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Proteínas
Prof Karine P. Naidek
Agosto/2016
UNIVERSIDADE DO ESTADO DE SANTA CATARINA CENTRO DE CIÊNCIAS TECNOLÓGICAS
DEPARTAMENTO DE QUÍMICA – DQMC BIOQUÍMICA – BIO0001
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Proteínas
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século XIX (...) Estava:
Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].
Estudos mais tarde acabaram por concluir que essas substâncias estão presentes em todos os seres vivos.
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Proteínas
Origem grego (protos) primeira, mais importante
“A palavra proteína que eu proponho vem derivada de proteos, porque ela parece ser a substância primitiva ou principal da nutrição animal, as plantas preparam para os herbívoros que posteriormente a passam para os carnívoros” (Berzelius, 1838)
Em 1838, Gerardus Mulder chama essas substâncias de PROTEÍNAS [do grego Proteios = primeiro, primitivo].
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Proteínas
Grande variedade (tamanho e função)
• Pequenos peptídeos a grandes cadeias com MM alto
• Diversidade funcional (enzimas, estruturais, defesa, sinais, transportadores, hormônios, etc)
Macromolécula mais abundante nas células
• Produto final da informação genética
• Constituída por aminoácidos (dipeptídeo, tripeptídeo... oligopeptídeo, polipeptídeo)
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Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer ser vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é dada por meio de proteínas.
• Grande parte dos processos orgânicos são mediados por proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos proteicos).
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Aminoácidos
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
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Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos (2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Ligação Péptica
Aminoácido 2 Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água
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Ligação peptídica
Essa sequência de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas constituem a estrutura primária das proteínas
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Ligação peptídica
Ligações simples com caráter de dupla ligação
O oxigênio da carbonila possui uma carga parcial negativa e o nitrogênio uma positiva, isso faz com que seja formado um pequeno dipolo elétrico que diminui a distância entre o átomo de C e N
Todos esses átomos estão em um mesmo plano, dando à ligação peptídica um caráter de dupla ligação
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As estruturas primárias das proteínas são conhecidas
• Para todos os genomas sequenciados, conhece-se a estrutura primária de todas as proteínas para este organismo
• As pontes dissulfeto podem se formar entre diferentes cadeias protéicas – E principalmente dentro da
mesma
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Sequenciamento de peptídeos
• Degradação de Edman – Marca e remove apenas o
resíduo N-terminal
• Método ineficiente, permite sequenciamento de pequenas porções das moléculas
• Sequenciamento do RNAm é muito mais simples e preciso; permite sequenciar proteínas enormes – como a titina
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Produção de peptídeos
• Purificação a partir de tecidos
• Engenharia genética
• Síntese química direta
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Alinhamento de sequências
• Os organismos possuem, em grande medida, as mesmas proteínas (ortólogas) – Derivam do ancestral
comum entre os organismos
• O alinhamento permite que identifiquemos as porções mais importantes (conservadas) da proteína
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Evolução molecular
• Quanto mais similares as sequências das proteínas dos organismos, mais próximos eles são evolutivamente
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Árvore molecular da vida
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Conclusões
• Diferentes características químicas das cadeias laterais dos aminoácidos definem características de peptídeos e proteínas
• Os resíduos de aminoácidos são ligados às centenas ou milhares para formar peptídeos e proteínas
• As proteínas podem ser modificadas pós-traducionalmente
• As proteínas podem ser separadas por carga, tamanho e afinidade e assim estudadas isoladamente – cromatografia e eletroforese
• As proteínas podem ser sequenciadas e sua estrutura primária (seq. de aminoácidos é conhecida)
• As sequências das proteínas são excelentes marcadores da evolução da vida na terra
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Níveis estruturais das proteínas
A conformação de uma proteína é fundamental para a função que ela exerce
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A conformação espacial das proteínas
• As proteínas não são traços rígidos porque suas ligações químicas podem realizar rotação
– A maioria das ligações químicas não são planares
• Cada proteína tem uma estrutura específica que depende de
– sua estrutura primária
– interações químicas resultantes entre as cadeias laterais dos aminoácidos
– modificações pós-traducionais
– condições do meio em que elas estão inseridas
