Profa. Lusia Belo Bezerra/2012

O que são proteínas?

São macromoléculas compostas por aminoácidos que exercem inúmeras funções biológicas dentro das células.

Função das proteínas

catalítica enzimas

imunoglobulinas anticorpos

transporte hemoglobina

regulação hormônios

estrutural cabelo, tendões, pele

movimento cílios, flagelos, músculo

Ocorrência

Ocorrência• Insulina – Pâncreas• Hemoglobina – Sangue dos vertebrados• Caseína – Leite• Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais• Hemocianina – Sangue dos invertebrados• Pepsina – Suco gástrico• Albumina – Ovo, leite e sangue• Clorofila – Vegetais verdes

Proteínas: polímeros de aminoácidos

Proteína Peso molecular (Da)

Número de resíduos de aminoácidos

Insulina 6.000 51

Citocromo c 13.000 104

Hemoglobina 64.500 574

Apolipoproteína B 513.000 5628

Tamanho de algumas proteínas importantes

Tipos de aminoácidos

Alberts et al. (2008)

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOSENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos

11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem

ESTRUTURA DO AMINOÁCIDO

Aminoácidos

• Moléculas que dão origem às proteínas.

CN

H

R

COH

OH

H

DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOSDIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS

Polipeptídeos

• As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas

– Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida

Ligação Peptídica

• É a ligação covalente entre dois aminoácidos.

• Quando poucos aminoácidos estão ligados peptídeo

• Quando muitos aminoácidos estão ligados proteína

N

H

R

COH

OH

H

C N

H

R

COH

OH

H

C

HH22OO

• O grupo OH do ácido carboxílico de um aminoácido se liga em um dos hidrogênios da amina do outro aminoácido, formando uma molécula de água.

N

H

R

C

OH

H

N

H

R

COH

OH

CC

• Um dos carbonos de um aminoácido agora está instável porque está fazendo apenas três ligações, ao invés de quatro. O mesmo está acontecendo com o nitrogênio do outro aminoácido, pois esse está fazendo duas ligações, ao invés de três.

N

H

R

C

OH

H

N

H

R

COH

OH

CC

Ligação Peptídica

• Então uma ligação covalente entre o carbono de um aminoácido e o nitrogênio do outro acontece.

• essa ligação é a ligação peptídica.

Estrutura

a) Primária ou nível primário

b) Secundária ou nível secundário ou helicoidal

c) Terciária ou nível terciário

d) Quaternária ou nível quaternário

Estrutura SecundáriaArranjo espacial que a sequência da 1ª. assume)

• É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica

Hélice

Folha beta pregueada

Hélice

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNASFORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

ESTRUTURA

PRIMÁRIA

ESTRUTURA

SECUNDÁRIA

ESTRUTURA TERCIÁRIA

Alberts et al. (2008)

GRAU DE ESTRUTURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Ligaçõespeptídicas

Pontes de HidrogênioInterações de Van der Waals

Interações EletrostáticasInterações Hidrofóbicas

Uniões Covalentes de Dissulfeto

Pontes de HidrogênioInterações de Van der Waals

Interações EletrostáticasInterações Hidrofóbicas

Estrutura primária

Estrutura secundária

Estrutura terciária

Estrutura quaternária

Estrutura Terciária

Propriedades Físicas• As proteínas são substâncias sólidas, incolores,

insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.

Classificação

1. De acordo com a sua natureza química

2. De acordo com seu papel biológico

3. De acordo com seu valor nutritivo

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Quanto à composição:

ü Proteínas simples

Ex. albuminas, globulinas

ü Proteínas conjugadas

Ex. hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas

Proteínas Conjugadas

• As proteínas podem ser simples – Constituidas somente por aminoácidos

• ou conjugadas – Contêm grupos prostéticos, isto é, grupos não aminoácidos, tais

como carbohidratos, íons, pigmentos, etc.– A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém 4

grupos prostéticos, cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Quanto à forma:

ü Proteínas fibrosas: são insolúveis em água, compridas e filamentosas. A maioria tem função estrutural ou protetiva. Ex. colágeno

ü Proteínas globulares: geralmente solúveis em água, formam estruturas compactas fortemente enroladas em forma globular ou esférica.

