracejado), na presença de enzima. S: nível de energia do(s) substrato(s); P: nível de energia do(s) produto(s); G: energia de Gibbs; R: coordenada de reacção (sentidos de progressão de reacção); ΔG'º: energia livre padrão bioquímica; ΔG‡: energia de activação (S-P: do(s) substrato(s); P-S: do(s) produto(s)).

Ver artigo principal: energia de activação, equilíbrio termodinâmico, equilíbrio químico

Tal com acontece com todos os compostos catalisadores, as enzimas não alteram a posição do equilíbrio químico da reacção. Normalmente, na presença de uma enzima, a reacção desenvolve-se na mesma direcção que se seria tomada se ela não estivesse presente, mas de maneira mais rápida. no entanto, Na ausência da enzima, as reacções poderão dar origem a diferentes produtos, porque nessas condições esses produtos são formados de maneira mais rápida.

Para além disso, as enzimas podem executar duas ou mais reacções, de tal maneira que a actuação numa reacção termodinamicamente favorável possa facilitar a actuação numa reacção menos favorável. Por exemplo, a energia disponibilizada pela hidrólise do ATP é normalmente utilizada para executar outras reacções.

As enzimas catalisam as reacções em ambos os sentidos. Elas não alteram o equilíbrio em si, mas a velocidade em que este é alcançado. Por exemplo, a anidrase carbónica catalisa a sua reacção nas duas direcções, dependendo da concentração dos seus reagentes.

(em tecidos; alta concentração de CO2)

(nos pulmões; baixa concentração de CO2)

Se o equilíbrio estiver substancialmente deslocado para uma das direcções, isto é, se for uma reacção muito exergónica, a reacção é efectivamente irreversível. Nestas condições, a enzima só catalizará a reacção na direcção termodinamicamente permitida.

Cinética

Mecanismo de reacção de uma enzima com substrato único. A enzima (E) liga o substrato (S) e liberta o produto (P).

A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos. São utilizados dados sobre a velocidade de reacção de enzimas através de ensaios enzimáticos.

Em 1902, Victor Henri [35] propôs uma teoria quantitativa de cinética enzimática, mas os seus dados experimentais tinham pouca utilidade porque não era então considerada a importância da concentração do ião H+. Depois de Peter Lauritz Sørensen definir a escala logarítmica de pH e introduzir o conceito de solução tampão em 1909 [36] , o químico alemão Leonor Michaelis e a sua pós-doc canadiana Maud Leonora Menten repetiram as experiências de Henri e confirmaram a sua equação, sendo esta cinética conhecida como cinética de Henri-Michaelis-Menten (muitas vezes simplificado para cinética de Michaelis-Menten)[37]. Este trabalho foi desenvolvido por G. E. Briggs e J. B. S. Haldane, que derivaram equações cinéticas usadas ainda hoje em dia[38].

Henri contribuiu significativamente para este campo ao teorizar as reacções enzimáticas ocorrendo em dois passos. No primeiro, o substrato liga-se de forma reversível à enzima, formando o complexo enzima-substrato. Este complexo é por vezes designado complexo de Michaelis. A enzima catalisa então o passo químico da reacção e liberta o produto.

Curva de saturação numa reacção enzimática, mostrando a relação entre a concentração de substrato ([S]) e a velocidade (V).

As enzimas podem catalisar até vários milhões de reacções por segundo. Por exemplo, a reacção catalisada pela orotidina 5'-fosfato descarboxilase tem uma semivida de 78 milhões de anos na ausência de enzima, diminuindo para apenas 25 milissegundos na presença desta[39]. As velocidades de reacção dependem das condições em que as enzimas se encontram e da concentração de substrato. Condições de alta temperatura, pH extremos ou altas concentrações salinas desestabilizam a estrutura da proteína, desnaturando-a. Por outro lado, em geral, um aumento na concentração de substrato tende a aumentar a actividade enzimática.

Experimentalmete, encontra-se a velocidade máxima de reacção aumentando progressivamente a concentração de substrato, até se verificar uma velocidade constante de formação de produto. Tal é visível na curva de saturação do gráfico à direita. A saturação acontece porque, à medida que é aumentada a concentração de substrato, aumenta também a quantidade de enzima presente sob a forma de complexo enzima-substrato (ES). À velocidade máxima, Vmax, todos os centros activos estão ocupados (saturados) com substrato, ou seja, não existe enzima livre para ligar mais substrato e a concentração de complexo ES é igual à concentração de enzima.