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Pontos Importantes
1. A conformação tridimensional (3D) depende da seqüência de aminoácidos
2. A função depende da estrutura
3. Cada proteína existe em um ou em pequeno número de formas estruturalmente estáveis
4. As principais forças para a estabilização de estruturas são forças não-covalentes
5. Existem padrões estruturais comuns que ajudam a organizar o entendimento
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Interações importantes para a manutenção da estrutura das proteínas
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Conformação nativa
• Proteína dobrada em conformação funcional
• Dobramento espacial se dá principalmente por interações fracas – principalmente hidrofóbicas – Ligações de H e iônicas são otimizadas em
estruturas termodinamente mais favoráveis
• Estabilidade estrutural – Tendência a manter a conformação nativa – Ligações dissulfeto são incomuns, mas
estabilizam proteínas de organismos termófilos
• Camada de solvatação: formada pela água envolvendo uma molécula hidrofóbica
Estrutura de uma treptavidina, proteína modificada a partir da estreptavidina humana que funciona biotecnologicamente para ligar outras moléculas, como a biotina. Formada apenas por folhas beta e loops (2Y3E)
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Ligações de Hidrogênio
Aminoácidos que podem formar ligações de hidrogênio
AA polares com OH ou NH2 na sua cadeia lateral
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Interações Iônicas
AA encontrados geralmente na superfície das proteínas junto com aminoácidos polares
Cadeias longas e flexíveis Importantes para a solubilidade das proteínas
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Ligações (Pontes) dissulfeto
Dois resíduos de cisteína na mesma cadeia ou cadeias separadas
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Ligações peptídicas e o ângulo ômega
Trans: ω = 180º
• Ligações peptídicas tem geometria rígida e planar
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Ângulos torcionais, phi (ɸ) e psi(ψ)
• Responsáveis pela curvatura na estrutura da proteína
• Entre o C-α e o N (do NH2) e o C (do COOH)
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Estruturas secundárias
• Descreve o arranjo espacial dos átomos na cadeia principal
• Ocorre quando os ângulos diedros (phi e psi) permanecem quase iguais durante todo um segmento da proteína
• Tipos – Hélices α – Conformações β – Voltas β – Indefinida (loops, coils, turns)
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Alfa-hélices
• O arranjo mais simples que as proteínas podem assumir é um arranjo helicoidal
• Esqueleto polipeptídico fica enrolado em torno de um eixo imaginário
– Cada volta contém 3,6 resíduos
– Φ = -57º; ψ = -47º
• Grupos R se voltam para fora do eixo
• Em média, 25% dos aminoácidos de qualquer proteína estão em hélices α
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All-alpha proteins
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Estabilidade da alfa hélice
• A hélice é comum porque nesse modelo as posições das ligações de hidrogênio estão otimizadas – Entre um H ligado ao NH2 e um
O do COOH – Cada ligação peptídica participa
de ligação de hidrogênio, conferindo estabilidade
• Para isso, todos os aminoácidos precisam ter o mesmo tipo de isomeria óptica (L ou D)
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Tendência dos aa’s em formar hélices
• O grupo lateral interfere na capacidade do aminoácido em formar hélices – Volume e forma de Asp, Ser, Thr e Cys
desestabilizam se estiverem muito próximos
– Pro e Gly dificultam a formação de hélices
• Relações com o vizinho também são importantes
• Componentes amino a carbonil formam dipolo elétrico
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Restrições para a formação de hélice-α
1. Tendência do resíduo em formar hélice
2. Interações entre os grupos R espaçados 3-4 aa
3. Volumes dos grupos R adjacentes
4. Ocorrência de Pro e Gly 5. Interações entre resíduos
das extremidades com o dipolo
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Conformação β (beta)
• Esqueleto estendido em forma de zigue-zague
• Folhas β paralelas e anti-paralelas – Paralela: Φ = -119º; ψ = 113º – Anti-par: Φ = -139º; ψ = 135º
• Quanto as folhas são próximas, os grupos R devem ser pequenos – Teias e queratinas... Gly e Ala
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Conformação β-pregueada
Cadeia polipeptídica estende-se em zigzag e podem estar arrumadas lado a lado formando um estrutura
chamada folhas β pregueada
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Folhas β pregueada
Ligações de H são formadas entre as cadeias adjacentes (C=O e o N-H da ligação peptídica)
Existem dois tipos de folhas β pregueada
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Folhas β pregueada
Paralelas – mesma orientação das cadeias (terminal amino e carboxílico)
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Folhas β pregueada
Anti-Paralelas –orientação oposta das cadeias (terminal amino e carboxílico)
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Dobras
Proteínas globulares podem apresentar essas duas estruturas, entretanto para ficar compacta a cadeia deve apresentar dobras
α-hélice
Conformação β α-hélice + Conformação β
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Dobras β
