Aminoácidos, Proteínas y Enzimas

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AMINOÁCIDOS

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Bioquímica aminoácidos, proteínas y enzimas

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  • AMINOCIDOS

  • Qu es un aminocido?Es una biomolcula orgnica formada por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno y una cadena R de composicin variable segn la cual se conocen 20 tipos de aminocidos diferentes. gpo aminogpo carboxilo

  • Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa- aminocidos, lo que indica que el grupo amino est unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Los aminocidos son la base de las protenas (los ladrillos que forman las protenas). Nuestras necesidades diarias de protenas son realmente aminocidoscarbono alfa

  • Los aminocidos a pH bajo se encuentran principalmente en su forma catinica (con carga positiva), y a pH alto se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa se encuentran en equilibrio, en un estado neutro. En ste estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de Zuitterion.

  • ClasificacinSegn propiedades de su cadena lateral: 1.-Polares o hidrfilos: Serina (Ser), Glicina (Gli), Treonina (Tre), Cisteina (Cis), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) y Tirosina (Tir). 2.-No polares o hidrfobos: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met), Prolina (Pro), Fenilalanina (Fen) y Triptfano (Trp). 3.- cidos: cido asprtico (Asp) y cido glutmico (Glu).

    4.-Bsicos: Lisina (Lis), Arginina (Arg) e Histidina (His).

    5.-Aromticos: Fenilalanina (Fen), Tirosina (Tir) y Triptofano (Trp) (ya incluidos en los grupos polares y no polares).

  • Segn su obtencin:

    1.- Esenciales (necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos): Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina, Triptfano, Arginina e Histidina.

    2.- No Esenciales (pueden ser sintetizados por el cuerpo) : Alanina, Prolina, Glicina, Serina, Cisteina, Asparagina, Glutamina, Tirosina, cido asprtico y cido glutmico,

  • Principales funciones 1.- Isoleucina y Leucina intervienen en la formacin y reparacin del tejido muscular. 2.- Lisina: es uno de los ms importantes ya que interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparacin de tejidos, anticuerpos del sistema inmunolgico y sntesis de hormonas. 3.- Metionina: colabora en la sntesis de protenas. 4.- Fenilalanina: interviene en la produccin del colgeno, fundamental en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neurohormonas. 5.- Triptfano: est implicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la funcin de las glndulas de secrecin adrenal. 6.- Treonina, Metionina y cido asprtico ayudan al hgado en sus funciones generales de desintoxicacin. 7.- Valina: estimula el crecimiento y reparacin de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrgeno.

  • 8.- Alanina: interviene en el metabolismo de la glucosa. 9.- Arginina: est implicada en la conservacin del equilibrio de nitrgeno y de dixido de carbono. Tambin tiene una gran importancia en la produccin de la hormona del crecimiento. 10.- Asparagina: interviene especficamente en los procesos metablicos del sistema nervioso central (SNC). 11.- Cisteina: est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre. 12.- Glutamina: nutriente cerebral e interviene especficamente en la utilizacin de la glucosa por el cerebro. 13.-Acido Glutmico: tiene gran importancia en el funcionamiento del sistema nervioso central y acta como estimulante del sistema inmunolgico. 14.- Glicina: en combinacin con muchos otros aminocidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

  • 15.- Histidina: en combinacin con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminocidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparacin de los tejidos con un papel especficamente relacionado con el sistema cardio-vascular. 16.- Serina: junto con otros aminocidos interviene en la desintoxicacin del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y cidos grasos. 17.- Tirosina: es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresin, en combinacin con otros aminocidos.18.- Prolina: est involucrada tambin en la produccin de colgeno y tiene gran importancia en la reparacin y mantenimiento del msculo y huesos.

  • Propiedades 1.- cido-bsicas. cualquier aminocido puede comportarse como cido y como base, se denominan sustancias anfteras. Cuando una molcula presenta carga neta cero est en su punto isoelctrico. Si un aminocido tiene un punto isoelctrico de 6.1 su carga neta ser cero cuando el pH sea 6.1. 2.- pticas. Todos los aminocidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimtrico, lo que les confiere actividad ptica; esto es, sus disoluciones desvan el plano de polarizacin cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvo del plano de polarizacin es hacia la derecha, el compuesto se denomina dextrgiro, mientras que si se desva a la izquierda se denomina levgiro. Un aminocido puede en principio existir en sus dos formas enantiomtricas, (una dextrgira y otra levgira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar slo una de ellas. 3.- Qumicas. Las que afectan al grupo carboxilo Las que afectan al grupo amino Las que afectan al grupo R.

  • PROTENAS

  • Las protenas son molculas compuestas de una o mas cadenas de aminocidos los cuales se encuentran unidos a travs de un enlace peptdico

  • ENLACE PEPTIDICOLos aminocidos se unen por deshidratacin, el nitrgeno del grupo amino se une al carbono del grupo carboxilo del otro aminocido con un enlace covalente, esto se llama enlace peptdico y la cadena resultante se llama pptido

  • ESTRUCTURA DE LAS PROTEINASLas protenas son molculas altamente organizadas. Estan definidas en 4 niveles estructurales, cada una de estas estructuras indica su disposicin en el espacio: A) estructura primariaB) estructura secundariaC) estructura terciariaD) estructura cuaternaria

  • ESTUCTURA PRIMARIAEs la secuencia de aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Nos indica que aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que se encuentran los aminocidos. La funcin de una protena despende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

  • ESTRUCTURA SECUNDARIALas estructuras secundarias de las protenas se deben a los puentes de hidrgeno en la cadena del pptido o entre diversas cadenas. Es el modo en que una cadena se orienta sobre su eje.

    Una de estas formas La otra forma es es la de hlice alfa. la de hojas plegadas

  • ESTRUCTURA TERCIARIA Esta informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular la cual se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos, ya que presentan . * puentes disulfuro * puentes de hidrgeno * puentes elctricos * interacciones hidrfobas

  • ESTRUCTURA CUATERNARIASe forma de la unin, mediante enlaces dbiles de varias cadenas de polipptidos con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.El nmero de protmeros vara desde 2 como el hexoquinasa; 4 como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomelitis, que esta formada por 60 unidades protecas.

  • PAPELES FUNICIONALES DE LAS PROTEINAS

  • ENZIMAS

  • Los enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicasen los seres vivos. Gracias a las enzimas los organismos vivos respiran, procesan sus alimentos, realizan diversas funciones internas e incluso depende de esas molculas la diferenciacin de su sexo.

    Soncatalizadores especficos, esto es cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, por lo que se ha modelado con un candado y una llave, un candado solo se puede abrir con su propia llave, el sitio activo de una enzima es especfico para un cierto sustrato, y este es el nico que puede reaccionar con este sitio.

  • La sustancia sobre la que acta el enzima se llamasustrato.El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamadacentro activo. El centro activo comprende un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccinUna vez formados losproductosel enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin

  • Los nombres comunes de las enzimas se derivan de los nombres de sus sustratos cambiando la terminacin del nombre por asa: enzima que hidroliza a la sacarosa se llama sacarasa enzima que hidroliza a los lpidos se llamalipasa

    Otra forma de nombrarlas es de acuerdo al tipo de reaccin que catalizan: enzima que elimina CO2descarboxilasa enzima que adiciona H2Ohidrasa

  • CLASIFICACIN DE LAS ENZIMASLas enzimas se clasifican de acuerdo al tipo general de reaccin que catalizan:

    ClaseReaccin generalEjemplosReacciones catalizadasOxidorreductasasOxidacin /reduccinOxidasasDeshidrogenasasReductasasOxidacinEliminacin de hidrgenoAdicin de hidrgenoTransferasasMueve a un grupo funcionalTransaminasasQuinasasTransferencia gpo aminoTransferencia de fosfatoHidrolasasHidrlisis de enlacesPeptidasasLipasasAmilasasFosfatasaHidroliza enlaces peptdicosHidroliza enlaces triglicridosHidroliza enlaces en amilosaHidroliza gpos fosfato

  • ClaseReaccin generalEjemplosReacciones catalizadasLiasasElimina pequeos gpos para formar enlaces dobles, aade gpos pequeos a enlaces doblesDecarboxilasasDehidrasasDeaminasasElimina CO2Elimina H2OElimina NH3IsomerasasReordenamiento d los tomos de un sustratoIsomerasas

    EpimerasasTransforma cis en trans y cetosa en aldosaTransforma D-ismero en L-ismeroLigasasSntesis de molculas de mayor tamaoSintetasasCarboxilasasCombina dos molculasAdicin de CO2 a un sustrato

  • Factores que afectan la actividad enzimtica1.- Concentracin del sustrato: la reaccin se produce ms rpidamente cuando la cantidad de sustrato se incrementa.

    2.- Concentracin de la enzima: a medida que la cantidad de enzima aumenta, la velocidad de reaccin aumenta.

    3.- Temperatura: al aumentar la temperatura, la velocidad de reaccin tambin aumenta. La enzima alcanza su mxima activida a la temperatura ptima que generalmente es de 37C, ya que a temperaturas ms altas, las protenas enzimticas comienzan a desnaturalizarse.

  • 4.- pH: todas las enzimas presentan un pH ptimo al cual se lleva a cabo la reaccin, si se colocan a un pH diferente interfieren con su habilidad para enlazarse correctamente con el sustrato y evitan la catlisis en el sitio activo.

    EnzimaLocalizacinSustratopH ptimoPepsinaestmagoprotena2.0Carboxilasa pirvicahgadopirvico4.8Sacarasaintestino delgadosacarosa6.2Amilasa pancraticapncreasamilosa7.0Tripsinaintestino delgadopolipptidos8.0