Fisiologia do músculo estriado

Fisiologia do músculo estriado


Prof. Dr. Caio Maximino

Marabá/PA – 2015


Proteínas fibrosas musculares

● Proteínas contráteis– Miosina – Gera força durante a contração muscular– Actina – Componente principal do filamento fino; liga-se ao

filamento rosso durante a contração

● Proteínas regulatórias– Tropomiosina – Componente do filamento fino; recobre os

sítios de ligação da miosina nas moleculas de actina quando a fibra está relaxada

– Troponina – Componente do filamento fino; muda de conformação quando se liga ao cálcio

Acoplamentoexcitação-contração

Motoresmoleculares

Fadiga centrale periférica

Fosforilação nacontração do

m. liso

Metabolismono músculoesquelético


Proteínas fibrosas musculares

● Proteínas estruturais– Titina – Conecta discos Z à linha M do sarcômero,

establizando a posição do filamento grosso– α-Actinina – Proteína do disco Z que liga-se a moléculas de

acitna e titina– Miomesina – Forma a linha M; liga-se a moléculas de titina,

conectando filamentos grossos adjacentes– Nebulina – Circunda cada filamento fino; permite o

ancoramento dos filamentos finos aos discos Z– Distrofina – Liga filamentos finos a proteínas integrais de

membrana do sarcolema, que por sua vez estão ligadas a proteínas na matriz extracelular.


Motoresmoleculares



m. liso



Relembrando: Componentes do sarcômero


Motoresmoleculares



m. liso



Mecanismo de filamentos deslizantes


Motoresmoleculares



m. liso



Ciclo contrátil


Motoresmoleculares



m. liso



Organização dos sarcômeros


Motoresmoleculares



m. liso


● O número de sarcômeros em série ou em paralelo irá ajudar a determinar as propriedades de um músculo

3 sarcômeros em série

(alta velocidade)

3 sarcômeros em paralelo

(alta força)


Organização dos sarcômeros(os valores não refletem sarcômeros reais)

1 sarcômero 3 sarcômeros em série

3 sarcômeros em paralelo

Força 1 N 1 N 3 N

Amplitude de movimento

1 cm 3 cm 1 cm

Tempo 1 s 1 s 1 s

Velocidade 1 cm/s 3 cm/s 1 cm/s


Motoresmoleculares



m. liso


● Quanto maior a distância tendão-tendão, maior o número de sarcômeros em série

● Quanto maior a área da secção cruzada, maior o número de sarcômeros em paralelo


Relação entre o formato do músculo e a organização dos sarcômeros

● Músculos fusiformes – Fibras longitudinais– Normalmente não se estendem por todo o comprimento do músculo– Sarcômeros em série; velocidade máxima e amplitude de movimento

aumentadas– Número relativamente pequeno de sarcômeros em paralelo; capacidade de

força baixa

● Músculos peniformes – Tendões em paralelo ao eixo longo do músculo– Fibras orientadas diagonalmente em relação ao eixo– Grande número de sarcômeros em paraelo e área de secção cruzada

grande promovem capacidade de força de contração– Velocidade de contração e amplitude de movimento diminuidas


Motoresmoleculares



m. liso



Túbulo transverso – Sistema retículo sarcoplasmático


Motoresmoleculares



m. liso




Motoresmoleculares



m. liso


Acoplamento excitação-contração



Motoresmoleculares



m. liso



Tipos de músculo liso

● Músculo liso multiunitário – Fibras musculares discretas que operam de forma independente umas das outras– Normalmente inervadas por uma única terminação nervosa

● Musculo liso unitário – Fibras muscuares discretas que contraem juntas– Controle comumente não-nervoso (endócrino)– Aderências nas membranas celulares e junções

comunicantes


Motoresmoleculares



m. liso



Mecanismo da contração do músculo liso

● Troponina ausente

● Filamentos de actina ligados a corpos densos (desempenham o mesmo papel dos discos Z)

● Baixa frequência de ciclos das pontes cruzadas de miosina (contração fraca)

● Menos energia necessária para manter a contração


Motoresmoleculares



m. liso



Miosina cinase e fosforilação da cabeça da miosina


Motoresmoleculares



m. liso



ATP para contração

● A contração muscular depende de ATP para– Realizar o ciclo de contração– Bombear Ca2+ para o retículo sarcoplasmático– Realizar reações metabólicas

● Esse ATP é proveniente de 3 fontes principais– Fosfocreatina– Glicólise anaeróbica– Respiração aeróbica


Motoresmoleculares



m. liso



Fosfocreatina


Motoresmoleculares



m. liso


● No músculo relaxado, a maior parte do ATP é usada para sintetizar fosfocreatina através da atividade da creatina cinase (CK) mitocondrial

● Quando a contração se inicia e os níveis de ADP começam a se elevar, a CK miofibrilar cataliza a transferência do Pi para o ADP.

● A combinação do ATP disponível e da fosfocreatina é chamada de sistema de energia do fosfágeno– ~4 moles ATP/min– Energia provida por < 15 s


Glicólise anaeróbica e respiração aeróbica


Motoresmoleculares



m. liso



Por que o piruvato é convertido em lactato no metabolismo anaeróbico?


Motoresmoleculares



m. liso


● A glicólise depende de um suprimento estável de oxidantes metabólicos para converter glicose em piruvato

● O músculo utiliza a lactato desidrogenase (LDH) para oxidar NAD+H+ em NAD+



Motoresmoleculares



m. liso


Fontes energéticas para a contração


Utilização de glicogênio no músculo em atividade


Motoresmoleculares



m. liso



Mecanismos da fadiga

● Central – Redução no comando neural da atividade muscular, resultando em declínio na força produzida na contração.

● Periférica – Capacidade reduzida da fibra muscular em se contrair.– Diminuição de substratos– Acúmulo de metabólitos que interferem com a liberação

de Ca2+ ou sua capacidade em estimular a contração


Motoresmoleculares



m. liso




Motoresmoleculares



m. liso


Depleção de substratos



Motoresmoleculares



m. liso


Acúmulo de fosfato inorgânico

● O Pi é liberado do sítio de ligação da miosina na transição do estado fraco para o estado forte de ligação cruzada.

● Concentrações intracelulares altas de Pi inibem a liberação, mantendo os complexos de actomiosina em estado fraco por um longo período de tempo.


Prótons como fatores limitantes


Motoresmoleculares



m. liso


● H+ produzido na glicólise anaeróbica pela dissociação do ácido lático.

● Acidez aumentada associada com a transformação da fosforilase b na forma ativa a e inibição da fosfofrutocinase

● Diminuição do pH reduz a atividade da troponina pelo Ca2+

● Diminuição do pH também diminui o Vmax da formação de ligações cruzadas e a tensão máxima desenvolvida pela fibra.

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