Elemento de conexão entre as regiões com estrutura secundária diferentes ou não
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Dobras β
Compreende uma estrutura que causa uma volta de 180º
• envolvendo 4 aminoácidos
• forma ligação de Hidrogênio entre oxigênio da carboxila do primeiro resíduo com o H do grupo amina do quarto resíduo
Resíduos 2 e 3 não participam de nenhuma
interação
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Estrutura terciária e quaternária das proteínas
Estrutura terciária - arranjo tridimensional da cadeia peptídica estabilizado por interações entre grupos de aminoácidos distantes
Estrutura quaternária - arranjo entre cadeias polipeptídicas (subunidades) que constituem um proteína ativa
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Mantida por interações fracas
(ligações de H, ligações iônicas e
interações hidrofóbicas) e /ou ligações dissulfeto
entre resíduos distantes na
própria molécula
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Estrutura terciária (3D)
• Arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína
• Alcance mais longo e dimensão total, quando comparado com 2D
• Segmentos distantes na estrutura 1D podem ser atraídos por interações fracas
• Algumas proteínas são formadas por mais de um complexo polipeptídico (quaternária)
• Proteínas fibrosas e globulares
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Proteínas fibrosas
• Queratina, colágeno, fibroína – Proteínas estruturais: força e
elasticidade
• Insolúveis em água: aa’s hidrofóbicos (Ala, Val, Leu, Ile, Met e Phe)
• Alfa queratina: cabelo, pelo, unhas, garras, penas, chifres, cascos e parte externa da pele
• Pontes dissulfeto estabilizam e dão mais resistências às cadeias
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Colágeno
• Tecidos conectivos: tendões, cartilagens – Garante resistência
• Hélice específica (phi = -51º; psi = 153º)
• Existem mais de 30 variantes do colágeno dependendo do tecido e da função
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Fibroínas de seda
• Folhas beta
• Rica em A e G
– Alto empacotamento
• Ligações de H entre as cadeias B
• Não é elástica, mas é flexível
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Proteínas globulares
• Diversidade estrutural reflete diversidade funcional
– Dobramento gera estrutura compacta
• Tem partes em hélices-α e partes em folhas-β
• Motivos estruturais – Padrão identificável
– Envolve elementos 2D e conexões entre eles
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Proteínas fibrosas e globulares
Fibrosas
• Cadeias longas e folhas
• Tipo simples de estrutura secundária
• Função – estrutural, suporte e proteção
• Caracterizadas por proporcionar resistência e flexibilidades às estruturas onde ocorrem
• São insolúveis em água
Globulares
• Cadeias esféricas ou globulares
• Diversos tipos de estrutura secundária
• Função – enzimas, reguladoras e de defesa
• Cadeia polipeptídica se dobra formando uma estrutura compacta - diversas estruturas e funções
• Grupos hidrofóbicos interior e hidrofílicos exterior – pontes H com a água - solúveis
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Estrutura Quaternária
Tanto as proteínas fibrosas como as globulares podem se associar para desempenhar uma função biológica (estrutura
quaternária)
Multímero - proteína formada por várias subunidades proteicas
Oligômeros – poucas subunidades
Unidades de repetição - protômeros
Quanto ao número de subunidades as proteínas podem ser:
Dímeros, trímeros, tetrâmeros ...
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Estrutura Quaternária
Hemoglobina – tetrâmero (duas cadeias α e duas
cadeias β
Pode ser considerada um dímero de dois
protômeros αβ (unidade repetitiva)
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Desnaturação de proteínas
• Condições diferentes das celulares levam as proteínas à desnaturação
• Perda da estrutura leva também à perda da função
• Calor, pHs extremos, temperatura (?), solventes orgânicos, detergentes
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Renaturação de proteínas
• A sequência terciária é determinada pela sequência primária, certo?
• As proteínas desnaturadas, portanto, podem voltar aos estados nativos através de renaturação, quando o estímulo é retirado
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Enovelamento protéico
• Lento e gradual
• Diminuição da entropia até alcançar um estado estável
• Algumas proteínas se dobram de forma assistida pelas proteínas chaperonas
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Vaca louca
• A doença de Creutzfeldt-Jakob, é causada por uma falha no enovelamento de proteínas
• Mecanismo não muito entendido, mas parece que as proteínas em forma priônica transformam as outras também em proteínas com esse formato
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Conclusões
• Estrutura da proteína é estabilizada principalmente por interações fracas
• Estrutura secundária consiste no arranjo espacial de átomos de trechos de proteínas, definidas por ângulos phi e psi específicos
• A estrutura 3D das proteínas tem dois tipos básicos: proteínas fibrosas e globulares
• A estrutura quaternária vem da junção de várias subunidades terciárias oriundas de genes
• A estrutura das proteínas pode ser destruída pela desnaturação, o que mostra que a função depende da estrutura
• Enovelamento de proteínas envolve múltiplos mecanismos