A actividade de uma enzima é geralmente descrita através de Vmax e também da constante de Michaelis-Menten, KM, que representa a concentração de substrato à qual se detecta uma velocidade de reacção igual a metade de Vmax. Cada enzima possui um KM característico para um dado substrato; este parâmetro é muitas vezes usado para demonstrar a força de ligação de um substrato à enzima. É também usada outra constante cinética, kcat, para descrever o comportamento de uma enzima, representando o número de moléculas de substrato que podem ser catalisadas por centro activo por segundo.

A eficiência catalítica de uma enzima pode ser expressa através da constante de especificidade, igual à razão kcat/Km. A constante de especificidade relaciona-se tanto com a afinidade da ligação do substrato à enzima como com a capacidade catalítica desta, pelo que se torna útil para a comparação entre diferentes enzimas, ou a mesma enzima com diferentes substratos. Existe um valor máximo teórico para esta constante, cerca de 108 to 109 M−1 s−1, denominado limite de difusão. Considerando-se que cada colisão entre enzima e substrato resulta em catálise, a velocidade global de formação do

produto não será limitada pela velocidade de reacção da enzima mas sim pela velocidade de difusão das moléculas em solução. Enzimas que possuam uma constante de especificidade perto deste valor são designadas enzimas cataliticamente (ou cineticamente) perfeitas; alguns exemplos incluem as enzimas triose fosfato isomerase, anidrase carbónica, acetilcolinesterase, catalase, fumarase, ß-lactamase e superóxido dismutase.

A cinética de Michaelis-Menten baseia-se na lei da acção das massas, que é derivada das assunções sobre difusão livre e sobre colisões aleatórias com base termodinâmica. No entanto, muitos dos processos bioquímicos ou celulares não se comportam da forma prevista por estes modelos devido à alta concentração de substâncias no meio celular, separação de fases entre enzima, substrato e produto e restrição do movimento molecular a uma ou duas dimensões[40]. Nestas situações, é aplicável um modelo fractal da cinética de Michaelis-Menten[41][42][43][44].

Algumas enzimas apresentam cinética mais veloz que as velocidades de difusão, no que aparenta ser uma impossibilidade. Diversos mecanismos foram usados como razão para explicar este fenómeno. Uma explicação é a de algumas enzimas acelerarem a sua catálise ao captar e orientar o seu substrato usando dipolos eléctricos. Outros modelos usam um mecanismo quântico-mecânico de tunneling, em que um protão ou electrão podem atravessar barreiras de activação, embora o modelo de tunneling de protões seja controverso[45][46], tendo sido no entanto observado na triptamina [47]. Estes modelos sugerem que a catálise enzimática seja possivelmente melhor descrita em termos de "atravessar um barreira" em detrimento do modelo tradicional de "passar por cima" de uma barreira energética diminuída.

Inibição

Exemplo de uma reacção normal (a) e de uma inibição reversível competitiva (b), em que o substrato e o inibidor competem pela enzima. Numa reacção normal, o Substrato liga-se ao centro Activo da Enzima (1), provocando a libertação de produtos por parte da enzima (2). Quanto à inibição, o Inibidor liga-se à enzima (3), não permitindo ao substrato ter acesso à mesma (4), logo não havendo reacção e não sendo produzidos quaisquer produtos.

Ver artigo principal: Inibidor enzimático

As taxas de reacção enzimáticas podem ser diminuídas por acção de vários tipos de inibidores enzimáticos.

Inibição competitiva

Na inibição competitiva, o inibidor e o substrato competem pela enzima, isto é, não se podem ligar ao mesmo tempo à enzima. Os inibidores são muitas vezes semelhantes ao substrato da enzima. Por exemplo, o metotrexato é um inibidor competitivo da enzima dihidrofolato redutase, que cataliza a redução do dihidrofolato em tetrahidrofolato. A similitude entre as estruturas do ácido fólico e desta droga são mostradas na figura adjacente. Notar que o local de ligação do inibidor não é necessariamente o mesmo que o local de ligação do inibidor, se a ligação de este último mudar a conformação da enzima com vista a impedir a ligação do substrato, e vice versa. Na inibição competitiva, a velocidade máxima da reacção não é alterada, mas níveis mais altos de concentração do substrato são requeridos para que se atinja uma determinada velocidade, aumentando o KM aparente.

