PROTEÍNAS

DEFINIÇÃO

São macromoléculas, de elevado peso molecular, constituídas pela união de vários aminoácidos, associados entre si através de ligações peptídicas.

Portanto, as proteínas são polímeros, onde os monômeros ( unidades constituintes ) são os aminoácidos.

Aminoácidos

Estrutura química : Apresentam um grupo Amina ( NH2 ) e um grupo carboxila ( grupo ácido ). R representa um radical, sendo o fator que diferencia um aminoácido

de outro.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Ocorre entre o Grupo amina de um aminoácido + grupo carboxila do aminoácido seguinte

Reação de desidratação (liberação de molécula de água)

DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOSDIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS

Classificação dos Aminoácidos

Naturais – o organismo é capaz de sintetizar

Ex: glicina, glutamina, etc. Essenciais – o organismo não é capaz

de sintetizar, mas obtido na alimentação.

Ex: lisina e isoleucina (feijão)Leucina e valina (arroz)

FENILCETONÚRIA

DOENÇA GENÉTICA CARACTERIZADA PELA DEFICIÊNCIA DE PRODUÇÃO DA ENZIMA FENILALANINA-HIDROXILASE, QUE É RESPONSÁVEL PELA CONVERSÃO DO AMINOÁCIDO ESSENCIAL FENILALANINA EM TIROSINA ( OUTRO AMINOÁCIDO).

O ACÚMULO DO AMINOÁCIDO FENILALANINA NO SANGUE E NO LÍQUOR ( LÍQUIDO CÉREBRO-ESPINHAL OU CÉFALORRAQUIANO ) LEVA A LESÕES NO SISTEMA NERVOSO CENTRAL.

O ACÚMULO DE FENILALANINA PODE SER DETECTADO PELO TESTE DO PEZINHO.

Proteínas

As proteínas diferem uma das outras pela: Ordem dos aminoácidos Tipo dos aminoácidos Número do aminoácidos

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

Estrutural Formar alguns hormônios Formar anticorpos Contração muscular Transporte de oxigênico

(hemoglobina = proteína + ferro); Enzimática (acelerar reações

químicas)

Estrutura primária

É a seqüência de aminoácidos em uma proteína.

Estrutura secundária

Surgem as pontes de hidrogênio que conferem a forma helicoidal para a “fita de aminoácidos”.

Estrutura Terciária A hélice dobra-se nas três direções do

espaço devido a atração entre as cargas elétricas dos aminoácidos que podem forma pontes bissulfeto (dois átomos de enxofre), ficando com forma enovelada.

Estrutura Quaternária

Em algumas proteínas os ‘novelos’ se associam formando o que chamamos de estrutura quaternária.

REVISANDO: FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNASREVISANDO: FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

ESTRUTURA

PRIMÁRIA

ESTRUTURA

SECUNDÁRIA

ESTRUTURA TERCIÁRIA

Desnaturação de proteínas Como você viu, a forma da proteína é importante para

a sua função. Mas alguns fatores como calor, acidez, radiação, substâncias químicas, etc. podem romper as ligações que mantém a forma da proteína, alterando a sua estrutura secundária e terciária.

Quando a estrutura da proteína desmancha, dizemos que ocorreu a desnaturação.

Uma leve desnaturação é reversível, mas uma desnaturação acentuada é irreversível. Neste caso a proteína perde sua forma e função.

Proteínas conjugadas

São proteínas que se associam a outras substâncias.

Ex. Glicoproteínas (proteínas + glicídios)Nucleoproteínas (proteínas + ácidos

nucleicos)(encontramos nos cromossomos,

ribossomos).

Proteínas que aceleram reações químicas.

ENZIMASENZIMAS

- biocatalisadoras - diminuem a energia de ativação para que ocorra a reação

- alta especificidade- reagem com uma substância específica chamada substrato

- sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato

chave fechadura

sítios sítios ativosativos

ENZIMAENZIMA

produtos

- catabolismo e anabolismo - reação de síntese (anabolismo) ou destruição (catabolismo)

- modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima

substrato PEPSINAPEPSINA proteínaproteína

alta especificidadealta especificidade

peptídeos - catabolismopeptídeos - catabolismo

Então... Enzimas são proteínas especiais que

funcionam como biocatalisadores (aceleração reações químicas já que diminuem a energia de ativação).

Cofator Algumas enzimas são proteínas conjugadas que

dependem de associar-se a outras moléculas para realizar sua atividade. Essa molécula é chamada de cofator que pode ser um metal (cálcio, zinco) ou uma substância orgânica, quando então é chamada de coenzima. Muitas vitaminas são coenzimas.

Nesse caso a parte proteica é chamada de apoenzima e o conjunto (proteina + cofator) é chamado de holoenzima.

A reação enzimática

Como você viu cada enzima reage com o seu substrato (são específicas). No final da reação o substrato transforma-se em outra substância e a enzima conserva-se inalterada.

Nomes de algumas enzimas

Geralmente se dá pelo nome do substrato com o sufixo ase.

Ex. amilase (substrato: amido) Lactase (substrato: lactose) Maltase (substrato: maltose) Pepsina e tripsina (substrato:

proteína).

Fatores que influenciam na velocidade da reação enzimática

pH Temperatura Concentração do substrato

pH

Temperatura

A seta indica a temperatura ótima da enzima.

Concentração de substrato.

FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMASFATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS

Inibição enzimática

É o fenômeno através do qual a enzima é inativada e não funciona mais, ou seja, não produz mais o substrato.

A inibição pode ser competitiva ( o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima) ou não-competitiva (o inibidor liga-se a outra região da enzima).

Inibição competitiva

Exemplo: inibição competitiva Algumas bactérias que causam doenças

possuem uma enzima que transformam o ácido paraminobenzoico (PABA) em uma vitamina (ácido fólico).

A molécula do antibiótico sulfanilamida (sulfa) é semelhante ao PABA e compete pelo centro ativo da enzima. Quando a sulfa se liga à enzima, não deixa o PABA se ligar e assim a bactéria não produz ácido fólico e morre.

Inibição não-competitiva Produtos como o inseticida DDT e o veneno

arsênico se ligam a outras regiões de algumas enzimas (não ao centro ativo), inibindo-as.