BIOMOLCULAS

ENZIMAS

Catlise biolgica incio sc. XIX

digesto da carne: estmago;

digesto do amido: saliva.

Dcada de 50

Louis Pasteur - concluiu que a fermentao do acar em

lcool pela levedura era catalisada por fermentos =

enzimas.

Eduard Buchner (1897)

extratos de levedo podiam fermentar o acar at lcool;

enzimas funcionavam mesmo quando removidas da clula

viva.

ENZIMAS - HISTRICO

ENZIMAS

So as mais notveis e altamente especializadas protenas.

Todas as enzimas so protenas!

Nem todas as protenas so enzimas!

O que elas fazem?????

ENZIMAS

Funo das enzimas: Acelerar as reaes qumicas

Acar anos sem reagir

Acar Fonte de energia instantnea seres vivos

Acar + O2 = ENERGIA

ENZIMAS

ENZIMAS

Funo das enzimas: Acelerar as reaes qumicas

Catalisadores Biolgicos

So altamente eficientes, acelerando a

velocidade das reaes (108 a 1011 vezes)

Reaes 100.000.000.000 vezes mais rpidas

Definio:

Catalisadores biolgicos;

So protenas com atividade cataltica

Funo:

Manter a vida celular.

Sntese ou degradao de molculas necessriasao funcionamento celular (produto certo naquantidade certa).

ENZIMAS

Apresentam alto grau de especificidade;

So produtos naturais biolgicos;

So altamente eficientes, acelerando a velocidade

das reaes (108 a 1011 vezes);

So econmicas;

Condies favorveis de pH, temperatura, polaridade

do solvente e fora inica.

ENZIMAS

Como as enzimas atuam?????

E + S E + P

1. Reao sem enzima

S PSubstrato

(Reagente)

Produto

2. Reao catalisada por uma enzima

ENZIMAS PROPRIEDADES GERAIS

So catalisadores biolgicos extremamente eficientes emaceleram a velocidade das reaes, transformando de 100a 1000 molculas de substrato em produto por minuto dereao.

Atuam em concentraes muito baixas e em condiessuaves de temperatura e pH.

Podem ter sua atividade regulada. Esto quase sempredentro das clulas, e compartimentalizadas.

ENZIMAS NOMENCLATURA

Nome recomendado:

* Adio do sufixo ASE ao nome do substrato:

* gorduras (lipo - grego) LIPASE

* amido (amylon - grego) AMILASE

Nome Sistemtico:

* informao precisa sobre a funo metablicada enzima : ATP-glicose-fosfo-Transferase

Nome usual:

* Tripsina e pepsina proteases

Unio Internacional de Bioqumica (UIB), estabelece 6classes:

ENZIMAS ESTRUTURA

HEXOQUINASE + GLUCOSE

Glucose Glucose 6 fosfato Hexoquinase

ACELERAM A VELOCIDADE DAS REAES QUMICAS

POR DIMINUIR SUA ENERGIA DE ATIVAO

Ex: Decomposio do H2O2

H2O2 H2O 1/2O2+Catalase

Condies da Reao Energia livre de Ativao

Kcal/mol

Velocidade

Relativa

Sem catalisador

Platina

Enzima Catalase

18,0

11,7

5,5

1

2,77 x 104

6,51 x 108

Ea (Energia de ativao) quantidade de energianecessria para levar todas as molculas de um mol de

substncias at o estado de transio.

Esta energia a barreira que separa os reagentes dosprodutos

Para aumentar a velocidade de uma reao pode-se:

-Aumentar a concentrao do reagente

-Elevar a temperatura (maior n de molculas atinge a Ea)

-Diminuir a energia de ativao (T constante, um maior n

de molculas atinge a Ea)

Fim da aula de 15/04/2015

Comparao das enzimas com catalisadores qumicos.

Caracterstica Enzimas Catalisadores Qumicos

Especificidade ao substrato alta baixa

Natureza da estrutura complexa Simples

Sensibilidade T e pH alta baixa

Condies de reao (T, P e pH) suaves drstica (geralmente)

Custo de obteno (isolamento e purificao) alto moderado

Consumo de energia baixo alto

Formao de subprodutos baixa alta

Atividade Cataltica (temperatura ambiente) alta baixa

Presena de cofatores sim No

Estabilidade do preparado baixa alta

Energia de Ativao baixa alta

Velocidade de reao alta baixa

NO SO CONSUMIDAS NA REAO

H2O2 H2O 1/2O2+Catalase

E + S E + P

Sua concentrao permanece constante

Podem atuar em quantidades mnimas (catalticas)

A EFICINCIA DA CATLISE DERIVA DA LIGAODO SUBSTRATO ENZIMA

E + S E S P + E

Substrato se liga ao STIO ATIVO

da enzima

Para que a molcula seja aceita como substrato:

-Deve ter uma forma espacial complementar ao stio ativo

-Conter grupos qumicos capazes de estabelecer ligaes

com as cadeias laterais dos aminocidos do stio ativo

Algumas enzimas contm ou necessitam de elementos inorgnicos ou orgnicos como cofatores (ativas)

Algumas enzimas contm ou necessitam de elementos inorgnicos ou orgnicos como cofatores (ativas)

ENZIMA COFATOR

PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3

CITOCROMO OXIDASE Cu+2

LCOOL DESIDROGENASE Zn+2

HEXOQUINASE Mg+2

UREASE Ni+2

Estrutura

Enzimtica

Se covalente

Apoenzima ou

Apoprotena

Grupo Prosttico

Holoenzima

Cofator

Coenzima

Enzima

Pode ser:

on inorgnico molcula orgnica

Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade dasenzimas originou Chave-Fechadura , queconsidera que a enzima possui stio ativocomplementar ao substrato.

Koshland (1958): Ajuste Induzido, enzima e osubstrato sofrem mudanas de conformao para oencaixe.

A enzima se ajusta ao substrato.

A ligao do substrato induz uma mudana deconformao na enzima

O substrato altera o balano de interaes para manter aestrutura tridimensional da enzima

Adquirindo uma forma nova ideal para a catlise

Hexoquinase

As enzimas utilizam mecanismos qumicos de catlise

H 3 tipos bsicos de mecanismos qumicos de catlise utilizados pelas enzimas:

-Catlise cido-bsica

-Catlise covalente

-Catlise por ion metlico

ESTUDO DIRIGIDO

1. O que so enzimas?

2. Qual a sua funo biolgica?

3. Como as enzimas aumentam a velocidade de uma

reao?

4. Descreva as principais caractersticas das enzimas.

5. O que so cofatores enzimticos?