Inibição acompetitiva ou incompetitiva

Na inibição acompetitiva, o inibidor não se pode ligar à enzima no estado livre, mas somente ao complexo E-S. O complexo E-I-S assim formado, é enzimaticamente inactivo. Este tipo de inibição é raro, mas pode ocorrer em enzima multiméricas.

Inibição não-competitiva

Os inibidores não-competitivos podem ligar-se à enzima ao mesmo tempo que o substrato, ou seja, nunca se ligam ao sítio activo. Quer o complexo E-I, quer o complexo E-I-S, são enzimaticamente inactivos. Tanto o KM aparente como o Vmax mudam neste caso, pois o inibidor não pode ser desligado da enzima por aumento da concentração de substrato (em contraste com o que acontece na inibição competitiva).

Inibição mista

Este tipo de inibição assemelha-se à inibição não-competitiva. Neste caso, o complexo E-I-S possui actividade enzimática residual.

Em muitos organismos, os inibidores podem agir como parte do mecanismo de retroalimentação. Se uma enzima produz um determinada substância em demasia, essa substância poderá agir como inibidor da enzima, no início da via que a produz, causando a redução ou paragem da produção da substância quando esta se acumula. Esta é um forma de retroalimentação negativa. Enzimas que estão sujeitas a esta forma de regulação são muitas vezes multiméricas e possuem sítios de ligação alostéricos para substâncias reguladoras. Os seus gráficos substrato/velocidade não têm a forma hiperbólica mas sim forma sigmóide (curva em forma de S)

O ácido fólico (à esquerda) e a droga anticancerígena metotrexato são semelhantes na sua estrutura. Como resultado, o metotrexato é um inibidor competitivo de muitas das enzimas que utilizam os folatos.

Os inibidores irreversíveis reagem com a enzima e formam ligações covalentes com a cadeia polipeptídica. Este tipo de inactivação é irreversível. Um exemplo de inibidor irreversível é a eflornitina, uma substância utilizada no tratamento da doença do sono[48]. A penicilina e a aspirina também actuam deste modo. Nestes casos, o composto liga-se ao centro activo e a enzima converte-o a uma forma activada que reage irreversivelmente com um ou mais resíduos de aminoácidos.

Usos de inactivadores

Os inactivadores são muitas vezes usados como medicamentos, mas também poderão actuar como venenos. No entanto, a diferença entre um medicamento e um veneno é normalmente uma questão de dosagem, visto que a maior parte dos medicamentos e drogas são tóxicas a partir de certo nível. Como Paracelso disse: "Todas as coisas são um veneno e nada existe sem veneno, apenas a dosagem é razão para que uma coisa não seja um veneno"[49] Igualmente, os antibióticos e outras drogas anti-infecciosas são apenas venenos que matam o agente patogénicos e não o hospedeiro deste.

Um exemplo de um inactivador que é usado como medicamento é a aspirina, que inibe a ciclooxigenase 1 e a ciclooxigenase 2, que são enzimas que produzem um mensageiro que age em casos de inflamação, neste caso uma prostaglandina, suprimindo assim a dor e a inflamação. O cianureto é um inactivador enzimático irreversível, que se combina com cobre e zinco no sítio activo da anzima citocromo c oxidase, bloqueando a respiração celular.[50]

Funções biológicas

A acção da luciferase induz bioluminiscência nos pirilampos

As enzimas exercem uma grande variedade de funções nos organismos vivos. São indispensáveis para a transdução de sinais, na regulação celular, muitas vezes por acção de cinases e fosfatases.[51] Através da sua acção podem gerar movimento, como no caso da miosina que hidroliza ATP, gerando contracções musculares. Também movimentam carga através da célula, através da acção do citoesqueleto.[52] Algumas enzimas são ATPases (funcionam como bombas iónicas), que se localizam na membrana celular, estando envolvidas do processo de transporte activo. Algumas funções mais exóticas são operadas por enzimas, como é o caso da luciferase que gera luz nos pirilampos.[53] Os vírus podem conter enzimas que auxiliam na infecção de células (HIV-integrase e transcriptase reversa) ou na libertação celular de vírus (neuraminidase no vírus influenza).

Uma importante função das enzimas tem lugar no sistema digestivo dos animais. Enzimas como as amilases e proteases, quebram grandes moléculas como o amido e proteínas, respectivamente, em moléculas de menores dimensões, de maneira a que estas possam ser absorvidas no intestino. O amido não é absorvível no intestino, mas as enzimas hidrolizam as cadeias de amido em moléculas menores tais como a maltose e a glucose, podendo desta maneira ser absorvidas. Diferentes enzimas actuam sobre diferentes tipos de alimento. Nos ruminantes, que possuem uma dieta herbívora, bactérias no sistema digestivo produzem uma enzima denominada celulase que quebra as paredes celulares das células vegetais.

As enzimas podem trabalhar em conjunto, seguindo uma ordem de actuação específica. Desta maneira podem formar vias metabólicas. Nestas vias, uma enzima processa o produto da acção de outra enzima como o seu substrato. Após a reacção catalítica, o produto é depois entregue a outra enzima. Por vezes, mais do que uma enzima pode catalisar a mesma reacção, em paralelo. Isto permite uma regulação mais complexa:

As enzimas determinam que passos é que ocorrem nessa vias metabólicas. Sem a presença de enzimas, o metabolismo não progride através dos mesmo passos, nem é suficientemente rápido para que sirva as necessidades da célula. De facto, uma via metabólica tão importante como a glicólise não poderia existir sem a presença de enzimas. A glucose, por exemplo, pode reagir directamente com o ATP para dar origem a um produto fosforilado em um ou mais carbonos. Na ausência de enzimas, este processo é tão lento que se torna insignificante. No entanto, se a enzima hexocinase for adicionada, estas reacção lentas continuam a ser efectuadas, mas a fosforilação do carbono número 6 ocorre de maneira tão rápida que, se a mistura for testada pouco tempo depois, a glicose-6-fosfato o único produto significativo. Consequentemente, pode-se dizer que a rede de vias metabólicas existentes dentro de cada célula depende do conjunto de enzimas funcionais que estão presentes.

Controle da atividade

A atividade enzimática na célula é controlada de cinco principais modos:

1. A produção da enzima (transcrição e tradução dos genes que codificam a enzima) pode ser aumentada ou diminuída pela célula em resposta a mudanças no ambiente celular. Esta forma de regulação genética é designada como indução ou inibição da expressão enzimática. Por exemplo, as bactérias podem desenvolver resistência a antibióticos como a penicilina porque são induzidas enzimas (β-lactamases) que

hidrolisam o anel beta-lactâmico presente na estrutura do antibiótico e essencial para a sua actividade biológica. Outro exemplo é a importância das enzimas hepáticas citocromo P450 oxidases, envolvidas no metabolismo de desintoxicação de xenobióticos.

2. As enzimas podem encontrar-se compartimentadas, com difentes vias metabólicas (ou partes de vias metabólicas) ocorrendo em diferentes compartimentos celulares. Por exemplo, os ácidos gordos são sintetizados por um conjunto de enzimas no citoplasma, no retículo endoplasmático e no complexo de Golgi e usados por um conjunto diferente de enzimas como fonte de energia na mitocôndria, através da β-oxidação [54] .

3. As enzimas podem ser reguladas por inibidores e activadores. Por exemplo, os produtos finais de uma dada via metabólica são frequentemente inibidores das enzimas que catalisam os primeiros passos da via (normalmente o primeiro passo factualmente irreversível), regulando assim a quantidade de produto final produzido pela via. Este tipo de regulação é denominado mecanismo de feedback (ou autoalimentação) negativo porque a quantidade de produto final é regulada pela sua própria concentração. Na prática, o feedback negativo ajusta a velocidade de síntese de metabolitos intermediários da via de acordo com a necessidade da célula. Este mecanismo ajuda na distribuição económica e eficiente de compostos, evitando a produção excessiva de produtos finais. Tal como outros mecanismos homeostáticos, o controlo da actividade enzimática ajuda na manutenção de um ambiente interno estável em organismos vivos.