Função relacionada com

manutenção e regularização de processos vitais: enzimática, transporte, defesa e hormonal. Ex. hemoglobina.

FUNÇÕES DAS PROTEÍNASFUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURAL

ESTRUTURAL

ANTICORPOS - DEFESA

MOVIMENTO

PROTEÍNASPROTEÍNAS

PROTEÍNASPROTEÍNAS

RESERVA

ACTINAACTINA MIOSINAMIOSINA

Classificação1. Natureza Química

a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa.

Ex: glicil-alanina + água glicina + alanina

Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com sais, etc, são agrupadas em:

- Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. Ex: salmina (esperma de salmão), chupeína (esperma de arenque), estorina (esperma de esturjão).

- Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue), escombrina (esperma de cavalo).

- Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara

Classificação1. Natureza Química

de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo).- Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução

de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas).

- Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo).

- Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte).

- Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões).

Classificação1. Natureza Química

Classificação1. Natureza Química

b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser:

- Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões).

- Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo).

- Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).

Classificação1. Natureza Química

Classificação1. Natureza Química

- Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou

ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares).

- Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue).

- Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos

- Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina

Classificação1. Natureza Química

c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.

Classificação2. Seu papel biológico

a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos.

- Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);- Queratina (pelos, cabelo, unha);- Miosina (músculos responsáveis pela contração);- Albumina (plasma sangüíneo);- Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).

b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas.

- Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)

- Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc)

Classificação2. Seu papel biológico

c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.

- Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;- Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;- Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos

fagócitos;- Lisinas: dissolvem certos agentes de

infecção

Classificação3. Valor Nutritivo

1. Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.

- Caseína (leite)- Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)- Glicinina (soja)- Edestina e glutenina (cereais)- Lactoalbuminas (leite e queijo)- Albumina e miosina (carne)- Excelsina (castanha do Pará)

2. Proteínas semi-completas: são as que

provêm,mas não mantêm o ser vivo.- Gliadina (trigo)- Legunina (ervilha)- Faseolina (feijão)- Legumelina (soja)

Classificação3. Valor Nutritivo

3. Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida.

- Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)- Gelatina (falta triptofano e tirosina)

Estrutura

b) Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando

uma hélice chamada de hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um hélice ou uma folha pregueada.

Estrutura

c) Estrutura terciária ou nível terciárioÉ a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si

mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

Desnaturação

• A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.

• Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.

• São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)

- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)

• A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.

b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.

c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

Estrutura Quaternária• Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias

polipeptídicas interagem.• Cada uma das cadeias apresenta os três níveis

estruturais citados.• É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes

de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico

Proteínas Conjugadas

Hemoglobina normal

Hemoglobina falciformeHemácia falciforme

Hemácia normal

Val132

Glu132

Alberts et al. (2008)

ENZIMASENZIMAS

- biocatalisadoras - diminuem a energia para que ocorra a reação

- alta especificidade-reagem com uma substância específica chamada substrato

- sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato

chave fechadura

sítios ativossítios ativos

ENZIMAENZIMA

produtos

- catabolismo e anabolismo

- modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima

substrato PEPSINAPEPSINA proteínaproteína

alta especificidadealta especificidade

peptídeos - catabolismopeptídeos - catabolismo

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOSENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos

11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem

FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMASFATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS

CLASSIFICAÇÃO CLASSIFICAÇÃO – – utilização do sufixo ASE ao substrato - utilização do sufixo ASE ao substrato -

AMIDO – AMILASEAMIDO – AMILASE

LACTOSE – LACTASELACTOSE – LACTASE

SACAROSE - SACARASESACAROSE - SACARASE

PEPSINA - PROTEÍNASPEPSINA - PROTEÍNAS

TRIPSINA - PROTEÍNASTRIPSINA - PROTEÍNAS

APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMAAPOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA

VITAMINASVITAMINAS

ENZIMA ATIVAENZIMA ATIVA

ÍONSÍONS

PARTE PROTÉICAPARTE PROTÉICA

COFATORCOFATOR

POLIPEPTÍDEOSPOLIPEPTÍDEOS

321 54

número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio

PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS

2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa..