Post on 21-Apr-2015
Proteínas
A Base Molecular da Vida
Prof(a): Alexsandra Ribeiro
Sumário
01. Introdução02. Composição molecular das proteínas – Os Aminoácidos03. Estrutura das Proteínas04. Desnaturação05. Funções das Proteínas06.Enzimas
Introdução
Definição – As proteínas são polímeros constituídos de monômeros chamados aminoácidos.Compõem-se basicamente de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.As proteínas fazem parte da estrutura de células, do funcionamento do organismo, uma vez que o controle das reações químicas depende das enzimas, que são proteínas.São também proteínas alguns hormônios e os anticorpos.
Composição molecular das proteínas – Os Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas com um grupamento amina (-NH2) e um grupo carboxila (COOH).Existem 20 tipos de aminoácidos que participam da formação das proteínas.
OBS: Os aminoácidos diferem entre si pelo grupo R ligado ao carbono central.
Os aminoácidos (cont.)
Ligação peptídica – a união entre moléculas de aminoácidos se dá por ligação peptídica, com liberação de uma molécula de água.
OBS: Oligopeptídeo (ou dipeptídeo): união de duas a dez moléculas de aminoácidos.
Polipeptídeos: união de mais de dez moléculas de aminoácidos.
Os aminoácidos (cont.)
Aminoácidos essenciais: são aqueles que o organismo não sintetiza e devem ser obtidos por meio da alimentação. (ver fig. ao lado)Aminoácidos naturais ou não essenciais: são aqueles sintetizados pelo organismo.
Estrutura das Proteínas
Diferenças entre as proteínas:- Número de aminoácidos
- Tipos de aminoácidos
- Seqüência de aminoácidos
Estrutura das Proteínas (cont)
Estrutura primária: seqüência linear de aminoácidos.Estrutura secundária: enrolamento da cadeia polipeptídica (hélice) que é mantida por pontes de hidrogênio.Estrutura terciária: enrolamento da estrutura secundária.Estrutura quaternária: associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas.
Estrutura das Proteínas (cont)
(Estrutura primária)
(Estrutura terciária)
(Estrutura secundária)
(Estrutura quaternária)
Desnaturação
Desnaturação – mudanças (reversíveis ou não) da conformação normal de uma molécula de proteína, sem modificação da estrutura primária, constituem a desnaturação, que altera as propriedades e a atividade da proteína.
Funções das Proteínas
As proteínas desempenham múltiplas funções:
Enzimas
Enzimas – são proteínas que agem como catalisadores.
OBS: Catalisador – é uma substância que aumenta a velocidade de uma reação química, sem ser consumida durante o processo.
Na maioria dos casos, a enzima está associada a uma substância química não-protéica, chamada de co-enzima.Há uma área da enzima (o centro ativo) com formato capaz de se encaixar nos reagentes (substratos) e tornar mais fácil a reação entre eles.
Enzimas (cont)
Influência das enzimas na energia de ativação
Enzimas (cont)
Exemplo de ação enzimática
Enzimas (cont)
Fatores que influenciam a atividade enzimática:
- Concentração de substrato
- Temperatura
- pH
Fatores que influenciam a atividade enzimática: A, concentração de substrato; B, temperatura; a reação é interrompida com a desnaturação da enzima; C, pH; a pepsina é mais ativa em pH ácido e a tripsina em pH em alcalino.