4. As enzimas podem ser reguladas através da sua modificação pós-traducional. Este tipo de modificação inclui a fosforilação, a miristoilação e a glicosilação. Por exemplo, a fosforilação de diversas enzimas, como a glicogénio sintase, em resposta a um sinal da insulina, ajuda no controlo da síntese ou degradação do glicogénio e permite a resposta celular a variações da glicemia [55] . Outro exemplo é a quebra da cadeia polipeptídica da quimotripsina, uma protease digestiva que é produzida numa forma inactiva (quimotripsinogénio) no pâncreas e transportada então para o estômago, onde é activada. Este mecanismo evita a digestão de tecidos pancreáticos (ou outros) pela quimotripsina antes de entrar no tracto digestivo. Este tipo de precursor inactivo de uma enzima é denominado zimógeno.

5. Algumas enzimas tornam-se activas quando são colocadas num ambiente diferente (por exemplo, de um ambiente citoplasmático redutor para um ambiente periplasmático oxidativo). Um exemplo encontra-se na hemaglutinina dos vírus Influenza (vírus da gripe), que sofre uma mudança conformacional quando encontra o ambiente acídico de vesículas da célula hospedeira, provocando a sua activação[56].

Envolvimento em doenças

Fenilalanina hidroxilase. PDB 1KW0

Uma vez que controlo da actividade enzimática é essencial para a homeostase, qualquer alteração em genes que codifiquem enzimas (mutações ou delecções) poderá ter como efeito o aparecimento de doenças genéticas. A importância das enzimas é demonstrada pelo facto de que uma doença letal pode ser causada pelo mau funcionamento de um único tipo de enzima entre as milhares que estão presentes no corpo humano.

Um exemplo disso é que o acontece com o tipo mais comum de fenilcetonúria. Uma mutação num único aminoácido da enzima fenilalanina hidroxilase, que cataliza o primeiro passo na degradação da fenilalanina, resulta na acumulação da fenilalanina e dos produtos associados. Isto pode causar atraso mental se a doença não for tratada.[57]

Outro exemplo acontece quando mutações em genes que codificam enzimas envolvidas no reparo de DNA causam síndromas de cancro hereditário, tal com a xerodermia pigmentosa. Defeitos nestas enzimas podem causar cancro, visto que o corpo fica com uma habilidade menor para reparar mutações no genoma. Isto causa uma lenta acumulação de mutações e resulta no desenvolvimento de muitos tipos de cancro no paciente.

Nomenclatura

A determinação do nome das enzimas é normatizada por um comitê especializado, o Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB).

Classes de enzimasClasse 1

OxirredutasesCatalisam reacções de oxirredução, transferindo eletrons, hidretos (H-) ou protons (H+).

Classe 2

Transferases Transferem grupos químicos entre moléculas.

Classe 3

HidrolasesUtilizam a água como receptor de grupos funcionais de outras moléculas.

Classe 4

LiasesFormam ou destroem ligações duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais.

Classe 5

Isomerases Transformam uma molécula num isómero.

Classe 6

LigasesFormam ligações químicas por reacções de condensação, consumindo energia sob a forma de ATP.

A partir destas categorias principais, as enzimas ainda são subdivididas em outras categorias, podendo ser identificadas pelo seu número da EC; por exemplo, EC 5.4.2.2 é a fosfoglicomutase.

Aplicações

Enzimas digestivas tais como a amilase, protease e lipase, reduzem os alimentos em componentes menores que são mais facilmente absorvidos no tracto digestivo.

As enzimas contribuem enormemente para inúmeras indústrias. Enzimas de processamento alimentar tais como a glucoamilase podem reduzir o alimento em glicose.

Uma aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-se também determinados tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes em nódoas.

Também são usadas em investigação laboratorial e na medição de concentrações de substâncias com interesse clínico (Patologia Clínica, análises clínicas).

Ver também

Massa molecularOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

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A massa molecular de uma substância é a massa de uma molécula dessa substância relativa à unidade de massa atômica u (igual a 1/12 da massa do isótopo carbono-12, 12C). Formalmente deve ser chamada massa molecular relativa devido a esta relação. O termo peso molecular (abreviatura: MW, do inglês molecular weight) é também usado para designar esta propriedade, embora tenda a cair em desuso.

Índice

1 Cálculo da massa molecular 2 Relação entre massa molecular e massa molar 3 Referências 4 Ver também 5 Ligações externas

Cálculo da massa molecular

O cálculo teórico da massa molecular faz-se somando as massas atômicas dos átomos que formam a matéria. Por exemplo: a massa atômica do hidrogênio é 1,00784 u e do

oxigênio é 15,9994 u; portanto, a massa molecular da água, de fórmula H2O, é (2 × 1,00784 u) + 15,9994 u = 18,01508 u. Uma molécula de água tem então 18,01508 u.

A massa molecular pode ser obtida experimentalmente através da espectrometria de massa. Nesta técnica, a massa de uma molécula é geralmente descrita como a massa da molécula formada por apenas os isótopos mais comuns dos átomos constituintes. Isto deve-se ao facto de a técnica ser suficientemente sensível às diferenças entre isótopos, mostrando então diversas espécies. As massas encontram-se listadas numa tabela isotópica específica, ligeiramente diferente dos valores de massa atómica encontrados numa tabela periódica normal. Isto não se aplica a moléculas maiores (como proteínas) em que é usada a massa molecular média (ou seja, com a contribuição dos diferentes isótopos) pois a probabilidade de encontrar diferentes isótopos do mesmo átomo aumenta com o maior número de átomos da molécula.

Relação entre massa molecular e massa molar

A massa molar corresponde à massa de um mol (uma mole em Portugal) de entidades elementares (átomos, moléculas, íons, grupos específicos, partículas, etc). Desta forma, a massa molar calcula-se como o produto entre a massa molecular e a constante de Avogadro. O valor numérico é o mesmo, porém, a unidade de medida para de unidade de massa atômica (u) para gramas por mol.[1]

Exemplo para uma substâncias composta:

Massa molecular da água = 18,015 u; Massa molar da água = 18,015 g/mol;

Exemplo para uma substância simples:

Massa atômica do sódio = 22,99 u; Massa molar do sódio = 22,99 g/mol;

Um detalhe importante é que 1 mol de diferentes substâncias possui sempre o mesmo número de partículas. No entanto, a massa contida em 1 mol varia consideravelmente entre as substâncias.

Referências

1. ↑ MILLS, Ian; CVITAS, Tomislav; KLAUS, Homann; KALLAY, Nicola; KUCHITSU, Kozo. Quantities, units and symbols in physical chemistry (em inglês). 2ª ed. Oxford: Blackwell Science Ltda, 1993. 41 p. Página visitada em 27/08/2010.

Ver também

Concentração Fracção molar Massa atômica Massa IUPAC Sistema Internacional de Unidades

Sistema CGS de unidades

Ligações externas

Definição de massa atómica, massa molecular e mole. (em português) Definição de massa molecular relativa pela IUPAC. (em inglês) Definição de peso molecular pela IUPAC. (em inglês) Cálculo de fórmulas moleculares a partir de massas moleculares. (em inglês) Cálculo de massas moleculares e composição elementar. (em inglês)

Massa molecularOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

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A massa molecular de uma substância é a massa de uma molécula dessa substância relativa à unidade de massa atômica u (igual a 1/12 da massa do isótopo carbono-12, 12C). Formalmente deve ser chamada massa molecular relativa devido a esta relação. O termo peso molecular (abreviatura: MW, do inglês molecular weight) é também usado para designar esta propriedade, embora tenda a cair em desuso.

Índice

1 Cálculo da massa molecular 2 Relação entre massa molecular e massa molar 3 Referências 4 Ver também 5 Ligações externas

Cálculo da massa molecular

O cálculo teórico da massa molecular faz-se somando as massas atômicas dos átomos que formam a matéria. Por exemplo: a massa atômica do hidrogênio é 1,00784 u e do oxigênio é 15,9994 u; portanto, a massa molecular da água, de fórmula H2O, é (2 × 1,00784 u) + 15,9994 u = 18,01508 u. Uma molécula de água tem então 18,01508 u.

A massa molecular pode ser obtida experimentalmente através da espectrometria de massa. Nesta técnica, a massa de uma molécula é geralmente descrita como a massa da molécula formada por apenas os isótopos mais comuns dos átomos constituintes. Isto deve-se ao facto de a técnica ser suficientemente sensível às diferenças entre isótopos, mostrando então diversas espécies. As massas encontram-se listadas numa tabela isotópica específica, ligeiramente diferente dos valores de massa atómica encontrados numa tabela periódica normal. Isto não se aplica a moléculas maiores (como proteínas) em que é usada a massa molecular média (ou seja, com a contribuição dos diferentes isótopos) pois a probabilidade de encontrar diferentes isótopos do mesmo átomo aumenta com o maior número de átomos da molécula.

Relação entre massa molecular e massa molar

A massa molar corresponde à massa de um mol (uma mole em Portugal) de entidades elementares (átomos, moléculas, íons, grupos específicos, partículas, etc). Desta forma, a massa molar calcula-se como o produto entre a massa molecular e a constante de Avogadro. O valor numérico é o mesmo, porém, a unidade de medida para de unidade de massa atômica (u) para gramas por mol.[1]

Exemplo para uma substâncias composta:

Massa molecular da água = 18,015 u; Massa molar da água = 18,015 g/mol;

Exemplo para uma substância simples:

Massa atômica do sódio = 22,99 u; Massa molar do sódio = 22,99 g/mol;

Um detalhe importante é que 1 mol de diferentes substâncias possui sempre o mesmo número de partículas. No entanto, a massa contida em 1 mol varia consideravelmente entre as substâncias.

Referências

1. ↑ MILLS, Ian; CVITAS, Tomislav; KLAUS, Homann; KALLAY, Nicola; KUCHITSU, Kozo. Quantities, units and symbols in physical chemistry (em inglês). 2ª ed. Oxford: Blackwell Science Ltda, 1993. 41 p. Página visitada em 27/08/2010.

Ver também

Concentração Fracção molar Massa atômica Massa IUPAC Sistema Internacional de Unidades Sistema CGS de unidades

Ligações externas

Definição de massa atómica, massa molecular e mole. (em português) Definição de massa molecular relativa pela IUPAC. (em inglês) Definição de peso molecular pela IUPAC. (em inglês) Cálculo de fórmulas moleculares a partir de massas moleculares. (em inglês) Cálculo de massas moleculares e composição elementar. (em inglês)

Composto químico

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Um composto químico é uma substância química constituída por moléculas ou cristais de 2 ou mais átomos ou íons ligados entre si. As proporções entre elementos de uma substância não podem ser alterados por processos físicos.

Em química, um composto é uma substancia formada por dois ou mais elementos, ligados numa proporção fixa e definida. Por exemplo, a água é um composto formado por hidrogênio e oxigênio na proporção de dois para um.

Em geral, esta razão fixa deve-se a uma propriedade física ( formada por moléculas com ligações químicas estáveis ) e não a uma seleção humana arbitrária. Por este motivo o bronze ou o chocolate são misturas ou ligas metálicas e não compostos.

Os compostos são identificados através de representações gráficas denominadas fórmulas químicas.

As fórmulas descrevem a proporção dos átomos de cada elemento na formação da molécula ou, do conjunto iônico, da substância. Por exemplo, a fórmula H2O (água) indica que a molécula desta substância é constituída de dois átomos de hidrogênio para cada átomo de oxigênio, e a fórmula do sal de cozinha (NaCl) indica que na sua estrutura cristalina existe uma proporção fixa de um íon de sódio para cada um íon de cloro.

Os elementos de um composto não podem ser divididos ou separados por métodos de separação físicos ( decantação, filtração, destilação, etc ), somente mediante reações químicas.

Todos os compostos poderão ser quebrados em compostos menores ou em átomos individuais quando convenientemente aquecidos. Esta temperatura, diferente para cada composto, é denominada temperatura de decomposição.

Tipos de compostos, dependendo se apresentam ou não o carbono como elemento químico principal:

Compostos inorgânicos ou minerais Compostos orgânicos

Tipos de compostos, dependendo das ligações que os átomos efetuam:

Compostos iônicos Compostos moleculares

Existem três tipos de ligações químicas: covalentes, iônicas e metálicas.

Referências

Ligações externas

MacromoléculaOrigem: Wikipédia, a enciclopédia livre.

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Macromolécula define-se como uma molécula orgânica de elevada massa molecular relativa podendo ou não apresentar unidades de repetição (aquelas que apresentam unidades de repetição são denominadas polímeros).

Em bioquímica, o termo é aplicado aos biopolímeros convencionais (ácidos nucleicoss, proteínas and carboidratos)[1], assim como a moléculas não-poliméricas com elevada massa molecular como os lípido e macrociclos.

Reação de polimerização é a reação de síntese dos polímeros a partir dos monómeros.

Polímeros naturais

Proteínas Carboidratos Polisacarídeos Ácidos nucleícos Borracha natural.

Polímeros sintéticos

Plásticos ou elastômeros - Borracha sintética.

Referências